Пірокорицин — антимікробний пептид, що складається з 20 амінокислотних залишків; був виділений з клопа Pyrrhocoris apterus.[1]

Будова та функції

ред.

Пірокорицин насамперед активний проти грамнегативних бактерій. Цей пептид багатий на пролін, містить повтори пролін-аргінін, а також має критичний залишок треоніну, який необхідний для активності через О-глікозилювання.

Амінокислотна послідовність пірокорицину (повтори пролін-аргінін-пролін підкреслені, треонін виділений жирним шрифтом)[2]: VDKGSYLPRPTPPRPIYNRN.

Подібно до антимікробних пептидів дрозоцину та абаецину, пірокорицин зв’язується з бактеріальним білком DnaK, пригнічуючи таким чином клітинні процеси та реплікацію.[3] Тільки L-енантіомер пірокорицину активний проти бактерій.[4] Дія пірокорицин-подібних пептидів підсилюється наявністю пептидів, що утворюють пори, оскільки це полегшує надходження пірокорицин-подібних пептидів до бактеріальної клітини.[5] Багаті на пролін пептиди, такі як пірокорицин, також можуть зв’язуватися з рибосомами мікробів, пригнічуючи трансляцію білка.[6][7] За відсутності пороутворюючих пептидів пірокорицин проникає в бактерії під дією пермеаз, які забезпечують бактеріальне поглинання.[8]

Примітки

ред.
  1. Rosengren KJ, Göransson U, Otvos L, Craik DJ (24 лютого 2019). Cyclization of pyrrhocoricin retains structural elements crucial for the antimicrobial activity of the native peptide. Biopolymers. 76 (5): 446—58. doi:10.1002/bip.20159. PMID 15478127.
  2. P37362 · PYRRH_PYRAP. UniProt. Процитовано 10 жовтня 2022.
  3. Zahn M, Berthold N, Kieslich B, Knappe D, Hoffmann R, Sträter N (July 2013). Structural studies on the forward and reverse binding modes of peptides to the chaperone DnaK. Journal of Molecular Biology. 425 (14): 2463—79. doi:10.1016/j.jmb.2013.03.041. PMID 23562829.
  4. Kragol G, Hoffmann R, Chattergoon MA, Lovas S, Cudic M, Bulet P, Condie BA, Rosengren KJ, Montaner LJ, Otvos L (September 2002). Identification of crucial residues for the antibacterial activity of the proline-rich peptide, pyrrhocoricin. European Journal of Biochemistry. 269 (17): 4226—37. doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03119.x. PMID 12199701.
  5. Rahnamaeian M, Cytryńska M, Zdybicka-Barabas A, Dobslaff K, Wiesner J, Twyman RM, Zuchner T, Sadd BM, Regoes RR, Schmid-Hempel P, Vilcinskas A (May 2015). Insect antimicrobial peptides show potentiating functional interactions against Gram-negative bacteria. Proceedings. Biological Sciences. 282 (1806): 20150293. doi:10.1098/rspb.2015.0293. PMC 4426631. PMID 25833860.
  6. Florin T, Maracci C, Graf M, Karki P, Klepacki D, Berninghausen O, Beckmann R, Vázquez-Laslop N, Wilson DN, Rodnina MV, Mankin AS (September 2017). An antimicrobial peptide that inhibits translation by trapping release factors on the ribosome. Nature Structural & Molecular Biology. 24 (9): 752—757. doi:10.1038/nsmb.3439. PMC 5589491. PMID 28741611.
  7. Taniguchi, Masayuki; Ochiai, Akihito; Kondo, Hiroshi; Fukuda, Shun; Ishiyama, Yohei; Saitoh, Eiichi; Kato, Tetsuo; Tanaka, Takaaki (2016-05). Pyrrhocoricin, a proline-rich antimicrobial peptide derived from insect, inhibits the translation process in the cell-free Escherichia coli protein synthesis system. Journal of Bioscience and Bioengineering (англ.). Т. 121, № 5. с. 591—598. doi:10.1016/j.jbiosc.2015.09.002. Процитовано 10 жовтня 2022.
  8. Narayanan S, Modak JK, Ryan CS, Garcia-Bustos J, Davies JK, Roujeinikova A (May 2014). Mechanism of Escherichia coli resistance to Pyrrhocoricin. Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 58 (5): 2754—62. doi:10.1128/AAC.02565-13. PMC 3993218. PMID 24590485.