CA1

CA1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1AZM, 1BZM, 1CRM, 1CZM, 1HCB, 1HUG, 1HUH, 1J9W, 1JV0, 2CAB, 2FOY, 2FW4, 2IT4, 2NMX, 2NN1, 2NN7, 3LXE, 3W6H, 3W6I, 4WR7, 4WUP, 4WUQ
Ідентифікатори
Символи	CA1, CA-I, CAB, Car1, HEL-S-11, carbonic anhydrase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 114800 MGI: 88268 HomoloGene: 20414 GeneCards: CA1
Реагує на сполуку
	acetazolamide, brinzolamide, хлорталідон, dichlorphenamide, dorzolamide, ethoxzolamide, Галова кислота, methazolamide, метокарбамол, сульпірид, топірамат
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу; • zinc ion binding; • lyase activity; • hydro-lyase activity; • arylesterase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • carbonate dehydratase activity; • карбоангідрази;
Клітинна компонента	• екзосома; • гіалоплазма; • цитоплазма;
Біологічний процес	• one-carbon metabolic process; • bicarbonate transport; • interleukin-12-mediated signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	759
	12346
	ENSG00000133742
	ENSMUSG00000027556
	P00915
	P13634
NM_001128829; NM_001128830; NM_001128831; NM_001164830; NM_001291967;
	NM_001291968; NM_001738
	NM_001083957; NM_009799
NP_001122301; NP_001122302; NP_001122303; NP_001158302; NP_001278896;
	NP_001278897; NP_001729
	NP_001077426; NP_033929
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CA1 (англ. Carbonic anhydrase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 261 амінокислот, а молекулярна маса — 28 870^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASPDWGYDD	KNGPEQWSKL	YPIANGNNQS	PVDIKTSETK	HDTSLKPISV
SYNPATAKEI	INVGHSFHVN	FEDNDNRSVL	KGGPFSDSYR	LFQFHFHWGS
TNEHGSEHTV	DGVKYSAELH	VAHWNSAKYS	SLAEAASKAD	GLAVIGVLMK
VGEANPKLQK	VLDALQAIKT	KGKRAPFTNF	DPSTLLPSSL	DFWTYPGSLT
HPPLYESVTW	IICKESISVS	SEQLAQFRSL	LSNVEGDNAV	PMQHNNRPTQ
PLKGRTVRAS	F

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до ліаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література ред.

Barlow J.H., Lowe N., Edwards Y.H., Butterworth P.H.W. (1987). Human carbonic anhydrase I cDNA. Nucleic Acids Res. 15: 2386—2386. PMID 3104879 DOI:10.1093/nar/15.5.2386
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Giraud N., Marriq C., Laurent-Tabusse G. (1974). Primary structure of human B erythrocyte carbonic anhydrase. 3. Sequence of CNBr fragment I and III (residues 149-260). Biochimie. 56: 1031—1043. PMID 4217196 DOI:10.1016/S0300-9084(74)80093-3
Andersson B., Nyman P.O., Strid L. (1972). Amino acid sequence of human erythrocyte carbonic anhydrase B. Biochem. Biophys. Res. Commun. 48: 670—677. PMID 4625868 DOI:10.1016/0006-291X(72)90400-7
Briganti F., Mangani S., Scozzafava A., Vernaglione G., Supuran C.T. (1999). Carbonic anhydrase catalyzes cyanamide hydration to urea: is it mimicking the physiological reaction?. J. Biol. Inorg. Chem. 4: 528—536. PMID 10550681 DOI:10.1007/s007750050375
Temperini C., Scozzafava A., Vullo D., Supuran C.T. (2006). Carbonic anhydrase activators. Activation of isozymes I, II, IV, VA, VII, and XIV with l- and d-histidine and crystallographic analysis of their adducts with isoform II: engineering proton-transfer processes within the active site of an enzyme. Chemistry. 12: 7057—7066. PMID 16807956 DOI:10.1002/chem.200600159