ARF1

ARF1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1HUR, 1RE0, 1U81, 3O47, 4HMY, 1R8Q, 1RRG, 1RRF
Ідентифікатори
Символи	ARF1, ADP ribosylation factor 1, PVNH8
Зовнішні ІД	OMIM: 103180 MGI: 99431 HomoloGene: 133930 GeneCards: ARF1
Пов'язані генетичні захворювання
	periventricular nodular heterotopia
Онтологія гена
Молекулярна функція	• phospholipase D activator activity; • nucleotide binding; • GTP binding; • magnesium ion binding; • GO:0006184 GTPase activity; • GDP binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • RNA binding; • protein domain specific binding; • protein heterodimerization activity;
Клітинна компонента	• екзосома; • late endosome; • цитоплазма; • синапс; • trans-Golgi network; • комплекс Ґольджі; • Міжклітинні контакти; • система ендомембран; • peroxisomal membrane; • cell leading edge; • neuron projection; • GO:0097483, GO:0097481 Постсинаптичне ущільнення; • postsynaptic membrane; • мембрана; • focal adhesion; • внутрішньоклітинний; • perinuclear region of cytoplasm; • Саркомера; • COPI-coated vesicle; • гіалоплазма; • Golgi membrane; • клітинна мембрана; • GO:0009327 protein-containing complex; • glutamatergic synapse;
Біологічний процес	• positive regulation of endocytosis; • positive regulation of protein secretion; • very-low-density lipoprotein particle assembly; • GO:0019049, GO:0030683 mitigation of host defenses by virus; • positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis; • regulation of receptor internalization; • synaptic vesicle budding; • small GTPase mediated signal transduction; • cellular copper ion homeostasis; • Довготривале пригнічення; • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II; • Golgi to transport vesicle transport; • post-Golgi vesicle-mediated transport; • actin filament organization; • lysosomal membrane organization; • positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport; • dendritic spine organization; • regulation of phospholipid metabolic process; • regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation; • positive regulation of late endosome to lysosome transport; • protein transport; • phosphatidylinositol biosynthetic process; • positive regulation of sodium ion transmembrane transport; • vesicle-mediated transport; • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity; • positive regulation of dendritic spine development; • mitotic cleavage furrow ingression; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • GO:0015915 транспорт; • intracellular protein transport; • Golgi to plasma membrane transport; • postsynaptic actin cytoskeleton organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	375
	11840
	ENSG00000143761
	ENSMUSG00000048076
	P84077
	P84078
	NM_001658; NM_001024226; NM_001024227; NM_001024228
	NM_001130408; NM_007476
	NP_001019397; NP_001019398; NP_001019399; NP_001649
	NP_001123880; NP_031502
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ARF1 (англ. ADP ribosylation factor 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 181 амінокислот, а молекулярна маса — 20 697^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGNIFANLFK	GLFGKKEMRI	LMVGLDAAGK	TTILYKLKLG	EIVTTIPTIG
FNVETVEYKN	ISFTVWDVGG	QDKIRPLWRH	YFQNTQGLIF	VVDSNDRERV
NEAREELMRM	LAEDELRDAV	LLVFANKQDL	PNAMNAAEIT	DKLGLHSLRH
RNWYIQATCA	TSGDGLYEGL	DWLSNQLRNQ	K

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт білків, транспорт між ендоплазматичним ретикулумом і апаратом Гольджі, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані, клітинних контактах, апараті гольджі, синапсах, синаптосомах^[en].

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Haynes L.P., Sherwood M.W., Dolman N.J., Burgoyne R.D. (2007). Specificity, promiscuity and localization of ARF protein interactions with NCS-1 and phosphatidylinositol-4 kinase-III beta. Traffic. 8: 1080—1092. PMID 17555535 DOI:10.1111/j.1600-0854.2007.00594.x
Amor J.C., Harrison D.H., Kahn R.A., Ringe D. (1994). Structure of the human ADP-ribosylation factor 1 complexed with GDP. Nature. 372: 704—708. PMID 7990966 DOI:10.1038/372704a0
Goldberg J. (1999). Structural and functional analysis of the ARF1-ARFGAP complex reveals a role for coatomer in GTP hydrolysis. Cell. 96: 893—902. PMID 10102276 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80598-X
Mossessova E., Corpina R.A., Goldberg J. (2003). Crystal structure of ARF1*Sec7 complexed with brefeldin A and its implications for the guanine nucleotide exchange mechanism. Mol. Cell. 12: 1403—1411. PMID 14690595 DOI:10.1016/S1097-2765(03)00475-1
Seidel R.D., Amor J.C., Kahn R.A., Prestegard J.H. (2004). Conformational changes in human Arf1 on nucleotide exchange and deletion of membrane-binding elements. J. Biol. Chem. 279: 48307—48318. PMID 15308674 DOI:10.1074/jbc.M402109200