Мускариновий ацетилхоліновий рецептор: відмінності між версіями
[неперевірена версія] | [неперевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
м r2.7.1) (робот додав: sr:Muskarinski acetilholinski receptor |
Іванко1 (обговорення | внесок) м правопис |
||
Рядок 6:
==Структура==
Мускариновий рецептор будь-якого типу складається з єдиного поліпептидного ланцюгу довжиною 440-540 залишків [[амінокислота|амінокислот]], з зовнішньоклітинним N-кінцем та внутрішньоклітинним С-кінцем. Гідропатичний аналіз амінокислотної послідовності виявив сім відрізків довжиною у 20-24 залишки, котрі формують спиралевидні структури, що пронизують клітинну мембрану [[нейрон|нейрону]]. Амінокислотна послідовність
Завдяки мутаційному аналізу були виявлені ділянки на рецепторній молекулі, що залучені в процес зв’язування ліганду та G-білків. [[Ацетилхолін]] зв’язується з ділянкою, що знаходиться в складці, сформованій спірально закрученими трансмембранними доменами. Залишок [[аспартат|аспартату]] в третьому трансмембранному домені бере участь у іонній взаємодії з четвертинним [[азот|азотом]] ацетилхоліну, в той час як послідовності залишків [[тірозин|тірозину]] та [[треонін|треоніну]], розташовані в трансмембранних сегментах приблизно на третині відстані від поверхні мембрани, формують водневі зв’язки з мускарином та його похідними. Згідно з результатами фармакологічних досліджень, сайт зв’язування антагоністів перекриває сайт, з яким зв’язується ацетилхолін, але на додаток залучає до свого складу гідрофобні ділянки білкової молекули рецептору та навколишньої клітинної мембрани. Мускаринові рецептори, окрім того, містять сайт (або сайти), завдяки яким відбувається алостерична регуляція рецепторної відповіді великою кількістю сполук, зокрема [[галамін|галаміном]], який знижує ступінь дісоціації холінергічних лігандів. Сайт зв’язування галаміну включає шостий трансмембранний домен, а також третю зовнішньоклітинну петлю.
|