MUT (англ. Methylmalonyl-CoA mutase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.[1] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 750 амінокислот, а молекулярна маса — 83 134[2].

MUT
Ідентифікатори
Символи MUTmethylmalonyl-CoA mutase variant c.2150G>Tmethylmalonyl-CoA mutase variant c.2011A>Gmethylmalonyl-CoA mutasemitochondrialmethylmalonyl-CoA mutase c.*192delAMMUTmutant methylmalonyl CoA mutasemethylmalonyl-CoA mutase variant c.636G>Amethylmalonyl-CoA mutase variant c.322C>Tmethylmalonyl-CoA isomerasemethylmalonyl Coenzyme A mutasemethylmalonyl-CoA mutase variant c.1495G>Amethylmalonyl-CoA mutase variant c.613_615delGAAmethylmalonyl-CoA mutase variant c.643G>Atruncated methylmalonyl-CoA mutase variant c.91C>Ttruncated methylmalonyl-CoA mutase variant c.1420C>Ttruncated methylmalonyl-CoA mutase variant c.2179C>Ttruncated methylmalonyl CoA mutasemethylmalonyl-CoA mutase c.*51C>G
Зовнішні ІД GeneCards: [1]
Шаблон експресії
PBB GE MUT 202959 at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
н/д
н/д
RefSeq (білок)
н/д
н/д
Локус (UCSC) н/д н/д
PubMed search н/д н/д
Вікідані
Див./Ред. для людей
Послідовність амінокислот
1020304050
MLRAKNQLFLLSPHYLRQVKESSGSRLIQQRLLHQQQPLHPEWAALAKKQ
LKGKNPEDLIWHTPEGISIKPLYSKRDTMDLPEELPGVKPFTRGPYPTMY
TFRPWTIRQYAGFSTVEESNKFYKDNIKAGQQGLSVAFDLATHRGYDSDN
PRVRGDVGMAGVAIDTVEDTKILFDGIPLEKMSVSMTMNGAVIPVLANFI
VTGEEQGVPKEKLTGTIQNDILKEFMVRNTYIFPPEPSMKIIADIFEYTA
KHMPKFNSISISGYHMQEAGADAILELAYTLADGLEYSRTGLQAGLTIDE
FAPRLSFFWGIGMNFYMEIAKMRAGRRLWAHLIEKMFQPKNSKSLLLRAH
CQTSGWSLTEQDPYNNIVRTAIEAMAAVFGGTQSLHTNSFDEALGLPTVK
SARIARNTQIIIQEESGIPKVADPWGGSYMMECLTNDVYDAALKLINEIE
EMGGMAKAVAEGIPKLRIEECAARRQARIDSGSEVIVGVNKYQLEKEDAV
EVLAIDNTSVRNRQIEKLKKIKSSRDQALAERCLAALTECAASGDGNILA
LAVDASRARCTVGEITDALKKVFGEHKANDRMVSGAYRQEFGESKEITSA
IKRVHKFMEREGRRPRLLVAKMGQDGHDRGAKVIATGFADLGFDVDIGPL
FQTPREVAQQAVDADVHAVGISTLAAGHKTLVPELIKELNSLGRPDILVM
CGGVIPPQDYEFLFEVGVSNVFGPGTRIPKAAVQVLDDIEKCLEKKQQSV

Кодований геном білок за функціями належить до ізомераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, кобальтом. Локалізований у мітохондрії.

ЛітератураРедагувати

  • Jansen R., Kalousek F., Fenton W.A., Rosenberg L.E., Ledley F.D. (1989). Cloning of full-length methylmalonyl-CoA mutase from a cDNA library using the polymerase chain reaction.. Genomics 4: 198 — 205.  PubMed DOI:10.1016/0888-7543(89)90300-5
  • Nham S.U., Wilkemeyer M.F., Ledley F.D. (1990). Structure of the human methylmalonyl-CoA mutase (MUT) locus.. Genomics 8: 710 — 716.  PubMed DOI:10.1016/0888-7543(90)90259-W
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Raff M.L., Crane A.M., Jansen R., Ledley F.D., Rosenblatt D.S. (1991). Genetic characterization of a MUT locus mutation discriminating heterogeneity in mut0 and mut- methylmalonic aciduria by interallelic complementation.. J. Clin. Invest. 87: 203 — 207.  PubMed DOI:10.1172/JCI114972
  • Crane A.M., Martin L.S., Valle D., Ledley F.D. (1992). Phenotype of disease in three patients with identical mutations in methylmalonyl CoA mutase.. Hum. Genet. 89: 259 — 264.  PubMed DOI:10.1007/BF00220536
  • Crane A.M., Jansen R., Andrews E.R., Ledley F.D. (1992). Cloning and expression of a mutant methylmalonyl coenzyme A mutase with altered cobalamin affinity that causes mut- methylmalonic aciduria.. J. Clin. Invest. 89: 385 — 391.  PubMed DOI:10.1172/JCI115597

ПриміткиРедагувати

  1. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7526 (англ.). Процитовано 6 вересня 2017. 
  2. UniProt, P22033 (англ.). Процитовано 6 вересня 2017. 

Див. такожРедагувати