Вірус імунодефіциту людини: відмінності між версіями

Всередині [[капсид]]у розташований білково-нуклеїновий комплекс: дві нитки вірусної [[РНК]], міцно пов'язані з [[Білок P7|білком нуклеокапсиду '''p7''']], [[ферменти]] ([[зворотна транскриптаза]], [[протеаза]], [[інтеграза]])<ref name="compendia"/>. З [[капсид]]ом також асоційовані [[Білок Nef|білки '''Nef''']] і '''[[Білок Vif|Vif]]''' (7-20 молекул [[Білок Vif|Vif]] на [[віріон]]). Всередині віріона (і, найімовірніше, за межами капсиду) виявлений [[Білок Vpr|білок '''Vpr''']]<ref name="Levy">{{Книга|автор=Levy J.A.|видавництво=USA: American Society for Microbiology|рік=2007|isbn=978-1-55581-393-2}}</ref>{{Rp|8-11}}. Крім того, з [[капсид]]ом ВІЛ-1 (але не ВІЛ-2) пов'язані близько 200 копій клітинного ферменту [[Пептидилпролілізомераза|пептидилпролілізомерази]] A[en] (циклофілін А), необхідного для складання віріона<ref name="Structural_biology">{{Cite pmid|9878383}}</ref>.

Капсид оточений оболонкою, утвореною з приблизно 2000 молекул матриксного [[Білок p17|білка '''p17''']]<ref name="compendia"/>. Матриксна оболонка, в свою чергу, оточена двошаровою [[Ліпіди|ліпідною]] мембраною, що є [[Вірусна оболонка|зовнішньою оболонкою вірусу]]. Її утворюють молекули [[Фосфоліпіди|фосфоліпідів]], захоплені вірусом під час його відбрунькування від клітини, в якій він сформувався<ref>{{Cite pmid|8091422}}</ref>. В ліпідну мембрану вбудовані 72 [[Глікопротеїни|глікопротеїнові]] комплекси Env, кожен з яких утворений трьома молекулами трансмембранного [[Глікопротеїн gp41|глікопротеїну '''gp41''']] <nowiki>(TM)</nowiki>, що слугує «якорем» комплексу, і трьома молекулами поверхневого [[Глікопротеїн gp120|глікопротеїну '''gp120''']] (SU)<ref name="Structural_biology">{{Cite pmid|9878383}}</ref>. З допомогою [[Білок gp120|білка gp120]] вірус приєднується до рецептора [[CD4]] і [[корецептор]]а, що розташовані на поверхні [[T-лімфоцити|Т-лімфоцитів]] людини. [[Стехіометричне рівняння|Стехіометричне співвідношення]] p24:gp120 у віріона становить 60-100:1<ref name="Levy">{{Книга|автор=Levy J.A.|видавництво=USA: American Society for Microbiology|рік=2007|isbn=978-1-55581-393-2}}</ref>{{Rp|11}}. Під час формування зовнішньої оболонки вірусу також відбувається захоплення деякої кількості [[Мембранні білки|мембранних білків]] клітини, зокрема [[Людський лейкоцитарний антиген|людських лейкоцитарних антигенів]] (HLA) класів I і II і молекул [[Адгезія|адгезії]]<ref name="rhv1993">{{Cite pmid|8312057}}</ref>.

9 [[ген]]ів ВІЛ-1 кодують, принаймні, 15 білків<ref>{{Cite pmid|12835701}}</ref>. Ген ''pol'' кодує ферменти: [[Зворотна транскриптаза|зворотну транскриптазу]] (RT), [[Інтеграза|інтегразу]] (IN) і [[Протеаза ВІЛ-1|протеазу]] (PR). Ген ''gag'' кодує [[поліпротеїн]] Gag/p55, що його вірусна [[протеаза]] розщеплює до структурних білків '''[[Білок P6|p6]]''', '''[[Білок P7|p7]]''', '''[[Білок P17|p17]]''', '''[[Білок P24|p24]]'''. [[Env (ген)|Ген ''env'']] кодує білок '''[[Білок Gp160|gp160]]''', що його клітинна [[ендопротеаза]] [[FURIN|фурин розщеплює]] на структурні білки '''[[Білок Gp41|gp41]]''' і '''[[Білок Gp120|gp120]]'''<ref name="Levy">{{Книга|автор=Levy J.A.|видавництво=USA: American Society for Microbiology|рік=2007|isbn=978-1-55581-393-2}}</ref>{{Rp|8-12}}. Інші шість генів&nbsp;— ''tat'', ''rev'', ''nef'', ''vif'', ''vpr'', ''vpu'' (''vpx'' у ВІЛ-2)&nbsp;— кодують білки, що відповідають за здатність ВІЛ-1 інфікувати клітини і виробляти нові копії вірусу. Реплікація ВІЛ-1 ''[[in vitro]]'' можлива без генів ''nef'', ''vif'', ''vpr'', ''vpu'', однак їх продукти необхідні для повноцінної інфекції ''[[in vivo]]''<ref name="guatelli">{{Cite pmid|20012522}}</ref><ref name="Nomaguchi M. 2008">{{Cite pmid|18672082}}</ref><ref>{{Cite pmid|18541215}}</ref>.

Поліпротеін-попередник [[Поліпротеїн Gag/p55|Gag/p55]] синтезується з повнорозмірною геномною [[РНК]] (яка в цьому разі слугує [[Матрична рибонуклеїнова кислота|мРНК]]) у процесі стандартної [[кеп]]-залежної [[Трансляція (біологія)|трансляції]], але можлива й [[IRES]]-залежна [[Трансляція (біологія)|трансляція]]. Попередники [[Функціональні білки|функціональних білків]] розташовуються у складі поліпротеїну [[Поліпротеїн Gag/p55|Gag/p55]] в такому порядку: p17…p24…p2…p7…p1…p6<ref name="Levy">{{Книга|автор=Levy J.A.|видавництво=USA: American Society for Microbiology|рік=2007|isbn=978-1-55581-393-2}}</ref>{{Rp|8}} (р1 і р2&nbsp;— з'єднувальні [[пептиди]]; інші продукти розщеплення [[Поліпротеїн Gag/p55|Gag/p55]] описано вище). Нерозщеплений [[Протеаза|протеазою]] [[Поліпротеїн Gag/p55|Gag/p55]] містить три основні [[Білковий домен|домени]]: домен мембранної локалізації (М, membrane targeting), домен взаємодії (I, interaction) і «пізній» домен (L, late). Домен М, розташований всередині області p17/МА, міристилюється (приєднуються залишки [[Міристинова кислота|міристинової кислоти]]) і направляє [[Поліпротеїн Gag/p55|Gag/p55]] до [[Клітинна мембрана|плазматичної мембрани]]. Домен I, що розташований всередині області p7^NC (NC, nucleocapsid), відповідає за міжмолекулярні взаємодії окремих [[мономер]]ів [[Поліпротеїн Gag/p55|Gag/p55]]. Домен L, також локалізований в області p7^NC, опосередковує відбрунькування [[віріон]]ів від [[Клітинна мембрана|плазматичної мембрани]]; в цьому процесі бере участь також р6 область [[поліпротеїн]]у [[Поліпротеїн Gag/p55|Gag/p55]]{{Rp|8}}<ref>{{Cite pmid|18599104}}</ref>.