ARIH1

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

ARIH1 (англ. Ariadne RBR E3 ubiquitin protein ligase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 557 амінокислот, а молекулярна маса — 64 118[4].

ARIH1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ARIH1, ARI, HARI, HHARI, UBCH7BP, ariadne RBR E3 ubiquitin protein ligase 1
Зовнішні ІД OMIM: 605624 MGI: 1344363 HomoloGene: 111871 GeneCards: ARIH1
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_005744
NM_019927
RefSeq (білок)
NP_005735
NP_064311
Локус (UCSC) Хр. 15: 72.47 – 72.6 Mb Хр. 9: 59.3 – 59.39 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MDSDEGYNYEFDEDEECSEEDSGAEEEEDEDDDEPDDDTLDLGEVELVEP
GLGVGGERDGLLCGETGGGGGSALGPGGGGGGGGGGGGGGPGHEQEEDYR
YEVLTAEQILQHMVECIREVNEVIQNPATITRILLSHFNWDKEKLMERYF
DGNLEKLFAECHVINPSKKSRTRQMNTRSSAQDMPCQICYLNYPNSYFTG
LECGHKFCMQCWSEYLTTKIMEEGMGQTISCPAHGCDILVDDNTVMRLIT
DSKVKLKYQHLITNSFVECNRLLKWCPAPDCHHVVKVQYPDAKPVRCKCG
RQFCFNCGENWHDPVKCKWLKKWIKKCDDDSETSNWIAANTKECPKCHVT
IEKDGGCNHMVCRNQNCKAEFCWVCLGPWEPHGSAWYNCNRYNEDDAKAA
RDAQERSRAALQRYLFYCNRYMNHMQSLRFEHKLYAQVKQKMEEMQQHNM
SWIEVQFLKKAVDVLCQCRATLMYTYVFAFYLKKNNQSIIFENNQADLEN
ATEVLSGYLERDISQDSLQDIKQKVQDKYRYCESRRRVLLQHVHEGYEKD
LWEYIED

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Ardley H.C., Tan N.G.S., Rose S.A., Markham A.F., Robinson P.A. (2001). Features of the parkin/ariadne-like ubiquitin ligase, HHARI, that regulate its interaction with the ubiquitin-conjugating enzyme, Ubch7. J. Biol. Chem. 276: 19640—19647. PMID 11278816 DOI:10.1074/jbc.M011028200
  • Okumura F., Zou W., Zhang D.E. (2007). ISG15 modification of the eIF4E cognate 4EHP enhances cap structure-binding activity of 4EHP. Genes Dev. 21: 255—260. PMID 17289916 DOI:10.1101/gad.1521607
  • Wenzel D.M., Lissounov A., Brzovic P.S., Klevit R.E. (2011). UBCH7 reactivity profile reveals parkin and HHARI to be RING/HECT hybrids. Nature. 474: 105—108. PMID 21532592 DOI:10.1038/nature09966
  • Capili A.D., Edghill E.L., Wu K., Borden K.L. (2004). Structure of the C-terminal RING finger from a RING-IBR-RING/TRIAD motif reveals a novel zinc-binding domain distinct from a RING. J. Mol. Biol. 340: 1117—1129. PMID 15236971 DOI:10.1016/j.jmb.2004.05.035
  • Spratt D.E., Mercier P., Shaw G.S. (2013). Structure of the HHARI catalytic domain shows glimpses of a HECT E3 ligase. PLoS ONE. 8: E74047—E74047. PMID 24058416 DOI:10.1371/journal.pone.0074047

Примітки ред.

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:689 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
  4. UniProt, Q9Y4X5 (англ.) . Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також ред.