ABCG5

ABCG5
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	5DO7
Ідентифікатори
Символи	ABCG5, STSL, ATP binding cassette subfamily G member 5, STSL2
Зовнішні ІД	OMIM: 605459 MGI: 1351659 HomoloGene: 31909 GeneCards: ABCG5
Пов'язані генетичні захворювання
	sitosterolemia
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • ATPase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ATP binding; • GO:0017127 cholesterol transfer activity; • protein heterodimerization activity; • ATPase-coupled transmembrane transporter activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0015238 xenobiotic transmembrane transporter activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • мембрана; • ATP-binding cassette (ABC) transporter complex; • receptor complex; • apical part of cell; • клітинна мембрана; • integral component of plasma membrane; • apical plasma membrane;
Біологічний процес	• response to ionizing radiation; • виділення; • response to nutrient; • negative regulation of intestinal phytosterol absorption; • intestinal cholesterol absorption; • negative regulation of intestinal cholesterol absorption; • cholesterol homeostasis; • xenobiotic transmembrane transport; • lipid transport; • cholesterol efflux; • трансмембранний транспорт;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	64240
	27409
	ENSG00000138075
	ENSMUSG00000040505
	Q9H222
	Q99PE8
	NM_022436
	NM_031884
	NP_071881
	NP_114090
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ABCG5 (англ. ATP binding cassette subfamily G member 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 651 амінокислот, а молекулярна маса — 72 504^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGDLSSLTPG	GSMGLQVNRG	SQSSLEGAPA	TAPEPHSLGI	LHASYSVSHR
VRPWWDITSC	RQQWTRQILK	DVSLYVESGQ	IMCILGSSGS	GKTTLLDAMS
GRLGRAGTFL	GEVYVNGRAL	RREQFQDCFS	YVLQSDTLLS	SLTVRETLHY
TALLAIRRGN	PGSFQKKVEA	VMAELSLSHV	ADRLIGNYSL	GGISTGERRR
VSIAAQLLQD	PKVMLFDEPT	TGLDCMTANQ	IVVLLVELAR	RNRIVVLTIH
QPRSELFQLF	DKIAILSFGE	LIFCGTPAEM	LDFFNDCGYP	CPEHSNPFDF
YMDLTSVDTQ	SKEREIETSK	RVQMIESAYK	KSAICHKTLK	NIERMKHLKT
LPMVPFKTKD	SPGVFSKLGV	LLRRVTRNLV	RNKLAVITRL	LQNLIMGLFL
LFFVLRVRSN	VLKGAIQDRV	GLLYQFVGAT	PYTGMLNAVN	LFPVLRAVSD
QESQDGLYQK	WQMMLAYALH	VLPFSVVATM	IFSSVCYWTL	GLHPEVARFG
YFSAALLAPH	LIGEFLTLVL	LGIVQNPNIV	NSVVALLSIA	GVLVGSGFLR
NIQEMPIPFK	IISYFTFQKY	CSEILVVNEF	YGLNFTCGSS	NVSVTTNPMC
AFTQGIQFIE	KTCPGATSRF	TMNFLILYSF	IPALVILGIV	VFKIRDHLIS
R

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у мембрані.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Hubacek J.A., Berge K.E., Cohen J.C., Hobbs H.H. (2001). Mutations in ATP-cassette binding proteins G5 (ABCG5) and G8 (ABCG8) causing sitosterolemia. Hum. Mutat. 18: 359—360. PMID 11668628 DOI:10.1002/humu.1206
Schmitz G., Langmann T., Heimerl S. (2001). Role of ABCG1 and other ABCG family members in lipid metabolism. J. Lipid Res. 42: 1513—1520. PMID 11590207