Відмінності між версіями «Антитіла»

52 байти вилучено ,  4 роки тому
м
м (ReAl перейменував сторінку з Антитіло на Антитіла: основний варіант вживання)
 
== Класифікація ==
[[Файл:2221 Five Classes of Antibodies new.jpg|left|thumb|]]
Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: [[Імуноглобуліни класу G|G]], М, A, D, Е ([[Імуноглобуліни класу G|IgG]], IgM, IgA, IgD і IgE).
 
[[Імуноглобуліни класу G|Імуноглобулін IgG]] має підкласи: [[Імуноглобуліни класу G|IG1]], [[Імуноглобуліни класу G|IG2]], [[Імуноглобуліни класу G|IG3]] і [[Імуноглобуліни класу G|IG4]] знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їх молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55 000-70 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених [[дисульфідний зв'язок|дисульфідними зв'язками]]. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, [[папаїн]]ом) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з [[антиген]]ом, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через [[біологічні мембрани]]. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.
 
Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність [[амінокислота|амінокислот]] в цих відрізках специфічна для кожного IgG і називається варіабельною ділянкою, в інших частинах ланцюжків вона майже не варіює. Варіабельна ділянка формується завдяки [[V(D)J-рекомбінація|V(D)J-рекомбінації]] та {{не перекладено|соматичний[[Соматичний гіпермутагенез|соматичному гіпермутагенезі||Somatic hypermutation}}]] лімфоцитів<ref name="Evo of Im">{{Cite journal |author = [[Кунін Євген Вікторович|Eugene V. Koonin]] & Mart Krupovic |title = Evolution of adaptive immunity from transposable elements combined with innate immune systems |journal = [[Nature reviews. Genetics]] |volume = 16 |issue = 3 |pages = 184–192 |year = 2015 |month = March |doi = 10.1038/nrg3859 |pmid = 25488578 }}</ref>.
 
Інші класи імуноглобулінів ([[реагіни]]<ref>[http://webmed.com.ua/ua/zdorove_ot_a_do_ya/diagnostika/analizy_krovi/infekcionnaya_panel/urogenitalnye_infekcii/kardiolipinovye_antitela_vdrl Кардіоліпінові антитіла]</ref>) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM&nbsp;— еволюційно найдавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні [[Секрет (фізіологія)|секрети]] (зокрема [[слина|слину]], [[молозиво]], [[кишковий сік]]), де вони існують в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в [[алергія|алергічних]] реакціях, відносяться до IgE.
37 331

редагування