HDAC3

HDAC3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4A69
Ідентифікатори
Символи	HDAC3, HD3, RPD3, RPD3-2, histone deacetylase 3
Зовнішні ІД	OMIM: 605166 MGI: 1343091 HomoloGene: 48250 GeneCards: HDAC3
Реагує на сполуку
	abexinostat, apicidin, belinostat, Масляна кислота, entinostat, givinostat, mocetinostat, panobinostat, pracinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, Золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, tacedinaline
Онтологія гена
Молекулярна функція	• NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • GO:0001106 transcription corepressor activity; • histone deacetylase activity; • protein deacetylase activity; • transcription factor binding; • histone deacetylase binding; • chromatin binding; • NF-kappaB binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • enzyme binding; • hydrolase activity; • cyclin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • histone deacetylase complex; • гіалоплазма; • комплекс Ґольджі; • клітинна мембрана; • transcription repressor complex; • Нуклеоплазма; • spindle microtubule; • клітинне ядро; • mitotic spindle;
Біологічний процес	• histone H3 deacetylation; • positive regulation of protein phosphorylation; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of protein stability; • negative regulation of apoptotic process; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • cellular response to fluid shear stress; • transcription, DNA-templated; • spindle assembly; • protein deacetylation; • negative regulation of JNK cascade; • циркадний ритм; • negative regulation of myotube differentiation; • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated; • histone deacetylation; • positive regulation of TOR signaling; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of nucleic acid-templated transcription; • regulation of lipid metabolic process; • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization; • positive regulation of protein import into nucleus; • histone H4 deacetylation; • positive regulation of cold-induced thermogenesis; • positive regulation of protein ubiquitination; • circadian regulation of gene expression; • regulation of circadian rhythm; • ритмічний процес;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	8841
	15183
	ENSG00000171720
	ENSMUSG00000024454
	O15379
	O88895
	NM_003883
	NM_010411
	NP_003874; NP_001341968; NP_001341969; NP_001341970
	NP_034541
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HDAC3 (англ. Histone deacetylase 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 428 амінокислот, а молекулярна маса — 48 848^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAKTVAYFYD	PDVGNFHYGA	GHPMKPHRLA	LTHSLVLHYG	LYKKMIVFKP
YQASQHDMCR	FHSEDYIDFL	QRVSPTNMQG	FTKSLNAFNV	GDDCPVFPGL
FEFCSRYTGA	SLQGATQLNN	KICDIAINWA	GGLHHAKKFE	ASGFCYVNDI
VIGILELLKY	HPRVLYIDID	IHHGDGVQEA	FYLTDRVMTV	SFHKYGNYFF
PGTGDMYEVG	AESGRYYCLN	VPLRDGIDDQ	SYKHLFQPVI	NQVVDFYQPT
CIVLQCGADS	LGCDRLGCFN	LSIRGHGECV	EYVKSFNIPL	LVLGGGGYTV
RNVARCWTYE	TSLLVEEAIS	EELPYSEYFE	YFAPDFTLHP	DVSTRIENQN
SRQYLDQIRQ	TIFENLKMLN	HAPSVQIHDV	PADLLTYDRT	DEADAEERGP
EENYSRPEAP	NEFYDGDHDN	DKESDVEI

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, альтернативний сплайсинг, поліморфізм. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література ред.

Yang W.-M., Yao Y.-L., Sun J.-M., Davie J.R., Seto E. (1997). Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family. J. Biol. Chem. 272: 28001—28007. PMID 9346952 DOI:10.1074/jbc.272.44.28001
Emiliani S., Fischle W., van Lint C., Al-Abed Y., Verdin E. (1998). Characterization of a human RPD3 ortholog, HDAC3. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95: 2795—2800. PMID 9501169 DOI:10.1073/pnas.95.6.2795
Mahlknecht U., Emiliani S., Najfeld V., Young S., Verdin E. (1999). Genomic organization and chromosomal localization of the human histone deacetylase 3 gene. Genomics. 56: 197—202. PMID 10051405 DOI:10.1006/geno.1998.5645
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Wei L.-N., Hu X., Chandra D., Seto E., Farooqui M. (2000). Receptor-interacting protein 140 directly recruits histone deacetylases for gene silencing. J. Biol. Chem. 275: 40782—40787. PMID 11006275 DOI:10.1074/jbc.M004821200
Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. (2000). Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97: 1056—1061. PMID 10655483 DOI:10.1073/pnas.97.3.1056