MMP9

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

MMP9 (англ. Matrix metallopeptidase 9) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 707 амінокислот, а молекулярна маса — 78 458[5].

MMP9
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи MMP9, CLG4B, GELB, MANDP2, MMP-9, 92 kDa type IV collagenase, 92 kDa gelatinase, gelatinase B, matrix metallopeptidase 9
Зовнішні ІД OMIM: 120361 MGI: 97011 HomoloGene: 3659 GeneCards: MMP9
Реагує на сполуку
cts-1027[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_004994
NM_013599
RefSeq (білок)
NP_004985
NP_038627
Локус (UCSC) Хр. 20: 46.01 – 46.02 Mb Хр. 2: 164.78 – 164.8 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MSLWQPLVLVLLVLGCCFAAPRQRQSTLVLFPGDLRTNLTDRQLAEEYLY
RYGYTRVAEMRGESKSLGPALLLLQKQLSLPETGELDSATLKAMRTPRCG
VPDLGRFQTFEGDLKWHHHNITYWIQNYSEDLPRAVIDDAFARAFALWSA
VTPLTFTRVYSRDADIVIQFGVAEHGDGYPFDGKDGLLAHAFPPGPGIQG
DAHFDDDELWSLGKGVVVPTRFGNADGAACHFPFIFEGRSYSACTTDGRS
DGLPWCSTTANYDTDDRFGFCPSERLYTQDGNADGKPCQFPFIFQGQSYS
ACTTDGRSDGYRWCATTANYDRDKLFGFCPTRADSTVMGGNSAGELCVFP
FTFLGKEYSTCTSEGRGDGRLWCATTSNFDSDKKWGFCPDQGYSLFLVAA
HEFGHALGLDHSSVPEALMYPMYRFTEGPPLHKDDVNGIRHLYGPRPEPE
PRPPTTTTPQPTAPPTVCPTGPPTVHPSERPTAGPTGPPSAGPTGPPTAG
PSTATTVPLSPVDDACNVNIFDAIAEIGNQLYLFKDGKYWRFSEGRGSRP
QGPFLIADKWPALPRKLDSVFEERLSKKLFFFSGRQVWVYTGASVLGPRR
LDKLGLGADVAQVTGALRSGRGKMLLFSGRRLWRFDVKAQMVDPRSASEV
DRMFPGVPLDTHDVFQYREKAYFCQDRFYWRVSSRSELNQVDQVGYVTYD
ILQCPED

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Sang Q.X., Birkedal-Hansen H., Van Wart H.E. (1995). Proteolytic and non-proteolytic activation of human neutrophil progelatinase B. Biochim. Biophys. Acta. 1251: 99—108. PMID 7669817 DOI:10.1016/0167-4838(95)00086-A
  • Masure S., Proost P., van Damme J., Opdenakker G. (1991). Purification and identification of 91-kDa neutrophil gelatinase. Release by the activating peptide interleukin-8. Eur. J. Biochem. 198: 391—398. PMID 1645657 DOI:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16027.x
  • Cha H., Kopetzki E., Huber R., Lanzendoerfer M., Brandstetter H. (2002). Structural basis of the adaptive molecular recognition by MMP9. J. Mol. Biol. 320: 1065—1079. PMID 12126625 DOI:10.1016/S0022-2836(02)00558-2
  • Sato H., Seiki M. (1993). Regulatory mechanism of 92 kDa type IV collagenase gene expression which is associated with invasiveness of tumor cells. Oncogene. 8: 395—405. PMID 8426746
  • Ogata Y., Enghild J.J., Nagase H. (1992). Matrix metalloproteinase 3 (stromelysin) activates the precursor for the human matrix metalloproteinase 9. J. Biol. Chem. 267: 3581—3584. PMID 1371271

Примітки ред.

Див. також ред.