Пептидний зв'язок: відмінності між версіями

[неперевірена версія][неперевірена версія]
Вилучено вміст Додано вміст
Немає опису редагування
м зображення
Рядок 1:
[[File:Peptide bond uk.svg|thumb|250px|rigth|Стрижнево-кулькова модель будови пептидного зв'язку]]
'''Пептидний зв'язок'''&nbsp;— [[хімічний зв'язок]], що виникає між двома [[молекула]]ми, коли [[карбоксильна група]] (-СООН) одної молекули реагує з [[аміногрупа|аміногрупою]] (-NH<SUB>2</SUB>) іншої молекули, виділяючи молекулу [[вода|води]] (H<sub>2</sub>O). Ця реакція називається [[реакція конденсації|реакцією конденсації]], і зазвичай відбувається між [[амінокислота]]ми. Молекула, що містить пептидний зв'язок, що утворюється в результаті цієї реакції, називається [[аміди|амідом]]. Чотирьохатомна функціональна група -C(=O)NH- називається амідною групою або (коли мова йде про білки) пептидною. [[Пептид]]и і [[білок|білки]]&nbsp;— ланцюжки [[амінокислоти|амінокислот]], що утримуються разом пептидними зв'язками, пепдидні зв'язки також є основою [[Пептидна нуклеїнова кислота|пептидної нуклеїнової кислоти]] (ПНА). [[Поліаміди]], такі як [[нейлон]] і [[арамід]],&nbsp;— синтетичні молекули ([[полімер]]и), які також містять пептидні зв'язки.
 
[[Файл:Amide react.png|framethumb|300px|left|Реакція конденсації утворення аміду.]]
 
[[Файл:Peptide_group_resonance.png|framethumb|right300px|left|Резонансні форми типовиї пептидної групи. Незаряджений одинична форма (біля 60 %) показана ліворуч, заряджена подвійна форма (біля 40 %) праворуч.]]
 
[[Файл:Prolyl_peptide_group_resonance.png|framethumb|right300px|left|Утворення водневого зв'язку з донором приводіть до переваги одиничної резонансної форми (ліворуч) порівняно з подвійною (праворуч).]]
 
[[Файл:Prolyl_peptide_group_resonance_electronegative.png|framethumb|right300px|left|Негативний замінник біля азоту амідної групи приводить до переваги одиничної резонансної форми (ліворуч) порівняно з подвійною (праворуч).]]
 
Пептидний зв'язок може бути розірваний за допомогою [[гідроліз]]у (включення води). Пептидний зв'язок білків [[метастабільність|метастабільний]], при його гідролізі виділяється близько 10 [[джоуль|кДж]]/[[моль (одиниця)|моль]] енергії, але процес мимовільного гідролізу надзвичайно повільний. У живих організмах, процес може прискорюватися [[фермент]]ами. Живі організми також використовують ферменти, щоб формувати пептидні зв'язки, цей процес вимагає вільної енергії.