Мускариновий ацетилхоліновий рецептор: відмінності між версіями

[[Зображення:Ach-MuscR.jpg|thumb|400px|Структурна схема М2-мускаринового ацетилхолінового рецептору людини із первинною амінокислотною структурою (див. розшифровку однолітерових кодів амінокислотних залишків в статті "[[Амінокислота]]"). На позаклітинному N-термінальному домені показано чотири сайти глiкозиляціїглікозиляції. Залишки [[аспартат|аспартату]], [[тірозин|тірозину]] та [[теронін|треоніну]] в крізьмембранних частинах рецепторної молекули, які вважаються залученими до процесу зв’язування агоністу, виділені жовтим кольором. Частини другої та третьої внутрішньоклітинної петлі, залучені до розпізнавання G-протеїнів, виділені блакитним. Гіпотетичні місця фосфорилювання треоніну на С-терміналі виділені рожевим.]]

Мускаринові рецептори здатні змінювати активність клітин, на яких вони розташовані, задопомогою великої кількості шляхів передачі сигналу. Активація біохімічних шляхів передачі нервового імпульсу відбувається залежно від природи та кількості рецепторного підтипу, ефекторних молекул, а також протеїн-кіназ, що експресуються в даній тканині та можливості взаємного впливу між різними ланцюгами передачі нервових сигналів. Непарні номери рецепторних підтипів, М1, М3 та М5, ефективно взаємодіють з коклюш-токсин – нечутливими G-білками родини Gq/G11, стимулюючи фосфоліпазу С (ββ-підтип). Фосфоліпаза С вивільняє вторинний месенджер, діацилгліцерол та інозитол-трифосфат, з фосфатіділінозитолу. Діацилгліцерол активує протеїн-кіназу С, в той час як інозитол-трифосфат вивільняє Са²⁺ з внутрішньоклітинних резервуарів. Парні номери рецепторних підтипів інгібують аденізат-циклази, залучаючи до цього процесу G-білки підтипу Gi.

Ця проста класифікація була нещодавно розширена завдяки відкриттю передаточних шляхів, до яких залучені додаткові протеїни, включаючи βγβγ-субодиниці G-білків, а також вторинні ефекти взаємодії між різними шляхами передачі сигналу.