Пірокорицин
Пірокорицин — антимікробний пептид, що складається з 20 амінокислотних залишків; був виділений з клопа Pyrrhocoris apterus.[1]
Будова та функції ред.
Пірокорицин насамперед активний проти грамнегативних бактерій. Цей пептид багатий на пролін, містить повтори пролін-аргінін, а також має критичний залишок треоніну, який необхідний для активності через О-глікозилювання.
Амінокислотна послідовність пірокорицину (повтори пролін-аргінін-пролін підкреслені, треонін виділений жирним шрифтом)[2]: VDKGSYLPRPTPPRPIYNRN.
Подібно до антимікробних пептидів дрозоцину та абаецину, пірокорицин зв’язується з бактеріальним білком DnaK, пригнічуючи таким чином клітинні процеси та реплікацію.[3] Тільки L-енантіомер пірокорицину активний проти бактерій.[4] Дія пірокорицин-подібних пептидів підсилюється наявністю пептидів, що утворюють пори, оскільки це полегшує надходження пірокорицин-подібних пептидів до бактеріальної клітини.[5] Багаті на пролін пептиди, такі як пірокорицин, також можуть зв’язуватися з рибосомами мікробів, пригнічуючи трансляцію білка.[6][7] За відсутності пороутворюючих пептидів пірокорицин проникає в бактерії під дією пермеаз, які забезпечують бактеріальне поглинання.[8]
Примітки ред.
- ↑ Rosengren KJ, Göransson U, Otvos L, Craik DJ (24 лютого 2019). Cyclization of pyrrhocoricin retains structural elements crucial for the antimicrobial activity of the native peptide. Biopolymers. 76 (5): 446—58. doi:10.1002/bip.20159. PMID 15478127.
- ↑ P37362 · PYRRH_PYRAP. UniProt. Процитовано 10 жовтня 2022.
- ↑ Zahn M, Berthold N, Kieslich B, Knappe D, Hoffmann R, Sträter N (July 2013). Structural studies on the forward and reverse binding modes of peptides to the chaperone DnaK. Journal of Molecular Biology. 425 (14): 2463—79. doi:10.1016/j.jmb.2013.03.041. PMID 23562829.
- ↑ Kragol G, Hoffmann R, Chattergoon MA, Lovas S, Cudic M, Bulet P, Condie BA, Rosengren KJ, Montaner LJ, Otvos L (September 2002). Identification of crucial residues for the antibacterial activity of the proline-rich peptide, pyrrhocoricin. European Journal of Biochemistry. 269 (17): 4226—37. doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03119.x. PMID 12199701.
- ↑ Rahnamaeian M, Cytryńska M, Zdybicka-Barabas A, Dobslaff K, Wiesner J, Twyman RM, Zuchner T, Sadd BM, Regoes RR, Schmid-Hempel P, Vilcinskas A (May 2015). Insect antimicrobial peptides show potentiating functional interactions against Gram-negative bacteria. Proceedings. Biological Sciences. 282 (1806): 20150293. doi:10.1098/rspb.2015.0293. PMC 4426631. PMID 25833860.
- ↑ Florin T, Maracci C, Graf M, Karki P, Klepacki D, Berninghausen O, Beckmann R, Vázquez-Laslop N, Wilson DN, Rodnina MV, Mankin AS (September 2017). An antimicrobial peptide that inhibits translation by trapping release factors on the ribosome. Nature Structural & Molecular Biology. 24 (9): 752—757. doi:10.1038/nsmb.3439. PMC 5589491. PMID 28741611.
- ↑ Taniguchi, Masayuki; Ochiai, Akihito; Kondo, Hiroshi; Fukuda, Shun; Ishiyama, Yohei; Saitoh, Eiichi; Kato, Tetsuo; Tanaka, Takaaki (2016-05). Pyrrhocoricin, a proline-rich antimicrobial peptide derived from insect, inhibits the translation process in the cell-free Escherichia coli protein synthesis system. Journal of Bioscience and Bioengineering (англ.). Т. 121, № 5. с. 591—598. doi:10.1016/j.jbiosc.2015.09.002. Процитовано 10 жовтня 2022.
- ↑ Narayanan S, Modak JK, Ryan CS, Garcia-Bustos J, Davies JK, Roujeinikova A (May 2014). Mechanism of Escherichia coli resistance to Pyrrhocoricin. Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 58 (5): 2754—62. doi:10.1128/AAC.02565-13. PMC 3993218. PMID 24590485.