AMD1

AMD1 (англ. Adenosylmethionine decarboxylase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 6-й хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 334 амінокислот, а молекулярна маса — 38 340.

AMD1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1I72, 1I79, 1I7B, 1I7C, 1I7M, 1JEN, 1JL0, 1MSV, 3DZ2, 3DZ3, 3DZ4, 3DZ5, 3DZ6, 3DZ7, 3EP3, 3EP4, 3EP5, 3EP6, 3EP7, 3EP8, 3EP9, 3EPA, 3EPB, 3H0V, 3H0W
Ідентифікатори
Символи	AMD1, ADOMETDC, AMD, SAMDC, adenosylmethionine decarboxylase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 180980 MGI: 1333111 HomoloGene: 1235 GeneCards: AMD1
Онтологія гена Молекулярна функція • adenosylmethionine decarboxylase activity • carboxy-lyase activity • lyase activity • putrescine binding Клітинна компонента • гіалоплазма Біологічний процес • spermine biosynthetic process • polyamine biosynthetic process • spermidine biosynthetic process • polyamine metabolic process • S-adenosylmethionine metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	262	100041585
Ensembl	ENSG00000123505	ENSMUSG00000063953
UniProt	P17707	D3Z6H8
RefSeq (мРНК)	NM_001033059 NM_001287214 NM_001287215 NM_001287216 NM_001634 NM_001393406 NM_001393407 NM_001393408	NM_007444
RefSeq (білок)	NP_001274143 NP_001274144 NP_001274145 NP_001625	NP_031470
Локус (UCSC)	Хр. 6: 110.87 – 110.9 Mb	Хр. 10: 35.58 – 35.59 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEAAHFFEGT		EKLLEVWFSR		QQPDANQGSG		DLRTIPRSEW		DILLKDVQCS
IISVTKTDKQ		EAYVLSESSM		FVSKRRFILK		TCGTTLLLKA		LVPLLKLARD
YSGFDSIQSF		FYSRKNFMKP		SHQGYPHRNF		QEEIEFLNAI		FPNGAAYCMG
RMNSDCWYLY		TLDFPESRVI		SQPDQTLEIL		MSELDPAVMD		QFYMKDGVTA
KDVTRESGIR		DLIPGSVIDA		TMFNPCGYSM		NGMKSDGTYW		TIHITPEPEF
SYVSFETNLS		QTSYDDLIRK		VVEVFKPGKF		VTTLFVNQSS		KCRTVLASPQ
KIEGFKRLDC		QSAMFNDYNF		VFTSFAKKQQ		QQQS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до ліаз, декарбоксилаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою піровиноградної кислоти, Шиффовими основами, S-аденозил-L-метіоніном.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Xiong H., Pegg A.E. (1999). Mechanistic studies of the processing of human S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme. Isolation of an ester intermediate. J. Biol. Chem. 274: 35059—35066. PMID 10574985 DOI:10.1074/jbc.274.49.35059
• Xiong H., Stanley B.A., Pegg A.E. (1999). Role of cysteine-82 in the catalytic mechanism of human S-adenosylmethionine decarboxylase. Biochemistry. 38: 2462—2470. PMID 10029540 DOI:10.1021/bi9825201
• Ekstrom J.L., Mathews I.I., Stanley B.A., Pegg A.E., Ealick S.E. (1999). The crystal structure of human S-adenosylmethionine decarboxylase at 2.25-A resolution reveals a novel fold. Structure. 7: 583—595. PMID 10378277 DOI:10.1016/S0969-2126(99)80074-4
• Stanley B.A., Pegg A.E., Holm I. (1989). Site of pyruvate formation and processing of mammalian S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme. J. Biol. Chem. 264: 21073—21079. PMID 2687270
• Stanley B.A., Pegg A.E. (1991). Amino acid residues necessary for putrescine stimulation of human S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme processing and catalytic activity. J. Biol. Chem. 266: 18502—18506. PMID 1917972

Див. також

• Хромосома 6