Гелсолін
білок-кодуючий ген Homo Sapiens
Гелсолін (англ. Gelsolin) – білок, який кодується геном GSN, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 782 амінокислот, а молекулярна маса — 85 698[5].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MAPHRPAPAL | LCALSLALCA | LSLPVRAATA | SRGASQAGAP | QGRVPEARPN | ||||
SMVVEHPEFL | KAGKEPGLQI | WRVEKFDLVP | VPTNLYGDFF | TGDAYVILKT | ||||
VQLRNGNLQY | DLHYWLGNEC | SQDESGAAAI | FTVQLDDYLN | GRAVQHREVQ | ||||
GFESATFLGY | FKSGLKYKKG | GVASGFKHVV | PNEVVVQRLF | QVKGRRVVRA | ||||
TEVPVSWESF | NNGDCFILDL | GNNIHQWCGS | NSNRYERLKA | TQVSKGIRDN | ||||
ERSGRARVHV | SEEGTEPEAM | LQVLGPKPAL | PAGTEDTAKE | DAANRKLAKL | ||||
YKVSNGAGTM | SVSLVADENP | FAQGALKSED | CFILDHGKDG | KIFVWKGKQA | ||||
NTEERKAALK | TASDFITKMD | YPKQTQVSVL | PEGGETPLFK | QFFKNWRDPD | ||||
QTDGLGLSYL | SSHIANVERV | PFDAATLHTS | TAMAAQHGMD | DDGTGQKQIW | ||||
RIEGSNKVPV | DPATYGQFYG | GDSYIILYNY | RHGGRQGQII | YNWQGAQSTQ | ||||
DEVAASAILT | AQLDEELGGT | PVQSRVVQGK | EPAHLMSLFG | GKPMIIYKGG | ||||
TSREGGQTAP | ASTRLFQVRA | NSAGATRAVE | VLPKAGALNS | NDAFVLKTPS | ||||
AAYLWVGTGA | SEAEKTGAQE | LLRVLRAQPV | QVAEGSEPDG | FWEALGGKAA | ||||
YRTSPRLKDK | KMDAHPPRLF | ACSNKIGRFV | IEEVPGELMQ | EDLATDDVML | ||||
LDTWDQVFVW | VGKDSQEEEK | TEALTSAKRY | IETDPANRDR | RTPITVVKQG | ||||
FEPPSFVGWF | LGWDDDYWSV | DPLDRAMAEL | AA |
Цей білок за функцією належить до кепінгів актину. Задіяний у такому біологічному процесі як біогенез та деградація війок. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті. Також секретований назовні.
Література
ред.- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Maury C.P.J., Alli K., Baumann M. (1990). Finnish hereditary amyloidosis. Amino acid sequence homology between the amyloid fibril protein and human plasma gelsoline. FEBS Lett. 260: 85—87. PMID 2153578 DOI:10.1016/0014-5793(90)80072-Q
- Allen P.G. (1997). Functional consequences of disulfide bond formation in gelsolin. FEBS Lett. 401: 89—94. PMID 9003812 DOI:10.1016/S0014-5793(96)01439-1
- McLaughlin P.J., Gooch J.T., Mannherz H.-G., Weeds A.G. (1993). Structure of gelsolin segment 1-actin complex and the mechanism of filament severing. Nature. 364: 685—692. PMID 8395021 DOI:10.1038/364685a0
- Xian W., Vegners R., Janmey P.A., Braunlin W.H. (1995). Spectroscopic studies of a phosphoinositide-binding peptide from gelsolin: behavior in solutions of mixed solvent and anionic micelles. Biophys. J. 69: 2695—2702. PMID 8599675 DOI:10.1016/S0006-3495(95)80140-2
- Ghiso J., Haltia M., Prelli F., Novello J., Frangione B. (1990). Gelsolin variant (Asn-187) in familial amyloidosis, Finnish type. Biochem. J. 272: 827—830. PMID 2176481 DOI:10.1042/bj2720827
Примітки
ред.- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з Гелсолін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4620 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P06396 (англ.) . Архів оригіналу за 3 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.
Див. також
ред.Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |