Відкрити головне меню

Рибосомний білок L5 (англ. Ribosomal protein L5) – білок, який кодується геном RPL5, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 297 амінокислот, а молекулярна маса — 34 363[4].

Рибосомний білок L5
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи RPL5, DBA6, L5, PPP1R135, MSTP030, Ribosomal protein L5, uL18
Зовнішні ІД OMIM: 603634 MGI: 102854 HomoloGene: 110649 GeneCards: RPL5
Шаблон експресії
PBB GE RPL5 200937 s at fs.png

PBB GE RPL5 213080 x at fs.png

PBB GE RPL5 210035 s at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000969
NM_016980
RefSeq (білок)
NP_000960
NP_058676
Локус (UCSC) Хр. 1: 92.83 – 92.84 Mb Хр. 5: 107.9 – 107.91 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MGFVKVVKNKAYFKRYQVKFRRRREGKTDYYARKRLVIQDKNKYNTPKYR
MIVRVTNRDIICQIAYARIEGDMIVCAAYAHELPKYGVKVGLTNYAAAYC
TGLLLARRLLNRFGMDKIYEGQVEVTGDEYNVESIDGQPGAFTCYLDAGL
ARTTTGNKVFGALKGAVDGGLSIPHSTKRFPGYDSESKEFNAEVHRKHIM
GQNVADYMRYLMEEDEDAYKKQFSQYIKNSVTPDMMEEMYKKAHAAIREN
PVYEKKPKKEVKKKRWNRPKMSLAQKKDRVAQKKASFLRAQERAAES

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Білок має сайт для зв'язування з РНК, рРНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

ЛітератураРедагувати

  • Frigerio J.-M., Dagorn J.-C., Iovanna J.L. (1995). Cloning, sequencing and expression of the L5, L21, L27a, L28, S5, S9, S10 and S29 human ribosomal protein mRNAs.. Biochim. Biophys. Acta 1262: 64 — 68.  PubMed DOI:10.1016/0167-4781(95)00045-I
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Kim J.-M., Cha J.-Y., Marshak D.R., Bae Y.-S. (1996). Interaction of the beta subunit of casein kinase II with the ribosomal protein L5.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 226: 180 — 186.  PubMed DOI:10.1006/bbrc.1996.1330
  • Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432 — 12437.  PubMed DOI:10.1073/pnas.1413825111

ПриміткиРедагувати

  1. Human PubMed Reference:. 
  2. Mouse PubMed Reference:. 
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:10360 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017. 
  4. UniProt, P46777 (англ.). Процитовано 6 лютого 2017. 

Див. такожРедагувати