Вікіпедія

Гліадин

клас білків

Гліадин (тип проламін) — це клас білків, які містяться в пшениці та декількох інших злаках з роду трав'янистих рослин Triticum. Гліадини, які є складовою частиною глютену, є необхідними для того, щоб хліб міг належним чином підніматися під час випікання. Гліадини і глютенини — це два основні компоненти глютенового фракції пшеничного насіння. Глютен знаходиться в продуктах, таких як пшеничне борошно. Глютен розподіляється приблизно порівну між гліадинами і глютенинами, хоча існують варіації у різних джерелах.

Гліадин
Ідентифікатори
Символ ?
InterPro IPR001954
Гліадин
Ідентифікатори
Символ ?
Pfam PF13016
InterPro IPR016140
Гліадин

Як гліадини, так і глютени нерозчинні в воді, але гліадини розчиняються в 70 % водному розчині етанолу.[1] Існує три основних типи гліадину (α, γ і ω), які можуть не сприйматися організмом людини у випадку целіакії. Проте в останні роки діагностика цієї хвороби покращилася.

Гліадин здатний проникати крізь епітелій кишківника. Молоко матері, яка споживає продукти з глютеном, містить велику кількість гліадинів.[2][3]

Типи ред.

Виділено три типи гліадину α, γ і ω, які відрізняються послідовностю амінокислот в N-кінцевому цистеїновому домені.[4][5]

  • α-/β-гліадини — розчинні в етанолі низької концентрації.
  • γ-гліадини — представник цистеїн-багатого гліадину із лише інтрацепідними дисульфідними містками[6]
  • ω-гліадини — розчинні в вищих концентраціях, 30-50 % кислого ацетонітрилу.

Хімія ред.

Гліадини є внутрішньо неупорядкованими білками (intrinsically disordered protein), що означає, що вони мають постійно змінюються форми, що ускладнює їх дослідження. Виконані аналіз зображень і комп'ютерні симуляції білків показують, що середня форма гліадинів має форму еліпса.[7] Зокрема, білок, ймовірно, має форму сумчастого годинника з гідрофобним ядром і вільним розташованим безладовим хвостом.[8] Порівняно з іншими білками глютену, такими як глютенини, які формують розширені мережі полімерів завдяки дисульфідним зв'язкам, гліадини є мономерними молекулами в клітині, навіть якщо в багатьох відношеннях вони дуже схожі. Зокрема, гліадини схожі на білки низької молекулярної маси, оскільки вони мають цистеїни, розташовані в збігаючих місцях, як багато гліадинів. Однак гліадини не можуть формувати полімери в клітині, оскільки їх цистеїни утворюють інтрацепідні дисульфідні зв'язки під час синтезу через гідрофобні взаємодії.[7]


Гліадини можуть агрегуватися в більші олігомери і взаємодіяти з іншими білками глютену завдяки великим гідрофобним ділянкам, полі-Q і повторні послідовності. Ймовірно, ці ділянки агрегуються гідрофобно, фазовий розділ рідини-рідини, можливо, утворюють агрегати β-послідовностей або просто заплутуються за своїми структурними властивостями.[8][9]

Біохімія ред.

Гліадини є проламінами і розподіляються на основі електрофоретичної рухливості і ізоелектричного фокусування. Молекули гліадину перетинають кишковий бар'єр активним транспортом (трансцитоз) або пасивним (парацелюлярний транспорт)[10]. Пасивний транспорт стає можливим завдяки властивості гліадіну збільшувати проникність епітеліальних клітин Caco-2 у кишківнику[11]. Вважають, що таке підвищення проникності є передумовою для виникнення хронічного запалення кишківника[12][13].

Метаболізм ред.

Гліадини відомі своєю роллю, разом з глютеніном, у формуванні глютену. Вони слабко розчинні в етанолі та містять лише інтрамолекулярні дисульфідні зв'язки. Вони також спричиняють кілька найкращих прикладів харчового патогенезу. Люди з целіакією (також відомою як целіакія) чутливі до α, β і γ гліадинів. Ті, хто страждає від кропив'янки, пов'язаної із пшеницею і астмою борця чутливі до ω-5 гліадину [14][15][16].

 
Трансглютаміназа тканин

Гліадин також може служити корисним методом доставки чутливих ферментів (таких як супероксиддисмутаза, яка зливається з гліадином, щоб утворити глізодин) — це допомагає захищати їх від шлункових кислот, які призводять до розпаду[сумнівно — обговорити].

Для корисного опису гліадинів дивіться:

Деамідовані гліадини ред.

Деамідовані гліадини виробляються шляхом обробки глютену кислотою або ферментативно. Фермент трансглютаміназа тканин перетворює деякі з великою кількістю глутамінів на глутамінову кислоту. Це відбувається через те, що гліадини розчинні в етанолі і не можуть змішуватися з іншими продуктами (наприклад, молоком) без зміни якості продуктів. Деамідовані гліадини розчинні в воді. Клітинний імунітет до деамідованих α/β-гліадинів в набагато більший, ніж до α/β-гліадинів, і може призвести до розвитку целіакії.[17]

Целіакія ред.

Докладніше: Целіакія

Целіакія (або целіакія) — це хронічний, імунообумовлений кишковий розлад, за якого організм стає інтолерантним до гліадину, який є складовою частиною глютену.[18] За цієї хвороби імунна система атакує і руйнує слизову оболонку тонкого кишечника за умов споживання гліадину і подібних білків з інших злаків. Симптоми целіакії можуть включати діарею, запаморочення, дистрофію, зниження гемоглобіну в крові та інші прояви.[18]

Целіакія може бути діагностована за допомогою біопсії слизової оболонки тонкого кишки і визначення в крові антитіл до гліадину та інших білків. Лікування целіакії зазвичай включає виключення гліадину і глютену з раціону харчування.

Роль у харчуванні ред.

Пшениця є основним джерелом гліадину в харчуванні. Гліадин та інші білки глютену надають хлібу і іншим пекарським виробам їх характерну текстуру і структуру, допомагаючи хлібу підніматися і стаючи основою для структури тіста.

Деякі люди мають інтолерантність до гліадину або целіакію, і для них споживання продуктів, які містять гліадин, може бути небезпечним. Для цих осіб існують безглютенові альтернативи, такі як хліб і випічка, приготовані на основі безглютенового борошна.

Див. також ред.

Примітки ред.

  1. ↑ Рібейро М, Нунес-Міранда ДжД, Бранлар Г, Каррільо ЖМ, Родрігес-Кхіхано М, Ігрехас Г (листопад 2013). Сто років граничного оміки: ідентифікація глутенів, що годують світ. Журнал досліджень протеому. 12 (11): 4702—16. doi:10.1021/pr400663t. PMID 24032428.
  2. ↑ Бетун М.Т., Хосла С. (лютого 2008). Паралелі між патогенами та пептидами глутену в целіакії. PLOS Pathogens. 4 (2): e34. doi:10.1371/journal.ppat.0040034. PMC 2323203. PMID 18425213.
  3. ↑ Чірдо Ф.Г., Румбо М., Аньон М.К., Фоссаті К.А. (листопад 1998). Висока концентрація незнищених гліадинів у грудному молоці здорових матерів. Scandinavian Journal of Gastroenterology. 33 (11): 1186—92. doi:10.1080/00365529850172557. PMID 9867098.
  4. ↑ Шаблон:PubChem
  5. ↑ Бромілоу С., Гетінгс Л.А., Баклі М., Бромлі П.Р., Лангрідж Дж.І., Клер Міллз Е.Н. (червень 2017). Кураторська база даних послідовностей білків глютену для підтримки розробки методів протеоміки для визначення глютену в безглютенових продуктах. Журнал протеоміки. 163: 67—75. doi:10.1016/j.jprot.2017.03.026. PMC 5479479. PMID 28385663.
  6. ↑ Цзі П.Ф., Вей І.М., Оуеллет Т., Чен К., Тан Х., Жень І.Л. (квітень 2009). Багатозлотнева родина гамма-гліадину у звичайній пшениці (Triticum aestivum) та близьких до неї видів. BMC Геноміка. 10: 168. doi:10.1186/1471-2164-10-168. PMC 2685405. PMID 19383144.
  7. ↑ а б Маркгрен Й., Геденквіст М., Рашід Ф., Скепо М., Йоханссон Е. (липень 2020). Глютенін і гліадин, шматок у головоломці їх структурних властивостей в клітині, описаних через симуляції методом Монте-Карло. Біомолекули. 10 (8): 1095. doi:10.3390/biom10081095. PMC 7465137. PMID 32717949.
  8. ↑ а б Маркгрен, Йоель (2022). Агрегація білків глютену - від біології насіння пшениці до гідрогелів: наукове моделювання, засноване переважно на методах Монте-Карло та HPLC. pub.epsilon.slu.se (англ.). Процитовано 10 червня 2022.
  9. ↑ Маркгрен, Йоель; Рашід, Файза; Геденквіст, Мікаель С.; Скепо, Маріє; Йоханссон, Ева (30 червня 2022). Кластеризація та перетворення білка запасу пшениці α-гліадину: поєднане експериментальне та теоретичне дослідження. Міжнародний журнал біологічних макромолекул (англ.). 211: 592—615. doi:10.1016/j.ijbiomac.2022.05.032. ISSN 0141-8130. PMID 35577195. S2CID 248805639.
  10. ↑ de Punder, Karin; Pruimboom, Leo (12 березня 2013). The Dietary Intake of Wheat and other Cereal Grains and Their Role in Inflammation. Nutrients (англ.). Т. 5, № 3. с. 771—787. doi:10.3390/nu5030771. ISSN 2072-6643. PMC 3705319. PMID 23482055. Процитовано 24 січня 2024.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  11. ↑ Sander, Guy R.; Cummins, Adrian G.; Powell, Barry C. (29 серпня 2005). Rapid disruption of intestinal barrier function by gliadin involves altered expression of apical junctional proteins. FEBS Letters (англ.). Т. 579, № 21. с. 4851—4855. doi:10.1016/j.febslet.2005.07.066. ISSN 0014-5793. Процитовано 24 січня 2024.
  12. ↑ Fasano, Alessio (2012-02). Leaky Gut and Autoimmune Diseases. Clinical Reviews in Allergy & Immunology (англ.). Т. 42, № 1. с. 71—78. doi:10.1007/s12016-011-8291-x. ISSN 1080-0549. Процитовано 24 січня 2024.
  13. ↑ van Elburg, R M; Uil, J J; Mulder, C J; Heymans, H S (1 березня 1993). Intestinal permeability in patients with coeliac disease and relatives of patients with coeliac disease. Gut (англ.). Т. 34, № 3. с. 354—357. doi:10.1136/gut.34.3.354. ISSN 0017-5749. PMC 1374141. PMID 8472983. Процитовано 24 січня 2024.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  14. ↑ Xu, Ying-Yang; Jiang, Nan-Nan; Wen, Li-Ping; Li, Hong; Yin, Jia (2019). Wheat allergy in patients with recurrent urticaria. World Allergy Organization Journal. Т. 12, № 2. с. 100013. doi:10.1016/j.waojou.2019.100013. ISSN 1939-4551. PMC 6439404. PMID 30937139. Процитовано 24 січня 2024.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  15. ↑ Palosuo, Kati; Varjonen, Elina; Kekki, Outi-Maria; Klemola, Timo; Kalkkinen, Nisse; Alenius, Harri; Reunala, Timo (2001-10). Wheat ω-5 gliadin is a major allergen in children with immediate allergy to ingested wheat. Journal of Allergy and Clinical Immunology. Т. 108, № 4. с. 634—638. doi:10.1067/mai.2001.118602. ISSN 0091-6749. Процитовано 24 січня 2024.
  16. ↑ Sander, I.; Rozynek, P.; Rihs, H.-P.; van Kampen, V.; Chew, F. T.; Lee, W. S.; Kotschy-Lang, N.; Merget, R.; Brüning, T. (2011-09). Multiple wheat flour allergens and cross-reactive carbohydrate determinants bind IgE in baker’s asthma: Recombinant wheat flour allergens in baker’s asthma. Allergy (англ.). Т. 66, № 9. с. 1208—1215. doi:10.1111/j.1398-9995.2011.02636.x. Процитовано 24 січня 2024.
  17. ↑ Skovbjerg, Hanne; Koch, Claus; Anthonsen, Dorit; Sjöström, Hans (2004-11). Deamidation and cross-linking of gliadin peptides by transglutaminases and the relation to celiac disease. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease (англ.). Т. 1690, № 3. с. 220—230. doi:10.1016/j.bbadis.2004.06.009. Процитовано 24 січня 2024.
  18. ↑ а б Моват А.М. (квітень 2003). Целіакія - механізми та лікування. Nature Reviews. Immunology. 3 (4): 338—48. doi:10.1038/nri1051. PMID 12669026.

Посилання ред.


Отримано з https://uk.wikipedia.org/w/index.php?title=Гліадин&oldid=41529277