Амінокислоти: відмінності між версіями
| [неперевірена версія] | [перевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
м Відкинуто редагування 193.138.134.136 (обговорення) до зробленого Brunei |
|||
Рядок 5:
== Номенклатура==
Кожна із двадцяти стандартних, і багато нестандартних, амінокислот мають тривіальні назви. Частина цих назв пов'язана із джерелами, з яких вперше було виділено сполуку: наприклад, [[аспарагін]] виділений зі спаржі ({{lang-la|Asparagus}}), [[глутамін]] — з [[глютен]]у пшениці, [[тирозин]] — із сиру (сир грецькою ''tyros''). Для скороченого запису протеїногенні амінокислоти позначають трибуквенним кодом, використовуючи перші три літери тривіальної назви (за винятком аспарагіну (Асн), [[глутамін]]у (Глн), [[ізолейцин]]у (Іле) і [[триптофан]]у (
У час появи [[біоінформатика|біоінформатики]] [[ЕОМ]] використовували [[перфокарта|перфокарти]], через що з'явилась потреба записувати амінокислотні послідовності більш компактно. Для цього [[Маргарет Оуклі Дейгофф]] розробила однобуквенну номенклатуру. Для позначення шести амінокислот використані їх початкові літери (в англійській мові), оскільки вони є унікальними (CHIMSV). Ще у п'яти (AGLPT) перші букви не унікальними, але позначають більш розповсюджені амінокислоти (наприклад, літера L позначає [[лейцин]], оскільки він зустрічається частіше ніж [[лізин]]). Ще для чотирьох використані фонетично навідні літери (RFYW: R — aRginine, F — Fenilalanine, Y — tYrosine, W — tWiptophan), для чотирьох — букви, які є в складі їх назв, або можна там почути (DNEQ: D — asparDic acid, N — asparagiNe, E — glutamEke acid, Q — Q-tamin). Лізин позначають літерою K, оскільки в алфавіті вона найближча до L.
Рядок 21:
Майже всі білки містять тільки {{Капітель|l}}-ізомери амінокислот. {{Капітель|d}}-амінокислоти знайдені в складі деяких поліпептидів, що утворюються в організмі морських [[черевоногі молюски|черевоногих молюсків]] конусів, та в складі [[клітинна стінка|клітинних стінок]] [[бактерія|бактерій]] і деяких пептидних [[антибіотик]]ів. Для формування стабільних повторюваних структур у білках необхідно, щоб усі амінокислоти, що входять до їх складу, були представлені тільки одним енантіомером — {{Капітель|l}} або {{Капітель|d}}. На відміну від звичайних хімічних реакцій, в яких переважно утворюються [[рацемат|рацемічні]] суміші стереоізомерів, продуктами реакцій біосинтезу в клітинах є тільки одна із форм. Такого результату досягається завдяки [[фермент]]ам, що мають несиметричні [[активний центр|активні центри]], а отже є стереоспецифічними.
== Класифікація
Властивості амінокислотних залишків у складі білків є вирішальними для структури і функціонування останніх. Зокрема амінокислоти суттєво відрізняються за полярністю бічних ланцюгів, а отже і особливостями взаємодії із молекулами води. На основі цих відмінностей протеїногенні амінокислоти поділяють на
чотири групи: амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами, амінокислоти із полярними незарядженими бічними ланцюгами (інколи розділяють на амінокислоти із неполярними аліфатичними та неполярними циклічними бічними ланцюгами), амінокислоти із позитивно зарядженими бічними ланцюгами та амінокислоти із негативно зарядженими бічними ланцюгами (інколи останні дві групи об'єднують в одну).
| |||