Філамін B

Філамін B
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2DI8, 2DI9, 2DIA, 2DIB, 2DIC, 2DJ4, 2DLG, 2DMB, 2DMC, 2E9I, 2E9J, 2EE6, 2EE9, 2EEA, 2EEB, 2EEC, 2EED, 2WA5, 2WA6, 2WA7, 3FER, 4B7L
Ідентифікатори
Символи	FLNB, ABP-278, ABP-280, AOI, FH1, FLN-B, FLN1L, LRS1, SCT, TABP, TAP, filamin B
Зовнішні ІД	OMIM: 603381 MGI: 2446089 HomoloGene: 37480 GeneCards: FLNB
Пов'язані генетичні захворювання
	atelosteogenesis, Boomerang dysplasia, Larsen syndrome, spondylocarpotarsal synostosis syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• identical protein binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • actin binding; • RNA binding; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • цитоскелет; • brush border; • actin cytoskeleton; • екзосома; • stress fiber; • клітинна мембрана; • Z disc; • цитоплазма; • cell cortex; • focal adhesion; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • гіалоплазма; • клітинне ядро; • neuron projection; • neuronal cell body; • phagocytic vesicle;
Біологічний процес	• muscle organ development; • skeletal muscle tissue development; • actin cytoskeleton organization; • epithelial cell morphogenesis; • multicellular organism development; • диференціація клітин; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • keratinocyte development; • cellular response to interferon-gamma;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	2317
	286940
	ENSG00000136068
	ENSMUSG00000025278
	O75369
	Q80X90
	NM_001164317; NM_001164318; NM_001164319; NM_001457
	NM_001081427; NM_134080
	NP_001157789; NP_001157790; NP_001157791; NP_001448
	NP_001074896; NP_598841
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Філамін B (англ. Filamin B) – білок, який кодується геном FLNB, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 602 амінокислот, а молекулярна маса — 278 164^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPVTEKDLAE	DAPWKKIQQN	TFTRWCNEHL	KCVNKRIGNL	QTDLSDGLRL
IALLEVLSQK	RMYRKYHQRP	TFRQMQLENV	SVALEFLDRE	SIKLVSIDSK
AIVDGNLKLI	LGLVWTLILH	YSISMPVWED	EGDDDAKKQT	PKQRLLGWIQ
NKIPYLPITN	FNQNWQDGKA	LGALVDSCAP	GLCPDWESWD	PQKPVDNARE
AMQQADDWLG	VPQVITPEEI	IHPDVDEHSV	MTYLSQFPKA	KLKPGAPLKP
KLNPKKARAY	GRGIEPTGNM	VKQPAKFTVD	TISAGQGDVM	VFVEDPEGNK
EEAQVTPDSD	KNKTYSVEYL	PKVTGLHKVT	VLFAGQHISK	SPFEVSVDKA
QGDASKVTAK	GPGLEAVGNI	ANKPTYFDIY	TAGAGVGDIG	VEVEDPQGKN
TVELLVEDKG	NQVYRCVYKP	MQPGPHVVKI	FFAGDTIPKS	PFVVQVGEAC
NPNACRASGR	GLQPKGVRIR	ETTDFKVDTK	AAGSGELGVT	MKGPKGLEEL
VKQKDFLDGV	YAFEYYPSTP	GRYSIAITWG	GHHIPKSPFE	VQVGPEAGMQ
KVRAWGPGLH	GGIVGRSADF	VVESIGSEVG	SLGFAIEGPS	QAKIEYNDQN
DGSCDVKYWP	KEPGEYAVHI	MCDDEDIKDS	PYMAFIHPAT	GGYNPDLVRA
YGPGLEKSGC	IVNNLAEFTV	DPKDAGKAPL	KIFAQDGEGQ	RIDIQMKNRM
DGTYACSYTP	VKAIKHTIAV	VWGGVNIPHS	PYRVNIGQGS	HPQKVKVFGP
GVERSGLKAN	EPTHFTVDCT	EAGEGDVSVG	IKCDARVLSE	DEEDVDFDII
HNANDTFTVK	YVPPAAGRYT	IKVLFASQEI	PASPFRVKVD	PSHDASKVKA
EGPGLSKAGV	ENGKPTHFTV	YTKGAGKAPL	NVQFNSPLPG	DAVKDLDIID
NYDYSHTVKY	TPTQQGNMQV	LVTYGGDPIP	KSPFTVGVAA	PLDLSKIKLN
GLENRVEVGK	DQEFTVDTRG	AGGQGKLDVT	ILSPSRKVVP	CLVTPVTGRE
NSTAKFIPRE	EGLYAVDVTY	DGHPVPGSPY	TVEASLPPDP	SKVKAHGPGL
EGGLVGKPAE	FTIDTKGAGT	GGLGLTVEGP	CEAKIECSDN	GDGTCSVSYL
PTKPGEYFVN	ILFEEVHIPG	SPFKADIEMP	FDPSKVVASG	PGLEHGKVGE
AGLLSVDCSE	AGPGALGLEA	VSDSGTKAEV	SIQNNKDGTY	AVTYVPLTAG
MYTLTMKYGG	ELVPHFPARV	KVEPAVDTSR	IKVFGPGIEG	KDVFREATTD
FTVDSRPLTQ	VGGDHIKAHI	ANPSGASTEC	FVTDNADGTY	QVEYTPFEKG
LHVVEVTYDD	VPIPNSPFKV	AVTEGCQPSR	VQAQGPGLKE	AFTNKPNVFT
VVTRGAGIGG	LGITVEGPSE	SKINCRDNKD	GSCSAEYIPF	APGDYDVNIT
YGGAHIPGSP	FRVPVKDVVD	PSKVKIAGPG	LGSGVRARVL	QSFTVDSSKA
GLAPLEVRVL	GPRGLVEPVN	VVDNGDGTHT	VTYTPSQEGP	YMVSVKYADE
EIPRSPFKVK	VLPTYDASKV	TASGPGLSSY	GVPASLPVDF	AIDARDAGEG
LLAVQITDQE	GKPKRAIVHD	NKDGTYAVTY	IPDKTGRYMI	GVTYGGDDIP
LSPYRIRATQ	TGDASKCLAT	GPGIASTVKT	GEEVGFVVDA	KTAGKGKVTC
TVLTPDGTEA	EADVIENEDG	TYDIFYTAAK	PGTYVIYVRF	GGVDIPNSPF
TVMATDGEVT	AVEEAPVNAC	PPGFRPWVTE	EAYVPVSDMN	GLGFKPFDLV
IPFAVRKGEI	TGEVHMPSGK	TATPEIVDNK	DGTVTVRYAP	TEVGLHEMHI
KYMGSHIPES	PLQFYVNYPN	SGSVSAYGPG	LVYGVANKTA	TFTIVTEDAG
EGGLDLAIEG	PSKAEISCID	NKDGTCTVTY	LPTLPGDYSI	LVKYNDKHIP
GSPFTAKITD	DSRRCSQVKL	GSAADFLLDI	SETDLSSLTA	SIKAPSGRDE
PCLLKRLPNN	HIGISFIPRE	VGEHLVSIKK	NGNHVANSPV	SIMVVQSEIG
DARRAKVYGR	GLSEGRTFEM	SDFIVDTRDA	GYGGISLAVE	GPSKVDIQTE
DLEDGTCKVS	YFPTVPGVYI	VSTKFADEHV	PGSPFTVKIS	GEGRVKESIT
RTSRAPSVAT	VGSICDLNLK	IPEINSSDMS	AHVTSPSGRV	TEAEIVPMGK
NSHCVRFVPQ	EMGVHTVSVK	YRGQHVTGSP	FQFTVGPLGE	GGAHKVRAGG
PGLERGEAGV	PAEFSIWTRE	AGAGGLSIAV	EGPSKAEITF	DDHKNGSCGV
SYIAQEPGNY	EVSIKFNDEH	IPESPYLVPV	IAPSDDARRL	TVMSLQESGL
KVNQPASFAI	RLNGAKGKID	AKVHSPSGAV	EECHVSELEP	DKYAVRFIPH
ENGVHTIDVK	FNGSHVVGSP	FKVRVGEPGQ	AGNPALVSAY	GTGLEGGTTG
IQSEFFINTT	RAGPGTLSVT	IEGPSKVKMD	CQETPEGYKV	MYTPMAPGNY
LISVKYGGPN	HIVGSPFKAK	VTGQRLVSPG	SANETSSILV	ESVTRSSTET
CYSAIPKASS	DASKVTSKGA	GLSKAFVGQK	SSFLVDCSKA	GSNMLLIGVH
GPTTPCEEVS	MKHVGNQQYN	VTYVVKERGD	YVLAVKWGEE	HIPGSPFHVT
VP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до білків розвитку. Задіяний у таких біологічних процесах як диференціація, міогенез. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література ред.

Takafuta T., Wu G., Murphy G.F., Shapiro S.S. (1998). Human beta-filamin is a new protein that interacts with the cytoplasmic tail of glycoprotein Ibalpha. J. Biol. Chem. 273: 17531—17538. PMID 9651345 DOI:10.1074/jbc.273.28.17531
Kato S., Ohtoko K., Ohtake H., Kimura T. (2005). Vector-capping: a simple method for preparing a high-quality full-length cDNA library. DNA Res. 12: 53—62. PMID 16106752 DOI:10.1093/dnares/12.1.53
Huang C.J., Chen Y.H., Ting L.P. (2000). Hepatitis B virus core protein interacts with the C-terminal region of actin-binding protein. J. Biomed. Sci. 7: 160—168. PMID 10754391 DOI:10.1007/BF02256623
Takafuta T., Saeki M., Fujimoto T.-T., Fujimura K., Shapiro S.S. (2003). A new member of the LIM protein family binds to filamin B and localizes at stress fibers. J. Biol. Chem. 278: 12175—12181. PMID 12496242 DOI:10.1074/jbc.M209339200
Himmel M., van der Ven P.F.M., Stoecklein W., Fuerst D.O. (2003). The limits of promiscuity: isoform-specific dimerization of filamins. Biochemistry. 42: 430—439. PMID 12525170 DOI:10.1021/bi026501+
van der Flier A., Sonnenberg A. (2001). Structural and functional aspects of filamins. Biochim. Biophys. Acta. 1538: 99—117. PMID 11336782 DOI:10.1016/S0167-4889(01)00072-6