Розпад і перебудова міжклітинного матриксу найчастіше регулюється [[матриксні- металопротеїнази|матриксними- металопротеїназами]] (ММП). На сьогодні ідентифіковано 20 матриксних- металопротеїназ. Ці цинковмісні ферменти або виділяються спеціальними клітинами у міжклітинний простір, або фіксовані до клітинної мембрани (мембранний тип металопротеїназ) таким чином, що каталітичний центр [[Ферменти|ферментів]] виступає в міжклітинний простір. Ці ферменти можуть знаходитися у вигляді неактивних [[Прекурсор|прекурсорів]], які при відщепленні білка перетворюються в активний фермент (активація профермента). Різні матрикс-металопротеїнази мають різну субстратну специфічність. ММП мають численні біологічні значення, серед найбільш відомих, наприклад, якщо пухлинна тканина виділяє [[MMP2|ММП-2]], [[MMP9|ММП-9]] і [[MMP14|ММП-14]], то вона особливо схильна до метастазування, так як ці ММП підтримують розпад базальної мембрани і утворення власних судин пухлини.
Відповідно до ММП існують тканинні [[інгібітори металопротеїназ]] ({{lang-en|tissue inhibitors of metalloproteinases}}, TIMP). Ці протеїни гальмують активність ММП через специфічні утворення на їх каталітичних центрах. Тому розпад і перебудова може модулюватися через ММП. На сьогодні відомі 4 типи TIMP. Вони виділяються у вигляді розчинній білків в ПКМ відповідними клітинами. TIMP-3[[TIMP3]] становить виняток. Цей протеїн зв'язується в екстрацелюлярному матриксі переважно з [[гепарансульфат]]ом (протеглікан) і зберігається там протягом тривалого часу (наприклад в [[Мембрана Бруха|мембрані Бруха]] ока).
