Церулоплазмін

церулоплазмін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1KCW, 2J5W, 4EJX, 4ENZ
Ідентифікатори
Символи	CP, CP-2, ceruloplasmin (ferroxidase), Ceruloplasmin, AB073614
Зовнішні ІД	OMIM: 117700 MGI: 88476 HomoloGene: 75 GeneCards: CP
шифр КФ	1.16.3.1
Пов'язані генетичні захворювання
	aceruloplasminemia
Онтологія гена
Молекулярна функція	• chaperone binding; • зв'язування з іоном металу; • ferroxidase activity; • oxidoreductase activity; • copper ion binding; • oxidoreductase activity, acting on metal ions;
Клітинна компонента	• blood microparticle; • extracellular region; • lysosomal membrane; • екзосома; • міжклітинний простір; • endoplasmic reticulum lumen; • клітинна мембрана;
Біологічний процес	• ion transport; • copper ion transport; • cellular iron ion homeostasis; • посттрансляційна модифікація; • GO:0015915 транспорт; • iron ion transport; • iron ion homeostasis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1356
	12870
	ENSG00000047457
	ENSMUSG00000003617
	P00450
	Q61147
	NM_000096
	NM_001042611; NM_001276248; NM_001276250; NM_007752; NM_001374677
	NP_000087
	NP_001263177; NP_001263179; NP_031778; NP_001361606
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Церулоплазмін (англ. Ceruloplasmin) – білок, який кодується геном CP, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 065 амінокислот, а молекулярна маса — 122 205^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKILILGIFL	FLCSTPAWAK	EKHYYIGIIE	TTWDYASDHG	EKKLISVDTE
HSNIYLQNGP	DRIGRLYKKA	LYLQYTDETF	RTTIEKPVWL	GFLGPIIKAE
TGDKVYVHLK	NLASRPYTFH	SHGITYYKEH	EGAIYPDNTT	DFQRADDKVY
PGEQYTYMLL	ATEEQSPGEG	DGNCVTRIYH	SHIDAPKDIA	SGLIGPLIIC
KKDSLDKEKE	KHIDREFVVM	FSVVDENFSW	YLEDNIKTYC	SEPEKVDKDN
EDFQESNRMY	SVNGYTFGSL	PGLSMCAEDR	VKWYLFGMGN	EVDVHAAFFH
GQALTNKNYR	IDTINLFPAT	LFDAYMVAQN	PGEWMLSCQN	LNHLKAGLQA
FFQVQECNKS	SSKDNIRGKH	VRHYYIAAEE	IIWNYAPSGI	DIFTKENLTA
PGSDSAVFFE	QGTTRIGGSY	KKLVYREYTD	ASFTNRKERG	PEEEHLGILG
PVIWAEVGDT	IRVTFHNKGA	YPLSIEPIGV	RFNKNNEGTY	YSPNYNPQSR
SVPPSASHVA	PTETFTYEWT	VPKEVGPTNA	DPVCLAKMYY	SAVDPTKDIF
TGLIGPMKIC	KKGSLHANGR	QKDVDKEFYL	FPTVFDENES	LLLEDNIRMF
TTAPDQVDKE	DEDFQESNKM	HSMNGFMYGN	QPGLTMCKGD	SVVWYLFSAG
NEADVHGIYF	SGNTYLWRGE	RRDTANLFPQ	TSLTLHMWPD	TEGTFNVECL
TTDHYTGGMK	QKYTVNQCRR	QSEDSTFYLG	ERTYYIAAVE	VEWDYSPQRE
WEKELHHLQE	QNVSNAFLDK	GEFYIGSKYK	KVVYRQYTDS	TFRVPVERKA
EEEHLGILGP	QLHADVGDKV	KIIFKNMATR	PYSIHAHGVQ	TESSTVTPTL
PGETLTYVWK	IPERSGAGTE	DSACIPWAYY	STVDQVKDLY	SGLIGPLIVC
RRPYLKVFNP	RRKLEFALLF	LVFDENESWY	LDDNIKTYSD	HPEKVNKDDE
EFIESNKMHA	INGRMFGNLQ	GLTMHVGDEV	NWYLMGMGNE	IDLHTVHFHG
HSFQYKHRGV	YSSDVFDIFP	GTYQTLEMFP	RTPGIWLLHC	HVTDHIHAGM
ETTYTVLQNE	DTKSG

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт іонів, транспорт, транспорт міді. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів. Секретований назовні.

Література ред.

Церулоплазмін: від біотехнології до клінічного застосування / Н. К. Бердянських [та ін.]. - К. : [б.в.], 2006. - 176 с.
Koschinsky M.L., Funk W.D., van Oost B.A., McGillivray R.T.A. (1986). Complete cDNA sequence of human preceruloplasmin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 5086—5090. PMID 2873574 DOI:10.1073/pnas.83.14.5086
Mercer J.F.B., Grimes A. (1986). Isolation of a human ceruloplasmin cDNA clone that includes the N-terminal leader sequence. FEBS Lett. 203: 185—190. PMID 3755405 DOI:10.1016/0014-5793(86)80739-6
Takahashi N., Ortel T.L., Putnam F.W. (1984). Single-chain structure of human ceruloplasmin: the complete amino acid sequence of the whole molecule. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81: 390—394. PMID 6582496 DOI:10.1073/pnas.81.2.390
Dwulet F.E., Putnam F.W. (1981). Complete amino acid sequence of a 50,000-dalton fragment of human ceruloplasmin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78: 790—794. PMID 6940148 DOI:10.1073/pnas.78.2.790
Hellman N.E., Gitlin J.D. (2002). Ceruloplasmin metabolism and function. Annu. Rev. Nutr. 22: 439—458. PMID 12055353 DOI:10.1146/annurev.nutr.22.012502.114457
Bunkenborg J., Pilch B.J., Podtelejnikov A.V., Wisniewski J.R. (2004). Screening for N-glycosylated proteins by liquid chromatography mass spectrometry. Proteomics. 4: 454—465. PMID 14760718 DOI:10.1002/pmic.200300556