EMD

EMD
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1JEI, 2ODC, 2ODG
Ідентифікатори
Символи	EMD, EDMD, LEMD5, STA, emerin
Зовнішні ІД	OMIM: 300384 MGI: 108117 HomoloGene: 91 GeneCards: EMD
Реагує на сполуку
	CD33
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • beta-tubulin binding; • actin binding; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • Ядерна мембрана; • мембрана; • nuclear inner membrane; • ендоплазматичний ретикулум; • мікротрубочка; • nuclear outer membrane; • клітинне ядро; • Нуклеоплазма; • цитоплазма; • nuclear envelope; • spindle pole centrosome; • cortical endoplasmic reticulum; • Веретено поділу;
Біологічний процес	• м'язове скорочення; • regulation of canonical Wnt signaling pathway; • cellular response to growth factor stimulus; • muscle organ development; • positive regulation of protein export from nucleus; • mitotic nuclear membrane disassembly; • skeletal muscle cell differentiation; • mitotic nuclear membrane reassembly; • negative regulation of fibroblast proliferation; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2010
	13726
	ENSG00000102119
	ENSMUSG00000001964
	P50402
	O08579
	NM_000117
	NM_007927
	NP_000108
	NP_031953
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EMD (англ. Emerin) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на довгому плечі X-хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 254 амінокислот, а молекулярна маса — 28 994^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDNYADLSDT	ELTTLLRRYN	IPHGPVVGST	RRLYEKKIFE	YETQRRRLSP
PSSSAASSYS	FSDLNSTRGD	ADMYDLPKKE	DALLYQSKGY	NDDYYEESYF
TTRTYGEPES	AGPSRAVRQS	VTSFPDADAF	HHQVHDDDLL	SSSEEECKDR
ERPMYGRDSA	YQSITHYRPV	SASRSSLDLS	YYPTSSSTSF	MSSSSSSSSW
LTRRAIRPEN	RAPGAGLGQD	RQVPLWGQLL	LFLVFVIVLF	FIYHFMQAEE
GNPF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у ядрі, мембрані.

Література ред.

Yamada T., Kobayashi T. (1996). A novel emerin mutation in a Japanese patient with Emery-Dreifuss muscular dystrophy. Hum. Genet. 97: 693—694. PMID 8655156 DOI:10.1007/BF02281886
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Holaska J.M., Lee K.K., Kowalski A.K., Wilson K.L. (2003). Transcriptional repressor germ cell-less (GCL) and barrier to autointegration factor (BAF) compete for binding to emerin in vitro. J. Biol. Chem. 278: 6969—6975. PMID 12493765 DOI:10.1074/jbc.M208811200
Holaska J.M., Kowalski A.K., Wilson K.L. (2004). Emerin caps the pointed end of actin filaments: evidence for an actin cortical network at the nuclear inner membrane. PLoS Biol. 2: 1354—1362. PMID 15328537 DOI:10.1371/journal.pbio.0020231
Jacque J.-M., Stevenson M. (2006). The inner-nuclear-envelope protein emerin regulates HIV-1 infectivity. Nature. 441: 641—645. PMID 16680152 DOI:10.1038/nature04682
Salpingidou G., Smertenko A., Hausmanowa-Petrucewicz I., Hussey P.J., Hutchison C.J. (2007). A novel role for the nuclear membrane protein emerin in association of the centrosome to the outer nuclear membrane. J. Cell Biol. 178: 897—904. PMID 17785515 DOI:10.1083/jcb.200702026