Вікіпедія

Hsp70: відмінності між версіями

Інтерактивний перегляд історії
[перевірена версія][перевірена версія]
← Попереднє редагуванняНаступне редагування →
Вилучено вміст Додано вміст
ВізуальнийВікірозмітка
м виправлення за допомогою AWB
Рядок 29:
== Історія відкриття ==
Сімейство Hsp70 легко активується в процесі теплового стресу і токсичних хімічних речовин, зокрема, для [[Важкі метали|важких металів]], таких як [[Арсен|миш'як]], [[мідь]], [[ртуть]] та ін. Hsp70 був спочатку виявлений Ф.&nbsp;М.&nbsp;Рітоссою в 1960, коли працівник лабораторії випадково збільшив температуру інкубації [[дрозофіли]] (плодова мушка). При розгляді [[Хромосома|хромосоми]] вчені виявили пуффи. Це вказувало на підвищену транскрипцію [[ген]]ів невідомого білка.<ref>Ritossa F (1962). «A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in drosophila». Cellular and Molecular Life Sciences (CMLS) 18 (12): 571–573. doi:10.1007/BF02172188</ref>
<ref>Ritossa F (June 1996). «Discovery of the heat shock response». Cell Stress Chaperones 1 (2): 97-8. doi:10.1379/1466-1268(1996)001<0097:DOTHSR>2.3.CO;2. PMC 248460. PMID 9222594</ref> Це було пізніше описано як «сигнал теплового шоку», а білки стали називатися «білки теплового шоку» (([[Англійська мова{{lang-en|англ.]] «Heat Shock Proteins», (Hsps)}})
 
== Структура ==
[[Файл:Hsp70 Overview.png|thumb|Hsp70 (PDB бази даних 2KHO). Зліва домен НКДА, який може зв'язуватися з АТФ і АДФ. У правому нижньому куті&nbsp;— жолоб субстрат зв'язуючого домену. У правому верхньому куті знаходиться «кришка» домену. (α -спіралі показані червоним кольором. β-нитки показані зеленим кольором).)]]
Білки Hsp70 мають 3 функціональні області:
* '''N-Кінцевий домен АТФази''' ({{lang-en|N-terminus}})&nbsp;— знаходиться на [[N-кінець|N-кінці]] та пов'язує [[АТФ]] (аденозинтрифосфат) і [[гідроліз]]із]]ує його [[АДФ]] (аденозиндифосфат). НКДА складається з двох часток з глибокою щілиною між ними, в нижній частині якого зв'язуються нуклеотиди (АТФ і АДФ). Обмін АТФ і АДФ призводить до конформаційних змін в двох інших доменах.
* '''Субстрат зв'язуючий домен'''&nbsp;— домен, який складається з 25 [[кДа]] [[Бета-лист | β-листа]] субдомена і 10 кДа спірального субдомена. Субдомен β-листа складається з скручених [[Бета-лист | β-листів]] з виступаючими вгору петлями, як типовий [[β-барель]], який оточує пептидну основу субстрату. CCД містить жолоб зі [[Спорідненість (хімія) |cпорідненістю]] для нейтральних гідрофобних амінокислотних залишків. Жолоб має достатню довжину до семи залишків, щоб взаємодіяти з [[пептиди|пептидами]].
* '''С- Кінцевий домен'''&nbsp;— [[C-кінець|домен]], який багатий на [[Альфаальфа-спіраль|альфа-спіральну]]ну структуру діє як «кришка» для субстрат зв'язувального домену. Спіральний субдомен складається з п'яти спіралей: з двох спіралей, які стабілізують його внутрішню структуру, і кріпляться з двох сторін субдомену β-листа. Крім того, одна з спіралей утворює сольовий місток і кілька водневих зв'язків зовнішніх петель, тим самим закриваючи кишеню ССД, як кришкою. Три спіралі в цій області утворюють іншу гідрофобную серцевину, яка може служити стабілізатором «кришки». Коли білок Hsp70 пов'язаний з АТФ, то кришка відкрита, і пептиди зв'язуються і звільняються відносно швидко. Коли ж білок Hsp70 пов'язаний з АДФ, тоді кришка закрита, і пептиди тісно пов'язані з ССД.<ref>Mayer M P (2010). «Gymnastics of Molecular Chaperones». Cell 39: 321–331. doi:10.1016/j.molcel.2010.07.012</ref>
 
== Регуляція ==
Отримано з https://uk.wikipedia.org/wiki/Hsp70