Важкий ланцюг міозину, ізоформа 9

Важкий ланцюг міозину, ізоформа 9
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2LNK, 3ZWH, 4CFQ, 4CFR, 4ETO
Ідентифікатори
Символи	MYH9, BDPLT6, DFNA17, EPSTS, FTNS, MHA, NMHC-II-A, NMMHC-IIA, NMMHCA, myosin, heavy chain 9, non-muscle, myosin heavy chain 9, MATINS
Зовнішні ІД	OMIM: 160775 MGI: 107717 HomoloGene: 129835 GeneCards: MYH9
Пов'язані генетичні захворювання
	autosomal dominant nonsyndromic deafness 17, MYH9-related disorder
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • nucleotide binding; • microfilament motor activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ADP binding; • protein-membrane adaptor activity; • calmodulin binding; • ATPase activity; • protein domain specific binding; • actin binding; • cytoskeletal motor activity; • ATP binding; • RNA binding; • cadherin binding; • actin filament binding; • microtubule motor activity; • microtubule binding;
Клітинна компонента	• myosin II filament; • cell cortex; • brush border; • actomyosin; • myosin complex; • integrin complex; • ruffle; • клітинне ядро; • cell leading edge; • actomyosin contractile ring; • цитоскелет; • Борозна розщеплення; • cortical cytoskeleton; • actin cytoskeleton; • веретено поділу; • мембрана; • COP9 signalosome; • екзосома; • neuromuscular junction; • цитоплазма; • гіалоплазма; • focal adhesion; • клітинна мембрана; • stress fiber; • uropod; • immunological synapse; • myosin II complex; • GO:0005578 Позаклітинна матриця;
Біологічний процес	• in utero embryonic development; • protein transport; • monocyte differentiation; • uropod organization; • адгезія клітин; • cell morphogenesis involved in differentiation; • Тромбоцитопоез; • leukocyte migration; • establishment of meiotic spindle localization; • blood vessel endothelial cell migration; • establishment of T cell polarity; • myoblast fusion; • membrane protein ectodomain proteolysis; • actomyosin structure organization; • Ангіогенез; • integrin-mediated signaling pathway; • actin cytoskeleton reorganization; • regulation of cell shape; • actin filament-based movement; • platelet aggregation; • GO:0043147 meiotic spindle organization; • phagocytosis, engulfment; • negative regulation of actin filament severing; • positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle; • cytokinetic process; • cell-cell adhesion; • microtubule-based movement;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4627
	17886
	ENSG00000100345
	ENSMUSG00000022443
	P35579; Q5BKV1
	Q8VDD5
	NM_002473
	NM_022410
	NP_002464; NP_002464.1
	NP_071855
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Важкий ланцюг міозину, ізоформа 9 (англ. Myosin heavy chain 9) – білок, який кодується геном MYH9, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 960 амінокислот, а молекулярна маса — 226 532^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAQQAADKYL	YVDKNFINNP	LAQADWAAKK	LVWVPSDKSG	FEPASLKEEV
GEEAIVELVE	NGKKVKVNKD	DIQKMNPPKF	SKVEDMAELT	CLNEASVLHN
LKERYYSGLI	YTYSGLFCVV	INPYKNLPIY	SEEIVEMYKG	KKRHEMPPHI
YAITDTAYRS	MMQDREDQSI	LCTGESGAGK	TENTKKVIQY	LAYVASSHKS
KKDQGELERQ	LLQANPILEA	FGNAKTVKND	NSSRFGKFIR	INFDVNGYIV
GANIETYLLE	KSRAIRQAKE	ERTFHIFYYL	LSGAGEHLKT	DLLLEPYNKY
RFLSNGHVTI	PGQQDKDMFQ	ETMEAMRIMG	IPEEEQMGLL	RVISGVLQLG
NIVFKKERNT	DQASMPDNTA	AQKVSHLLGI	NVTDFTRGIL	TPRIKVGRDY
VQKAQTKEQA	DFAIEALAKA	TYERMFRWLV	LRINKALDKT	KRQGASFIGI
LDIAGFEIFD	LNSFEQLCIN	YTNEKLQQLF	NHTMFILEQE	EYQREGIEWN
FIDFGLDLQP	CIDLIEKPAG	PPGILALLDE	ECWFPKATDK	SFVEKVMQEQ
GTHPKFQKPK	QLKDKADFCI	IHYAGKVDYK	ADEWLMKNMD	PLNDNIATLL
HQSSDKFVSE	LWKDVDRIIG	LDQVAGMSET	ALPGAFKTRK	GMFRTVGQLY
KEQLAKLMAT	LRNTNPNFVR	CIIPNHEKKA	GKLDPHLVLD	QLRCNGVLEG
IRICRQGFPN	RVVFQEFRQR	YEILTPNSIP	KGFMDGKQAC	VLMIKALELD
SNLYRIGQSK	VFFRAGVLAH	LEEERDLKIT	DVIIGFQACC	RGYLARKAFA
KRQQQLTAMK	VLQRNCAAYL	KLRNWQWWRL	FTKVKPLLQV	SRQEEEMMAK
EEELVKVREK	QLAAENRLTE	METLQSQLMA	EKLQLQEQLQ	AETELCAEAE
ELRARLTAKK	QELEEICHDL	EARVEEEEER	CQHLQAEKKK	MQQNIQELEE
QLEEEESARQ	KLQLEKVTTE	AKLKKLEEEQ	IILEDQNCKL	AKEKKLLEDR
IAEFTTNLTE	EEEKSKSLAK	LKNKHEAMIT	DLEERLRREE	KQRQELEKTR
RKLEGDSTDL	SDQIAELQAQ	IAELKMQLAK	KEEELQAALA	RVEEEAAQKN
MALKKIRELE	SQISELQEDL	ESERASRNKA	EKQKRDLGEE	LEALKTELED
TLDSTAAQQE	LRSKREQEVN	ILKKTLEEEA	KTHEAQIQEM	RQKHSQAVEE
LAEQLEQTKR	VKANLEKAKQ	TLENERGELA	NEVKVLLQGK	GDSEHKRKKV
EAQLQELQVK	FNEGERVRTE	LADKVTKLQV	ELDNVTGLLS	QSDSKSSKLT
KDFSALESQL	QDTQELLQEE	NRQKLSLSTK	LKQVEDEKNS	FREQLEEEEE
AKHNLEKQIA	TLHAQVADMK	KKMEDSVGCL	ETAEEVKRKL	QKDLEGLSQR
HEEKVAAYDK	LEKTKTRLQQ	ELDDLLVDLD	HQRQSACNLE	KKQKKFDQLL
AEEKTISAKY	AEERDRAEAE	AREKETKALS	LARALEEAME	QKAELERLNK
QFRTEMEDLM	SSKDDVGKSV	HELEKSKRAL	EQQVEEMKTQ	LEELEDELQA
TEDAKLRLEV	NLQAMKAQFE	RDLQGRDEQS	EEKKKQLVRQ	VREMEAELED
ERKQRSMAVA	ARKKLEMDLK	DLEAHIDSAN	KNRDEAIKQL	RKLQAQMKDC
MRELDDTRAS	REEILAQAKE	NEKKLKSMEA	EMIQLQEELA	AAERAKRQAQ
QERDELADEI	ANSSGKGALA	LEEKRRLEAR	IAQLEEELEE	EQGNTELIND
RLKKANLQID	QINTDLNLER	SHAQKNENAR	QQLERQNKEL	KVKLQEMEGT
VKSKYKASIT	ALEAKIAQLE	EQLDNETKER	QAACKQVRRT	EKKLKDVLLQ
VDDERRNAEQ	YKDQADKAST	RLKQLKRQLE	EAEEEAQRAN	ASRRKLQREL
EDATETADAM	NREVSSLKNK	LRRGDLPFVV	PRRMARKGAG	DGSDEEVDGK
ADGAEAKPAE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до білкових моторів, міозинів. Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, пдтримання форми клітини. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, молекулою актину, молекулою кальмодуліну. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

Kato S., Ohtoko K., Ohtake H., Kimura T. (2005). Vector-capping: a simple method for preparing a high-quality full-length cDNA library. DNA Res. 12: 53—62. PMID 16106752 DOI:10.1093/dnares/12.1.53
Saez C.G., Myers J.C., Shows T.B., Leinwand L.A. (1990). Human nonmuscle myosin heavy chain mRNA: generation of diversity through alternative polyadenylylation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 1164—1168. PMID 1967836 DOI:10.1073/pnas.87.3.1164
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Giorgianni F., Zhao Y., Desiderio D.M., Beranova-Giorgianni S. (2007). Toward a global characterization of the phosphoproteome in prostate cancer cells: identification of phosphoproteins in the LNCaP cell line. Electrophoresis. 28: 2027—2034. PMID 17487921 DOI:10.1002/elps.200600782
Takizawa N., Ikebe R., Ikebe M., Luna E.J. (2007). Supervillin slows cell spreading by facilitating myosin II activation at the cell periphery. J. Cell Sci. 120: 3792—3803. PMID 17925381 DOI:10.1242/jcs.008219
Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r