Орнітинкарбамоїлтрансфераза

OTC
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1OTH, 1C9Y, 1EP9, 1FVO
Ідентифікатори
Символи	OTC, OCTD, ornithine carbamoyltransferase, ornithine transcarbamylase, OTCD
Зовнішні ІД	OMIM: 300461 MGI: 97448 HomoloGene: 446 GeneCards: OTC
Пов'язані генетичні захворювання
	ornithine carbamoyltransferase deficiency
Онтологія гена
Молекулярна функція	• amino acid binding; • transferase activity; • carboxyl- or carbamoyltransferase activity; • phosphate ion binding; • phospholipid binding; • ornithine carbamoyltransferase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мітохондріальна внутрішня мембрана; • мітохондріальний матрикс; • мітохондрія;
Біологічний процес	• response to zinc ion; • cellular amino acid biosynthetic process; • ornithine catabolic process; • midgut development; • cellular amino acid metabolic process; • response to nutrient levels; • response to biotin; • anion homeostasis; • liver development; • arginine biosynthetic process; • response to insulin; • ammonium homeostasis; • ornithine metabolic process; • protein homotrimerization; • цикл сечовини; • citrulline biosynthetic process; • arginine biosynthetic process via ornithine;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5009
	18416
	ENSG00000036473
	ENSMUSG00000031173
	P00480
	P11725
	NM_000531
	NM_008769
	NP_000522
	NP_032795
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

OTC (англ. Ornithine carbamoyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 354 амінокислот, а молекулярна маса — 39 935^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLFNLRILLN	NAAFRNGHNF	MVRNFRCGQP	LQNKVQLKGR	DLLTLKNFTG
EEIKYMLWLS	ADLKFRIKQK	GEYLPLLQGK	SLGMIFEKRS	TRTRLSTETG
FALLGGHPCF	LTTQDIHLGV	NESLTDTARV	LSSMADAVLA	RVYKQSDLDT
LAKEASIPII	NGLSDLYHPI	QILADYLTLQ	EHYSSLKGLT	LSWIGDGNNI
LHSIMMSAAK	FGMHLQAATP	KGYEPDASVT	KLAEQYAKEN	GTKLLLTNDP
LEAAHGGNVL	ITDTWISMGQ	EEEKKKRLQA	FQGYQVTMKT	AKVAASDWTF
LHCLPRKPEE	VDDEVFYSPR	SLVFPEAENR	KWTIMAVMVS	LLTDYSPQLQ
KPKF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як біосинтез амінокислот, ацетилювання. Локалізований у мітохондрії.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Horwich A.L., Kalousek F., Rosenberg L.E. (1985). Arginine in the leader peptide is required for both import and proteolytic cleavage of a mitochondrial precursor. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 4930—4933. PMID 3895227 DOI:10.1073/pnas.82.15.4930
Shi D., Morizono H., Aoyagi M., Tuchman M., Allewell N.M. (2000). Crystal structure of human ornithine transcarbamylase complexed with carbamoyl phosphate and L-norvaline at 1.9 A resolution. Proteins. 39: 271—277. PMID 10813810 DOI:10.1002/(SICI)1097-0134(20000601)39:4<271::AID-PROT10>3.0.CO;2-E
Tuchman M. (1993). Mutations and polymorphisms in the human ornithine transcarbamylase gene. Hum. Mutat. 2: 174—178. PMID 8364586 DOI:10.1002/humu.1380020304
Tuchman M., Plante R.J. (1995). Mutations and polymorphisms in the human ornithine transcarbamylase gene: mutation update addendum. Hum. Mutat. 5: 293—295. PMID 7627182 DOI:10.1002/humu.1380050404
Tuchman M., Morizono H., Reish O., Yuan X., Allewell N.M. (1995). The molecular basis of ornithine transcarbamylase deficiency: modelling the human enzyme and the effects of mutations. J. Med. Genet. 32: 680—688. PMID 8544185 DOI:10.1136/jmg.32.9.680