Протеом: відмінності між версіями
| [неперевірена версія] | [неперевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
м робот додав: is:Prótínmengi |
Іванко1 (обговорення | внесок) м стильові правлення |
||
Рядок 7:
Окрім того протеом має як мінімум два рівні складності, яких не має геном. Тоді як геном визначається [[нуклеотидна послідовність|нуклеотидною послідовністю]], протеом не може бути обмежений сумою послідовностей всіх наявних білків. Повна характиризація протеому вимагає характеризації [[структура білків|структури білків]] протеому та [[білок-білкова взаємодія|функціональної взаємодії]] між білками.
Традиційна [[протеоміка]], дослідження протеому, користувалася методом двовимірного [[гелевий електрофорез|гелевого електрофорезу]]. У першому вимірювання білки розділялися за ізоелектиричним фокусуванням, а у другому — за рощміром. Важливим методом протеоміки пізніше стала і [[мас-спектроскопія]]. «Зняття відбитків пільців» білків за допомогою мас-спектроскопії швидко збільшоло ефективність досліджень. Пізніше до цих методів були додані багато нових методів [[очишення білків|очищення]], [[секвенування білків|секвенування]] білків, створення [[рекомбінантна ДНК|рекомбінантних]] та мічених білків. Отримання великих
Багато досліджень проводяться в міжнародній колаборації, для коорднації таких зусиль в 2001 році була створена міжнародна [[Організація протеому людини]] ({{lang-en|Human Proteome Organization — HUPO}}).
| |||