VAMP2

VAMP2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3FIE, 3FII, 3RK2, 3RK3, 3RL0
Ідентифікатори
Символи	VAMP2, SYB2, VAMP-2, vesicle associated membrane protein 2, NEDHAHM
Зовнішні ІД	OMIM: 185881 MGI: 1313277 HomoloGene: 7591 GeneCards: VAMP2
Реагує на сполуку
	botulinum toxin Type B
Онтологія гена
Молекулярна функція	• SNAP receptor activity; • protein self-association; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • syntaxin-1 binding; • SNARE binding; • calmodulin binding; • syntaxin binding; • phospholipid binding; • calcium-dependent protein binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • гіалоплазма; • clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane; • мембрана; • secretory granule membrane; • клітинна мембрана; • clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane; • синапс; • integral component of plasma membrane; • synaptic vesicle membrane; • zymogen granule membrane; • міжклітинні контакти; • neuron projection; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • clathrin-coated vesicle; • clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane; • secretory granule; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex; • synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex; • SNARE complex; • synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex; • voltage-gated potassium channel complex; • trans-Golgi network; • Синаптичні бульбашки; • везикула; • perinuclear region of cytoplasm; • neuron projection terminus; • clathrin-coated vesicle membrane;
Біологічний процес	• natural killer cell degranulation; • mucus secretion; • regulation of histamine secretion by mast cell; • neutrophil degranulation; • glutamate secretion; • vesicle fusion; • eosinophil degranulation; • vesicle-mediated transport; • екзоцитоз; • response to glucose; • membrane fusion; • regulation of delayed rectifier potassium channel activity; • calcium-ion regulated exocytosis; • regulation of exocytosis; • positive regulation of intracellular protein transport; • protein transport; • Golgi to plasma membrane protein transport; • synaptic vesicle exocytosis; • cellular response to insulin stimulus; • довготривала потенціація; • regulation of vesicle-mediated transport; • membrane organization; • GO:0034622 protein-containing complex assembly; • post-Golgi vesicle-mediated transport; • GO:0010554 neurotransmitter secretion;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	6844
	22318
	ENSG00000220205
	ENSMUSG00000020894
	P63027
	P63044
	NM_014232; NM_001330125
	NM_009497
	NP_001317054; NP_055047
	NP_033523
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

VAMP2 (англ. Vesicle associated membrane protein 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 116 амінокислот, а молекулярна маса — 12 663^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSATAATAPP	AAPAGEGGPP	APPPNLTSNR	RLQQTQAQVD	EVVDIMRVNV
DKVLERDQKL	SELDDRADAL	QAGASQFETS	AAKLKRKYWW	KNLKMMIILG
VICAIILIII	IVYFST

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клітинних контактах, цитоплазматичних везикулах, синапсах, синаптосомах^[en].

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Fritzius T., Frey A.D., Schweneker M., Mayer D., Moelling K. (2007). WD-repeat-propeller-FYVE protein, ProF, binds VAMP2 and protein kinase Czeta. FEBS J. 274: 1552—1566. PMID 17313651 DOI:10.1111/j.1742-4658.2007.05702.x
Hanson M.A., Stevens R.C. (2000). Cocrystal structure of synaptobrevin-II bound to botulinum neurotoxin type B at 2.0 A resolution. Nat. Struct. Biol. 7: 687—692. PMID 10932255 DOI:10.1038/77997
Archer B.T. III, Oezcelik T., Jahn R., Francke U., Suedhof T.C. (1990). Structures and chromosomal localizations of two human genes encoding synaptobrevins 1 and 2. J. Biol. Chem. 265: 17267—17273. PMID 1976629
Kutay U., Ahnert-Hilger G., Hartmann E., Wiedenmann B., Rapoport T.A. (1995). Transport route for synaptobrevin via a novel pathway of insertion into the endoplasmic reticulum membrane. EMBO J. 14: 217—223. PMID 7835332