Фенілаланінгідроксилаза

PAH
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1DMW, 1J8T, 1J8U, 1KW0, 1LRM, 1MMK, 1MMT, 1TDW, 1TG2, 2PAH, 3PAH, 4ANP, 5PAH, 6PAH, 5FII
Ідентифікатори
Символи	PAH, PH, PKU, PKU1, phenylalanine hydroxylase
Зовнішні ІД	OMIM: 612349 MGI: 97473 HomoloGene: 234 GeneCards: PAH
Пов'язані генетичні захворювання
	фенілкетонурія, maternal phenylketonuria
Реагує на сполуку
	fenclonine, sapropterin dihydrochloride
Онтологія гена
Молекулярна функція	• iron ion binding; • phenylalanine 4-monooxygenase activity; • зв'язування з іоном металу; • monooxygenase activity; • каталітична активність; • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced pteridine as one donor, and incorporation of one atom of oxygen; • oxidoreductase activity;
Клітинна компонента	• гіалоплазма;
Біологічний процес	• catecholamine biosynthetic process; • neurotransmitter biosynthetic process; • L-phenylalanine catabolic process; • cellular amino acid biosynthetic process; • aromatic amino acid family metabolic process; • обмін речовин; • tyrosine biosynthetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	5053
	18478
	ENSG00000171759
	ENSMUSG00000020051
	P00439
	P16331
	NM_000277; NM_001354304
	NM_008777
	NP_000268; NP_001341233
	NP_032803
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Фенілаланінгідроксилаза (англ. Phenylalanine hydroxylase, PAH) — білок, який кодується геном PAH, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 452 амінокислот, а молекулярна маса — 51 862^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSTAVLENPG	LGRKLSDFGQ	ETSYIEDNCN	QNGAISLIFS	LKEEVGALAK
VLRLFEENDV	NLTHIESRPS	RLKKDEYEFF	THLDKRSLPA	LTNIIKILRH
DIGATVHELS	RDKKKDTVPW	FPRTIQELDR	FANQILSYGA	ELDADHPGFK
DPVYRARRKQ	FADIAYNYRH	GQPIPRVEYM	EEEKKTWGTV	FKTLKSLYKT
HACYEYNHIF	PLLEKYCGFH	EDNIPQLEDV	SQFLQTCTGF	RLRPVAGLLS
SRDFLGGLAF	RVFHCTQYIR	HGSKPMYTPE	PDICHELLGH	VPLFSDRSFA
QFSQEIGLAS	LGAPDEYIEK	LATIYWFTVE	FGLCKQGDSI	KAYGAGLLSS
FGELQYCLSE	KPKLLPLELE	KTAIQNYTVT	EFQPLYYVAE	SFNDAKEKVR
NFAATIPRPF	SVRYDPYTQR	IEVLDNTQQL	KILADSINSE	IGILCSALQK
IK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іоном заліза.

Фермент додає гідроксильну групу до молекули фенілаланіну, утворюючи іншу амінокислоту — тирозин. У випадку дефекту роботи ферменту розвивається захворювання фенілкетонурія, зазвичай спадкове.

Література

Kwok S.C.M., Ledley F.D., Dilella A.G., Robson K.J.H., Woo S.L.C. (1985). Nucleotide sequence of a full-length complementary DNA clone and amino acid sequence of human phenylalanine hydroxylase. Biochemistry. 24: 556—561. PMID 2986678 DOI:10.1021/bi00324a002
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Cotton R.G., McAdam W., Jennings I., Morgan F.J. (1988). A monoclonal antibody to aromatic amino acid hydroxylases. Identification of the epitope. Biochem. J. 255: 193—196. PMID 2461704 DOI:10.1042/bj2550193
Siltberg-Liberles J., Steen I.H., Svebak R.M., Martinez A. (2008). The phylogeny of the aromatic amino acid hydroxylases revisited by characterizing phenylalanine hydroxylase from Dictyostelium discoideum. Gene. 427: 86—92. PMID 18835579 DOI:10.1016/j.gene.2008.09.005
Erlandsen H., Flatmark T., Stevens R.C., Hough E. (1998). Crystallographic analysis of the human phenylalanine hydroxylase catalytic domain with bound catechol inhibitors at 2.0-A resolution. Biochemistry. 37: 15638—15646. PMID 9843368 DOI:10.1021/bi9815290
Fusetti F., Erlandsen H., Flatmark T., Stevens R.C. (1998). Structure of tetrameric human phenylalanine hydroxylase and its implications for phenylketonuria. J. Biol. Chem. 273: 16962—16967. PMID 9642259 DOI:10.1074/jbc.273.27.16962

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з PAH переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Фенілаланінгідроксилаза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8582 (англ.) . Архів оригіналу за 18 жовтня 2018. Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, P00439 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 12

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з PAH переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з Фенілаланінгідроксилаза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8582 (англ.) . Архів оригіналу за 18 жовтня 2018. Процитовано 11 вересня 2017.

[UniProt-6] UniProt, P00439 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.

[5]

[6]

[1]

[2]

[3]

[4]