Глутаматдегідрогеназа-1

Глутаматдегідрогеназа-1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1L1F, 1NR1
Ідентифікатори
Символи	GLUD1, GDH, GDH1, GLUD, glutamate dehydrogenase 1, hGDH1
Зовнішні ІД	OMIM: 138130 MGI: 95753 HomoloGene: 55885 GeneCards: GLUD1
Пов'язані генетичні захворювання
	hyperinsulinism-hyperammonemia syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • ADP binding; • GTP binding; • leucine binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • NAD+ binding; • identical protein binding; • oxidoreductase activity; • ATP binding; • glutamate dehydrogenase [NAD(P)+ activity]; • glutamate dehydrogenase (NAD+) activity; • oxidoreductase activity, acting on the CH-NH2 group of donors, NAD or NADP as acceptor;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мітохондріальний матрикс; • мітохондрія;
Біологічний процес	• glutamate catabolic process; • glutamate biosynthetic process; • substantia nigra development; • cellular amino acid metabolic process; • cellular amino acid biosynthetic process; • glutamine metabolic process; • tricarboxylic acid metabolic process; • positive regulation of insulin secretion; • mitochondrion organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	2746
	14661
	ENSG00000148672
	ENSMUSG00000021794
	P00367
	P26443
NM_005271; NM_001318900; NM_001318901; NM_001318902; NM_001318904;
	NM_001318905; NM_001318906
	NM_008133
NP_001305829; NP_001305830; NP_001305831; NP_001305833; NP_001305834;
	NP_001305835; NP_005262
	NP_032159
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Глутаматдегідрогеназа-1 (англ. Glutamate dehydrogenase 1) – білок, який кодується геном GLUD1, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 558 амінокислот, а молекулярна маса — 61 398^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MYRYLGEALL	LSRAGPAALG	SASADSAALL	GWARGQPAAA	PQPGLALAAR
RHYSEAVADR	EDDPNFFKMV	EGFFDRGASI	VEDKLVEDLR	TRESEEQKRN
RVRGILRIIK	PCNHVLSLSF	PIRRDDGSWE	VIEGYRAQHS	QHRTPCKGGI
RYSTDVSVDE	VKALASLMTY	KCAVVDVPFG	GAKAGVKINP	KNYTDNELEK
ITRRFTMELA	KKGFIGPGID	VPAPDMSTGE	REMSWIADTY	ASTIGHYDIN
AHACVTGKPI	SQGGIHGRIS	ATGRGVFHGI	ENFINEASYM	SILGMTPGFG
DKTFVVQGFG	NVGLHSMRYL	HRFGAKCIAV	GESDGSIWNP	DGIDPKELED
FKLQHGSILG	FPKAKPYEGS	ILEADCDILI	PAASEKQLTK	SNAPRVKAKI
IAEGANGPTT	PEADKIFLER	NIMVIPDLYL	NAGGVTVSYF	EWLKNLNHVS
YGRLTFKYER	DSNYHLLMSV	QESLERKFGK	HGGTIPIVPT	AEFQDRISGA
SEKDIVHSGL	AYTMERSARQ	IMRTAMKYNL	GLDLRTAAYV	NAIEKVFKVY
NEAGVTFT

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, ГТФ, НАДФ. Локалізований у мітохондрії.

Література ред.

Amuro N., Yamaura M., Goto Y., Okazaki T. (1988). Molecular cloning and nucleotide sequence of the cDNA for human liver glutamate dehydrogenase precursor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 152: 1395—1400. PMID 3377777 DOI:10.1016/S0006-291X(88)80440-6
Nakatani Y., Schneider M.E., Banner C., Freese E. (1988). Complete nucleotide sequence of human glutamate dehydrogenase cDNA. Nucleic Acids Res. 16: 6237—6237. PMID 3399399 DOI:10.1093/nar/16.13.6237
Michaelidis T.M., Tzimagiorgis G., Moschonas N.K., Papamatheakis J. (1993). The human glutamate dehydrogenase gene family: gene organization and structural characterization. Genomics. 16: 150—160. PMID 8486350 DOI:10.1006/geno.1993.1152
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Smith T.J., Peterson P.E., Schmidt T., Fang J., Stanley C.A. (2001). Structures of bovine glutamate dehydrogenase complexes elucidate the mechanism of purine regulation. J. Mol. Biol. 307: 707—720. PMID 11254391 DOI:10.1006/jmbi.2001.4499
Banerjee S., Schmidt T., Fang J., Stanley C.A., Smith T.J. (2003). Structural studies on ADP activation of mammalian glutamate dehydrogenase and the evolution of regulation. Biochemistry. 42: 3446—3456. PMID 12653548 DOI:10.1021/bi0206917