Вікіпедія

Ацилтрансфераза

клас ферментів

Ацилтрансфераза — це тип ферменту трансферази, який діє на ацильні групи.

Ацил

Ацилтрансферази складають різноманітне сімейство ферментів, які відіграють вирішальну роль у багатьох біохімічних і фізіологічних процесах. Їх основною функцією є каталізація перенесення ацильних груп між молекулами, що впливає на низку метаболічних шляхів, від біосинтезу ліпідів і модифікації білка до виробництва вторинних метаболітів.[1][2][3]

З моменту свого першого відкриття ацилтрансферази були предметом інтенсивних досліджень через їх значну роль у багатьох біологічних контекстах. Їх повсюдна присутність у всіх сферах життя підкреслює їхню універсальну важливість у біологічних системах.[4]

Приклади:

Будова та біохімічні властивості ред.

Будова ред.

Ацилтрансферази представляють велике та різноманітне сімейство ферментів, які визначаються своєю здатністю каталізувати перенесення ацильних груп від донорних молекул до акцепторних молекул. Попри їхню значну різноманітність, багато ацилтрансфераз мають подібні структурні характеристики та біохімічні властивості, які забезпечують їх функцію. Наприклад, більшість ацилтрансфераз мають каталітичну тріаду у своєму активному центрі, що складається із серину, аспартату або глутамату та залишку гістидину. Ця каталітична тріада вважається вирішальною для їхньої ферментативної активності.[5]

Ці ферменти часто характеризуються своєю структурною консервативністю, демонструючи складку α/β-гідролази, яка є спільною для різних сімейств трансфераз. Ця складка зазвичай складається з центрального β-листа, затиснутого між α-спіралями.[5]

Первинна структура ред.

Первинною структурою ацилтрансферази є послідовність амінокислот, які утворюють білок. Ці амінокислоти з’єднані між собою пептидними зв’язками в певній послідовності, яка визначається відповідним геном. Ацилтрансферази можуть мати широкий діапазон розмірів, від відносно невеликих ферментів, що складаються з сотні, або близько того, амінокислот, до більших ферментів з кількома сотнями або навіть тисячами амінокислот.

Вторинна і третинна структура ред.

Вторинна структура ацилтрансфераз відноситься до локальних згорнутих структур, які утворюються всередині поліпептидного ланцюга, включаючи альфа-спіралі та бета-листи. Ці структури утримуються водневими зв’язками між атомами скелета амінокислот.

Третинна структура відноситься до загальної тривимірної структури ацилтрансферази. Ця структура утворюється шляхом згортання та пакування вторинних структур і стабілізується різними типами зв’язків і взаємодій, включаючи водневі зв’язки, іонні зв’язки та гідрофобні взаємодії. Активним центром ацилтрансферази, де відбувається зв’язування субстрату та каталіз, зазвичай є щілина або кишеня в третинній структурі.[6][7]

Біохімічні властивості ред.

Ацилтрансферази, зазвичай, діють на складноефірні або амідні субстрати, переносячи ацильну групу від донора ацилу (наприклад, ацил-КоА) до молекули акцептора. Точний механізм дії може відрізнятися для різних ацилтрансфераз, але зазвичай це досягається за допомогою двоетапного процесу. Перший крок включає утворення ацил-ферментного проміжного продукту за допомогою нуклеофільної атаки ферменту на донора ацилу. Другий етап включає перенесення ацильної групи від ферменту до молекули-акцептора.[8]

Ацилтрансферази демонструють значну субстратну специфічність, часто віддаючи перевагу конкретним донорам ацил-КоА. Прийняття широкого спектра субстратів ацил-КоА ацилтрансферазами відіграє важливу роль у різноманітності метаболізму та адаптації до різних умов навколишнього середовища.

Ці ферменти виконують фундаментальну роль у метаболізмі ліпідів, включаючи біосинтез ліпідів, модифікацію ліпідів і регуляцію фізіологічних процесів, таких як трансдукція сигналу та мембранний обмін.

Ацилтрансферази також можуть регулюватися різними факторами, включаючи концентрації субстратів і продуктів, pH, температуру та наявність алостеричних регуляторів.[9]

Див. також ред.

Посилання ред.

Примітки ред.

  1. ↑ Yamashita, A.; Sugiura, T.; Waku, K. (1 липня 1997). Acyltransferases and Transacylases Involved in Fatty Acid Remodeling of Phospholipids and Metabolism of Bioactive Lipids in Mammalian Cells. Journal of Biochemistry. Т. 122, № 1. с. 1—16. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021715. ISSN 0021-924X. Процитовано 19 червня 2023.
  2. ↑ Li, Jincheng; Zhang, Manqi; Zhou, Lijuan (2022). Protein S-acyltransferases and acyl protein thioesterases, regulation executors of protein S-acylation in plants. Frontiers in Plant Science. Т. 13. doi:10.3389/fpls.2022.956231. ISSN 1664-462X. PMC 9363829. PMID 35968095. Процитовано 19 червня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  3. ↑ Aktar, Shirin; Bai, Peixian; Wang, Liubin; Xun, Hanshuo; Zhang, Rui; Wu, Liyun; He, Mengdi; Cheng, Hao; Wang, Liyuan (2022-01). Identification of a BAHD Acyltransferase Gene Involved in Plant Growth and Secondary Metabolism in Tea Plants. Plants (англ.). Т. 11, № 19. с. 2483. doi:10.3390/plants11192483. ISSN 2223-7747. PMC 9572432. PMID 36235354. Процитовано 19 червня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  4. ↑ Cronan, Jr., John E.; Rock, Charles O. (12 лютого 2008). Stewart, Valley (ред.). Biosynthesis of Membrane Lipids. EcoSal Plus (англ.). Т. 3, № 1. doi:10.1128/ecosalplus.3.6.4. ISSN 2324-6200. Процитовано 19 червня 2023.
  5. ↑ а б Bauer, Tabea L.; Buchholz, Patrick C. F.; Pleiss, Jürgen (2020-03). The modular structure of α/β‐hydrolases. The FEBS Journal (англ.). Т. 287, № 5. с. 1035—1053. doi:10.1111/febs.15071. ISSN 1742-464X. Процитовано 19 червня 2023.
  6. ↑ Anso, Itxaso; Basso, Luis G. M.; Wang, Lei; Marina, Alberto; Páez-Pérez, Edgar D.; Jäger, Christian; Gavotto, Floriane; Tersa, Montse; Perrone, Sebastián (15 жовтня 2021). Molecular ruler mechanism and interfacial catalysis of the integral membrane acyltransferase PatA. Science Advances (англ.). Т. 7, № 42. doi:10.1126/sciadv.abj4565. ISSN 2375-2548. PMC 8519569. PMID 34652941. Процитовано 19 червня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  7. ↑ Robertson, Rosanna M.; Yao, Jiangwei; Gajewski, Stefan; Kumar, Gyanendra; Martin, Erik W.; Rock, Charles O.; White, Stephen W. (2017-08). A two-helix motif positions the lysophosphatidic acid acyltransferase active site for catalysis within the membrane bilayer. Nature Structural & Molecular Biology (англ.). Т. 24, № 8. с. 666—671. doi:10.1038/nsmb.3436. ISSN 1545-9985. PMC 5616210. PMID 28714993. Процитовано 19 червня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  8. ↑ Pavkov‐Keller, Tea; Schmidt, Nina G.; Żądło‐Dobrowolska, Anna; Kroutil, Wolfgang; Gruber, Karl (2 січня 2019). Structure and Catalytic Mechanism of a Bacterial Friedel–Crafts Acylase. ChemBioChem (англ.). Т. 20, № 1. с. 88—95. doi:10.1002/cbic.201800462. ISSN 1439-4227. PMC 6392133. PMID 30318713. Процитовано 19 червня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  9. ↑ Caldo, Kristian Mark P.; Acedo, Jeella Z.; Panigrahi, Rashmi; Vederas, John C.; Weselake, Randall J.; Lemieux, M. Joanne (21 серпня 2017). Diacylglycerol Acyltransferase 1 Is Regulated by Its N-Terminal Domain in Response to Allosteric Effectors. Plant Physiology. Т. 175, № 2. с. 667—680. doi:10.1104/pp.17.00934. ISSN 0032-0889. PMC 5619907. PMID 28827454. Процитовано 19 червня 2023.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
Отримано з https://uk.wikipedia.org/w/index.php?title=Ацилтрансфераза&oldid=39956884