Антитіла: відмінності між версіями

[неперевірена версія][неперевірена версія]
Вилучено вміст Додано вміст
Albedo (обговорення | внесок)
Немає опису редагування
Albedo (обговорення | внесок)
Рядок 8:
Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE).
 
Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.

Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їх молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 5500055 000-7000070 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених [[дисульфідний зв'язок|дисульфідними зв'язками]]. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, [[папаїн]]ом) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з [[антиген]]ом, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через [[біологічні мембрани]]. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.
 
Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність [[амінокислота|амінокислот]] в цих відрізках специфічна для кожного IgG, в інших ділянках ланцюжків вона майже не варіює.