Натрій-калієва АТФ-аза, субодиниця альфа-1

Натрій-калієва АТФ-аза, субодиниця альфа-1
Ідентифікатори
Символи	ATP1A1, ATPase, Na+/K+ transporting, alpha 1, ATPase Na+/K+ transporting subunit alpha 1, CMT2DD, HOMGSMR2
Зовнішні ІД	OMIM: 182310 MGI: 88105 HomoloGene: 564 GeneCards: ATP1A1
Реагує на сполуку
	deslanoside, дигітоксин, дигоксин
Онтологія гена
Молекулярна функція	• steroid hormone binding; • nucleotide binding; • chaperone binding; • protein domain specific binding; • GO:0098519, GO:0098518 phosphatase activity; • ADP binding; • potassium ion binding; • sodium ion binding; • P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity; • зв'язування з іоном металу; • phosphatidylinositol 3-kinase binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ankyrin binding; • hydrolase activity; • ATP binding; • protein kinase binding; • P-type potassium transmembrane transporter activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • extracellular vesicle; • ендосома; • комплекс Ґольджі; • мембрана; • intercalated disc; • T-tubule; • Меланосома; • myelin sheath; • клітинна мембрана; • sodium:potassium-exchanging ATPase complex; • basolateral plasma membrane; • apical plasma membrane; • ендоплазматичний ретикулум; • caveola; • membrane raft; • Сарколема; • екзосома; • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• cellular response to steroid hormone stimulus; • regulation of cardiac conduction; • membrane hyperpolarization; • regulation of sodium ion transport; • regulation of the force of heart contraction; • negative regulation of heart contraction; • sodium ion transport; • cellular sodium ion homeostasis; • sodium ion export across plasma membrane; • cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction; • response to glycoside; • ion transport; • GO:0097301 cellular potassium ion homeostasis; • regulation of blood pressure; • potassium ion transport; • positive regulation of heart contraction; • ion transmembrane transport; • cellular response to mechanical stimulus; • regulation of cardiac muscle cell contraction; • membrane repolarization; • positive regulation of striated muscle contraction; • negative regulation of glucocorticoid biosynthetic process; • membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential; • relaxation of cardiac muscle; • GO:0098501, GO:0098502, GO:0006286 дефосфорилювання; • potassium ion import across plasma membrane; • establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient; • cardiac muscle cell action potential involved in contraction; • GO:0015915 транспорт;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	476
	11928
	ENSG00000163399
	ENSMUSG00000033161
	P05023; Q5TC02
	Q8VDN2
	NM_000701; NM_001001586; NM_001160233; NM_001160234
	NM_144900
	NP_000692; NP_001153705; NP_001153706
	NP_659149
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Натрій-калієва АТФ-аза, субодиниця альфа-1 (англ. ATPase Na+/K+ transporting subunit alpha 1) – білок, який кодується геном ATP1A1, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 023 амінокислот, а молекулярна маса — 112 896^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGKGVGRDKY	EPAAVSEQGD	KKGKKGKKDR	DMDELKKEVS	MDDHKLSLDE
LHRKYGTDLS	RGLTSARAAE	ILARDGPNAL	TPPPTTPEWI	KFCRQLFGGF
SMLLWIGAIL	CFLAYSIQAA	TEEEPQNDNL	YLGVVLSAVV	IITGCFSYYQ
EAKSSKIMES	FKNMVPQQAL	VIRNGEKMSI	NAEEVVVGDL	VEVKGGDRIP
ADLRIISANG	CKVDNSSLTG	ESEPQTRSPD	FTNENPLETR	NIAFFSTNCV
EGTARGIVVY	TGDRTVMGRI	ATLASGLEGG	QTPIAAEIEH	FIHIITGVAV
FLGVSFFILS	LILEYTWLEA	VIFLIGIIVA	NVPEGLLATV	TVCLTLTAKR
MARKNCLVKN	LEAVETLGST	STICSDKTGT	LTQNRMTVAH	MWFDNQIHEA
DTTENQSGVS	FDKTSATWLA	LSRIAGLCNR	AVFQANQENL	PILKRAVAGD
ASESALLKCI	ELCCGSVKEM	RERYAKIVEI	PFNSTNKYQL	SIHKNPNTSE
PQHLLVMKGA	PERILDRCSS	ILLHGKEQPL	DEELKDAFQN	AYLELGGLGE
RVLGFCHLFL	PDEQFPEGFQ	FDTDDVNFPI	DNLCFVGLIS	MIDPPRAAVP
DAVGKCRSAG	IKVIMVTGDH	PITAKAIAKG	VGIISEGNET	VEDIAARLNI
PVSQVNPRDA	KACVVHGSDL	KDMTSEQLDD	ILKYHTEIVF	ARTSPQQKLI
IVEGCQRQGA	IVAVTGDGVN	DSPALKKADI	GVAMGIAGSD	VSKQAADMIL
LDDNFASIVT	GVEEGRLIFD	NLKKSIAYTL	TSNIPEITPF	LIFIIANIPL
PLGTVTILCI	DLGTDMVPAI	SLAYEQAESD	IMKRQPRNPK	TDKLVNERLI
SMAYGQIGMI	QALGGFFTYF	VILAENGFLP	IHLLGLRVDW	DDRWINDVED
SYGQQWTYEQ	RKIVEFTCHT	AFFVSIVVVQ	WADLVICKTR	RNSVFQQGMK
NKILIFGLFE	ETALAAFLSY	CPGMGVALRM	YPLKPTWWFC	AFPYSLLIFV
YDEVRKLIIR	RRPGGWVEKE	TYY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до гідролаз. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт іонів, транспорт, транспорт калію, транспорт натрію, транспорт натрію та калію. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном магнію, калію, іоном натрію. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література ред.

Ruiz A., Bhat S.P., Bok D. (1995). Characterization and quantification of full-length and truncated Na,K-ATPase alpha 1 and beta 1 RNA transcripts expressed in human retinal pigment epithelium. Gene. 155: 179—184. PMID 7536695 DOI:10.1016/0378-1119(94)00812-7
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Shull M.M., Pugh D.G., Lingrel J.B. (1990). The human Na, K-ATPase alpha 1 gene: characterization of the 5'-flanking region and identification of a restriction fragment length polymorphism. Genomics. 6: 451—460. PMID 1970326 DOI:10.1016/0888-7543(90)90475-A
Shull M.M., Lingrel J.B. (1987). Multiple genes encode the human Na+,K+-ATPase catalytic subunit. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 4039—4043. PMID 3035563 DOI:10.1073/pnas.84.12.4039
Hillman R.T., Green R.E., Brenner S.E. (2004). An unappreciated role for RNA surveillance. Genome Biol. 5: R8.1—R8.16. PMID 14759258 DOI:10.1186/gb-2004-5-2-r8
Krapivinsky G., Krapivinsky L., Stotz S.C., Manasian Y., Clapham D.E. (2011). POST, partner of stromal interaction molecule 1 (STIM1), targets STIM1 to multiple transporters. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 108: 19234—19239. PMID 22084111 DOI:10.1073/pnas.1117231108