Катепсин D

Катепсин D
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1LYA, 1LYB, 1LYW, 4OBZ, 4OC6, 4OD9
Ідентифікатори
Символи	CTSD, CLN10, CPSD, HEL-S-130P, cathepsin D
Зовнішні ІД	OMIM: 116840 MGI: 88562 HomoloGene: 55616 GeneCards: CTSD
Пов'язані генетичні захворювання
	neuronal ceroid lipofuscinosis 10, neuronal ceroid lipofuscinosis
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0070122 peptidase activity; • hydrolase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • serine-type endopeptidase activity; • cysteine-type endopeptidase activity; • aspartic-type endopeptidase activity; • aspartic-type peptidase activity;
Клітинна компонента	• lysosomal lumen; • екзосома; • membrane raft; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • лізосома; • Меланосома; • міжклітинний простір; • specific granule lumen; • tertiary granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix; • lysosomal membrane; • endosome membrane;
Біологічний процес	• GO:0044257 protein catabolic process; • автофагія; • collagen catabolic process; • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II; • протеоліз; • neutrophil degranulation; • lipoprotein catabolic process; • positive regulation of apoptotic process; • positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • regulation of establishment of protein localization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	1509
	13033
	ENSG00000117984
	ENSMUSG00000007891
	P07339
	P18242
	NM_001909
	NM_009983
	NP_001900
	NP_034113
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Катепсин D (англ. Cathepsin D) – білок, який кодується геном CTSD, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 412 амінокислот, а молекулярна маса — 44 552^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQPSSLLPLA	LCLLAAPASA	LVRIPLHKFT	SIRRTMSEVG	GSVEDLIAKG
PVSKYSQAVP	AVTEGPIPEV	LKNYMDAQYY	GEIGIGTPPQ	CFTVVFDTGS
SNLWVPSIHC	KLLDIACWIH	HKYNSDKSST	YVKNGTSFDI	HYGSGSLSGY
LSQDTVSVPC	QSASSASALG	GVKVERQVFG	EATKQPGITF	IAAKFDGILG
MAYPRISVNN	VLPVFDNLMQ	QKLVDQNIFS	FYLSRDPDAQ	PGGELMLGGT
DSKYYKGSLS	YLNVTRKAYW	QVHLDQVEVA	SGLTLCKEGC	EAIVDTGTSL
MVGPVDEVRE	LQKAIGAVPL	IQGEYMIPCE	KVSTLPAITL	KLGGKGYKLS
PEDYTLKVSQ	AGKTLCLSGF	MGMDIPPPSG	PLWILGDVFI	GRYYTVFDRD
NNRVGFAEAA	RL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, аспартилових протеаз. Локалізований у лізосомі. Також секретований назовні.

Література ред.

Faust P.L., Kornfeld S., Chirgwin J.M. (1985). Cloning and sequence analysis of cDNA for human cathepsin D. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 4910—4914. PMID 3927292 DOI:10.1073/pnas.82.15.4910
Westley B.R., May F.E.B. (1987). Oestrogen regulates cathepsin D mRNA levels in oestrogen responsive human breast cancer cells. Nucleic Acids Res. 15: 3773—3786. PMID 3588310 DOI:10.1093/nar/15.9.3773
Redecker B., Heckendorf B., Grosch H.W., Mersmann G., Hasilik A. (1991). Molecular organization of the human cathepsin D gene. DNA Cell Biol. 10: 423—431. PMID 2069717 DOI:10.1089/dna.1991.10.423
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
May F.E., Smith D.J., Westley B.R. (1993). The human cathepsin D-encoding gene is transcribed from an estrogen-regulated and a constitutive start point. Gene. 134: 277—282. PMID 8262386 DOI:10.1016/0378-1119(93)90107-E
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827