Циклофілін A

Циклофілін A
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1AK4, 1AWQ, 1AWR, 1AWS, 1AWT, 1AWU, 1AWV, 1BCK, 1CWA, 1CWB, 1CWC, 1CWF, 1CWH, 1CWI, 1CWJ, 1CWK, 1CWL, 1CWM, 1CWO, 1FGL, 1M63, 1M9C, 1M9D, 1M9E, 1M9F, 1M9X, 1M9Y, 1MF8, 1MIK, 1NMK, 1OCA, 1RMH, 1VBS, 1VBT, 1W8L, 1W8M, 1W8V, 1YND, 1ZKF, 2ALF, 2CPL, 2CYH, 2MZU, 2N0T, 2RMA, 2RMB, 2X25, 2X2A, 2X2C, 2X2D, 2XGY, 3CYH, 3CYS, 3K0M, 3K0N, 3K0O, 3K0P, 3K0Q, 3K0R, 3ODI, 3ODL, 3RDD, 4CYH, 4IPZ, 4N1M, 4N1N, 4N1O, 4N1P, 4N1Q, 4N1R, 4N1S, 4YUO, 5CYH, 2MS4, 4YUG, 4YUH, 4YUI, 4YUJ, 4YUK, 4YUL, 4YUM, 4YUN, 4YUP, 5F66, 5FJB
Ідентифікатори
Символи	PPIA, CYPA, CYPH, HEL-S-69p, Peptidylprolyl isomerase A
Зовнішні ІД	OMIM: 123840 MGI: 97749 HomoloGene: 134504 GeneCards: PPIA
Реагує на сполуку
	циклоспорин
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • virion binding; • unfolded protein binding; • isomerase activity; • peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity; • RNA binding; • cyclosporin A binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • клітинне ядро; • мембрана; • focal adhesion; • гіалоплазма; • extracellular region; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • везикула; • екзосома; • міжклітинний простір; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• GO:0019067 viral life cycle; • positive regulation of protein secretion; • regulation of viral genome replication; • uncoating of virus; • lipid droplet organization; • virion assembly; • leukocyte migration; • RNA-dependent DNA biosynthetic process; • positive regulation of viral genome replication; • viral release from host cell; • establishment of integrated proviral latency; • protein peptidyl-prolyl isomerization; • згортання білків; • fusion of virus membrane with host plasma membrane; • GO:0022415 viral process; • neutrophil degranulation; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • protein refolding;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	5478
	268373
	ENSG00000196262
	ENSMUSG00000071866
	P62937
	P17742
	NM_203431; NM_001300981; NM_021130; NM_203430
	NM_008907
	NP_001287910; NP_066953
	NP_032933
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Циклофілін A (англ. Peptidylprolyl isomerase A) – білок, який кодується геном PPIA, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 165 амінокислот, а молекулярна маса — 18 012^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVNPTVFFDI	AVDGEPLGRV	SFELFADKVP	KTAENFRALS	TGEKGFGYKG
SCFHRIIPGF	MCQGGDFTRH	NGTGGKSIYG	EKFEDENFIL	KHTGPGILSM
ANAGPNTNGS	QFFICTAKTE	WLDGKHVVFG	KVKEGMNIVE	AMERFGSRNG
KTSKKITIAD	CGQLE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до ізомераз, ротамаз. Задіяний у такому біологічному процесі як взаємодія хазяїн-вірус. Локалізований у цитоплазмі. Також секретований назовні.

Література ред.

Haendler B., Hofer E. (1990). Characterization of the human cyclophilin gene and of related processed pseudogenes. Eur. J. Biochem. 190: 477—482. PMID 2197089 DOI:10.1111/j.1432-1033.1990.tb15598.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Liu J., Chen C.-M., Walsh C.T. (1991). Human and Escherichia coli cyclophilins: sensitivity to inhibition by the immunosuppressant cyclosporin A correlates with a specific tryptophan residue. Biochemistry. 30: 2306—2310. PMID 2001362 DOI:10.1021/bi00223a003
Luban J., Bossolt K.L., Franke E.K., Kalpana G.V., Goff S.P. (1993). Human immunodeficiency virus type 1 Gag protein binds to cyclophilins A and B. Cell. 73: 1067—1078. PMID 8513493 DOI:10.1016/0092-8674(93)90637-6
Suzuki J., Jin Z.G., Meoli D.F., Matoba T., Berk B.C. (2006). Cyclophilin A is secreted by a vesicular pathway in vascular smooth muscle cells. Circ. Res. 98: 811—817. PMID 16527992 DOI:10.1161/01.RES.0000216405.85080.a6
Ke H., Zydowsky L.D., Liu J., Walsh C.T. (1991). Crystal structure of recombinant human T-cell cyclophilin A at 2.5-A resolution. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 9483—9487. PMID 1946361 DOI:10.1073/pnas.88.21.9483