VAPB

VAPB
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2MDK, 3IKK
Ідентифікатори
Символи	VAPB, ALS8, VAMP-B, VAP-B, VAMP (vesicle-associated membrane protein)-associated protein B and C, VAMP associated protein B and C
Зовнішні ІД	OMIM: 605704 MGI: 1928744 HomoloGene: 36163 GeneCards: VAPB
Пов'язані генетичні захворювання
	amyotrophic lateral sclerosis type 8
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • microtubule binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • beta-tubulin binding; • protein heterodimerization activity; • enzyme binding; • cadherin binding; • FFAT motif binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • комплекс Ґольджі; • endoplasmic reticulum membrane; • мембрана; • ендоплазматичний ретикулум; • endoplasmic reticulum exit site; • Golgi membrane; • цитоплазма;
Біологічний процес	• COPII-coated vesicle budding; • cellular calcium ion homeostasis; • sphingolipid biosynthetic process; • endoplasmic reticulum organization; • positive regulation by host of viral genome replication; • Відповідь на незгорнуті білки; • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport; • response to unfolded protein; • suppression of viral release by host; • negative regulation by host of viral genome replication; • positive regulation of viral genome replication; • negative regulation by virus of viral protein levels in host cell; • GO:0022415 viral process; • modulation by host of viral RNA genome replication; • IRE1-mediated unfolded protein response;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	9217
	56491
	ENSG00000124164
	ENSMUSG00000054455
	O95292
	Q9QY76; Q8BH80
	NM_001195677; NM_004738
	NM_019806
	NP_001182606; NP_004729
	NP_062780
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

VAPB (англ. VAMP associated protein B and C) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 243 амінокислот, а молекулярна маса — 27 228^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAKVEQVLSL	EPQHELKFRG	PFTDVVTTNL	KLGNPTDRNV	CFKVKTTAPR
RYCVRPNSGI	IDAGASINVS	VMLQPFDYDP	NEKSKHKFMV	QSMFAPTDTS
DMEAVWKEAK	PEDLMDSKLR	CVFELPAEND	KPHDVEINKI	ISTTASKTET
PIVSKSLSSS	LDDTEVKKVM	EECKRLQGEV	QRLREENKQF	KEEDGLRMRK
TVQSNSPISA	LAPTGKEEGL	STRLLALVVL	FFIVGVIIGK	IAL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, відповідь на порушення конформації білку, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література ред.

Nishimura Y., Hayashi M., Inada H., Tanaka T. (1999). Molecular cloning and characterization of mammalian homologues of vesicle-associated membrane protein-associated (VAMP-associated) proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 254: 21—26. PMID 9920726 DOI:10.1006/bbrc.1998.9876
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kanekura K., Nishimoto I., Aiso S., Matsuoka M. (2006). Characterization of amyotrophic lateral sclerosis-linked P56S mutation of vesicle-associated membrane protein-associated protein B (VAPB/ALS8). J. Biol. Chem. 281: 30223—30233. PMID 16891305 DOI:10.1074/jbc.M605049200
Saita S., Shirane M., Natume T., Iemura S., Nakayama K.I. (2009). Promotion of neurite extension by protrudin requires its interaction with vesicle-associated membrane protein-associated protein. J. Biol. Chem. 284: 13766—13777. PMID 19289470 DOI:10.1074/jbc.M807938200
Matsuzaki F., Shirane M., Matsumoto M., Nakayama K.I. (2011). Protrudin serves as an adaptor molecule that connects KIF5 and its cargoes in vesicular transport during process formation. Mol. Biol. Cell. 22: 4602—4620. PMID 21976701 DOI:10.1091/mbc.E11-01-0068
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111