ADAM10

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

ADAM10 (англ. ADAM metallopeptidase domain 10) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 748 амінокислот, а молекулярна маса — 84 142[5].

ADAM10
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ADAM10, AD10, AD18, CD156c, HsT18717, MADM, RAK, kuz, CDw156, ADAM metallopeptidase domain 10
Зовнішні ІД OMIM: 602192 MGI: 109548 HomoloGene: 865 GeneCards: ADAM10
Пов'язані генетичні захворювання
Alzheimer disease 18[1]
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001110
NM_001320570
NM_007399
RefSeq (білок)
NP_001101
NP_001307499
NP_001101.1
NP_031425
Локус (UCSC) Хр. 15: 58.59 – 58.75 Mb Хр. 9: 70.59 – 70.69 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MVLLRVLILLLSWAAGMGGQYGNPLNKYIRHYEGLSYNVDSLHQKHQRAK
RAVSHEDQFLRLDFHAHGRHFNLRMKRDTSLFSDEFKVETSNKVLDYDTS
HIYTGHIYGEEGSFSHGSVIDGRFEGFIQTRGGTFYVEPAERYIKDRTLP
FHSVIYHEDDINYPHKYGPQGGCADHSVFERMRKYQMTGVEEVTQIPQEE
HAANGPELLRKKRTTSAEKNTCQLYIQTDHLFFKYYGTREAVIAQISSHV
KAIDTIYQTTDFSGIRNISFMVKRIRINTTADEKDPTNPFRFPNIGVEKF
LELNSEQNHDDYCLAYVFTDRDFDDGVLGLAWVGAPSGSSGGICEKSKLY
SDGKKKSLNTGIITVQNYGSHVPPKVSHITFAHEVGHNFGSPHDSGTECT
PGESKNLGQKENGNYIMYARATSGDKLNNNKFSLCSIRNISQVLEKKRNN
CFVESGQPICGNGMVEQGEECDCGYSDQCKDECCFDANQPEGRKCKLKPG
KQCSPSQGPCCTAQCAFKSKSEKCRDDSDCAREGICNGFTALCPASDPKP
NFTDCNRHTQVCINGQCAGSICEKYGLEECTCASSDGKDDKELCHVCCMK
KMDPSTCASTGSVQWSRHFSGRTITLQPGSPCNDFRGYCDVFMRCRLVDA
DGPLARLKKAIFSPELYENIAEWIVAHWWAVLLMGIALIMLMAGFIKICS
VHTPSSNPKLPPPKPLPGTLKRRRPPQPIQQPQRQRPRESYQMGHMRR

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, апараті гольджі.

Література ред.

  • Howard L., Mitchell S., Lu X., Griffiths S., Glynn P. (1996). Molecular cloning of MADM: a catalytically active mammalian disintegrin-metalloprotease expressed in various cell types. Biochem. J. 317: 45—50. PMID 8694785 DOI:10.1042/bj3170045
  • Chubinskaya S., Mikhail R., Deutsch A., Tindal M.H. (2001). ADAM-10 protein is present in human articular cartilage primarily in the membrane-bound form and is upregulated in osteoarthritis and in response to IL-1alpha in bovine nasal cartilage. J. Histochem. Cytochem. 49: 1165—1176. PMID 11511685 DOI:10.1177/002215540104900910
  • Lemjabbar H., Basbaum C. (2002). Platelet-activating factor receptor and ADAM10 mediate responses to Staphylococcus aureus in epithelial cells. Nat. Med. 8: 41—46. PMID 11786905 DOI:10.1038/nm0102-41
  • Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200
  • Martin L., Fluhrer R., Haass C. (2009). Substrate requirements for SPPL2b-dependent regulated intramembrane proteolysis. J. Biol. Chem. 284: 5662—5670. PMID 19114711 DOI:10.1074/jbc.M807485200
  • Wijeyewickrema L.C., Gardiner E.E., Gladigau E.L., Berndt M.C., Andrews R.K. (2010). Nerve growth factor inhibits metalloproteinase-disintegrins and blocks ectodomain shedding of platelet glycoprotein VI. J. Biol. Chem. 285: 11793—11799. PMID 20164177 DOI:10.1074/jbc.M110.100479

Примітки ред.

Див. також ред.