ANGPTL3

ANGPTL3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	6EUA
Ідентифікатори
Символи	ANGPTL3, ANG-5, ANGPT5, ANL3, FHBL2, angiopoietin like 3
Зовнішні ІД	OMIM: 604774 MGI: 1353627 HomoloGene: 8499 GeneCards: ANGPTL3
Пов'язані генетичні захворювання
	familial hypobetalipoproteinemia 2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• phospholipase inhibitor activity; • GO:0048551 enzyme inhibitor activity; • integrin binding; • growth factor activity; • heparin binding;
Клітинна компонента	• комплекс Ґольджі; • cell surface; • early endosome; • cell projection; • lamellipodium; • extracellular region; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• phospholipid homeostasis; • positive regulation of cell migration; • positive regulation of lipid catabolic process; • lipid storage; • cholesterol metabolic process; • fatty acid metabolic process; • positive regulation of angiogenesis; • artery morphogenesis; • lipid homeostasis; • phospholipid catabolic process; • integrin-mediated signaling pathway; • negative regulation of lipoprotein lipase activity; • response to hormone; • phospholipid metabolic process; • cholesterol homeostasis; • acylglycerol homeostasis; • cell-matrix adhesion; • glycerol metabolic process; • negative regulation of phospholipase activity; • triglyceride homeostasis; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • lipid metabolism; • адгезія клітин; • Ангіогенез; • regulation of lipoprotein lipase activity; • regulation of signaling receptor activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	27329
	30924
	ENSG00000132855
	ENSMUSG00000028553
	Q9Y5C1
	Q9R182
	NM_014495
	NM_013913
	NP_055310
	NP_038941
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ANGPTL3 (англ. Angiopoietin like 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 460 амінокислот, а молекулярна маса — 53 637^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MFTIKLLLFI	VPLVISSRID	QDNSSFDSLS	PEPKSRFAML	DDVKILANGL
LQLGHGLKDF	VHKTKGQIND	IFQKLNIFDQ	SFYDLSLQTS	EIKEEEKELR
RTTYKLQVKN	EEVKNMSLEL	NSKLESLLEE	KILLQQKVKY	LEEQLTNLIQ
NQPETPEHPE	VTSLKTFVEK	QDNSIKDLLQ	TVEDQYKQLN	QQHSQIKEIE
NQLRRTSIQE	PTEISLSSKP	RAPRTTPFLQ	LNEIRNVKHD	GIPAECTTIY
NRGEHTSGMY	AIRPSNSQVF	HVYCDVISGS	PWTLIQHRID	GSQNFNETWE
NYKYGFGRLD	GEFWLGLEKI	YSIVKQSNYV	LRIELEDWKD	NKHYIEYSFY
LGNHETNYTL	HLVAITGNVP	NAIPENKDLV	FSTWDHKAKG	HFNCPEGYSG
GWWWHDECGE	NNLNGKYNKP	RAKSKPERRR	GLSWKSQNGR	LYSIKSTKML
IHPTDSESFE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, метаболізм ліпідів, ангіогенез, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з молекулою гепарину. Локалізований у клітинних відростках. Також секретований назовні.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
Liu J., Afroza H., Rader D.J., Jin W. (2010). Angiopoietin-like protein 3 inhibits lipoprotein lipase activity through enhancing its cleavage by proprotein convertases. J. Biol. Chem. 285: 27561—27570. PMID 20581395 DOI:10.1074/jbc.M110.144279
Wang X., Wang D., Shan Z. (2015). Clinical and genetic analysis of a family diagnosed with familial hypobetalipoproteinemia in which the proband was diagnosed with diabetes mellitus. Atherosclerosis. 239: 552—556. PMID 25733326 DOI:10.1016/j.atherosclerosis.2015.02.031