Амінокислоти: відмінності між версіями

Майже всі білки містять тільки {{Капітель|l}}-ізомери амінокислот. {{Капітель|d}}-амінокислоти знайдені в складі деяких поліпептидів, що утворюються в організмі морських [[черевоногі молюски|черевоногих молюсків]] конусів, та в складі [[клітинна стінка|клітинних стінок]] [[бактерія|бактерій]] і деяких пептидних [[антибіотик]]ів. Для формування стабільних повторюваних структур у білках необхідно, щоб усі амінокислоти, що входять до їх складу, були представлені тільки одним енантіомером — {{Капітель|l}} або {{Капітель|d}}. На відміну від звичайних хімічних реакцій, в яких переважно утворюються [[рацемат|рацемічні]] суміші стереоізомерів, продуктами реакцій біосинтезу в клітинах є тільки одна із форм. Такого результату досягається завдяки [[фермент]]ам, що мають несиметричні [[активний центр|активні центри]], а отже є стереоспецифічними.

 

Властивості амінокислотних залишків у складі білків є вирішальними для структури і функціонування останніх. Зокрема амінокислоти суттєво відрізняються за полярністю бічних ланцюгів, а отже і особливостями взаємодії із молекулами води. На основі цих відмінностей протеїногенні амінокислоти поділяють на

чотири групи: амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами, амінокислоти із полярними незарядженими бічними ланцюгами (інколи розділяють на амінокислоти із неполярними аліфатичними та неполярними циклічними бічними ланцюгами), амінокислоти із позитивно зарядженими бічними ланцюгами та амінокислоти із негативно зарядженими бічними ланцюгами (інколи останні дві групи об'єднують в одну).