Пепсин: відмінності між версіями
| [неперевірена версія] | [неперевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
було додано основні відомості про фермент |
зміни про попередник пепсину |
||
Рядок 7:
Пепсин (Pepsinum) - фермент шлункового соку. Молекулярний вага 35 000. Молекула пепсину складається з 340 амінокислотних залишків. Пепсин гідролізує білки до пептидів. Оптимальне дію при рН близько 2,0. Попередник пепсину - пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, міститься в шлунковому соку.
Неактивний попередник Пепсину- пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки фундальної частини шлунка, перетворюється на Пепсин в присутності соляної кислоти, що міститься в шлунковому соку. Процес активації протікає автокаталітично з максимальною швидкістю при рН = 2. Від N-кінцевого ділянки молекули пепсиногена відщеплюється кілька пептидів із загальною масою 8000.
Джерело: <nowiki>http://ukrhealth.ru/rizne/47787-pepsin.htmlПепсин</nowiki> — глобулярний [[білок]] з молекулярною масою близько 34500. Молекула пепсину — поліпептидний ланцюг, що складається з 340 [[амінокислота | амінокислот]], містить 3 дисульфідні зв'язки (-S-S-) і [[фосфорна кислота | фосфорну кислоту]]. Пепсин — ендопептідаза, тобто [[фермент]], який розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (крім кератинів та інших склеропротеінів) з утворенням більш простих пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами — [[тирозин]]ом і [[фенілаланін]]ом, проте, на відміну від інших протеолітичних ферментів — [[трипсин]]а і [[хімотрипсин]]а, — суворою специфічністю не володіє.▼
▲
Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури [[Білки | білків]], в [[сироваріння|сироварінні]] і при лікуванні деяких захворювань [[Шлунково-кишковий тракт|шлунково-кишкового тракту]].
| |||