Вікіпедія

Пептидний зв'язок: відмінності між версіями

Інтерактивний перегляд історії
[перевірена версія][перевірена версія]
← Попереднє редагуванняНаступне редагування →
Вилучено вміст Додано вміст
ВізуальнийВікірозмітка
правопис
вікіфікація
Рядок 1:
[[Файл:Peptide bond.png|thumb|250px|rigth|Стрижнево-кулькова модель будови пептидного зв'язку між [[лейцин]]ом і [[треонін]]ом у складі пептиду]]
[[Файл:Peptide bond uk.svg|thumb|250px|rigth|Стрижнево-кулькова модель будови пептидної групи у транс-конформації]]
'''Пепти́дний зв'язок'''&nbsp;— [[хімічний зв'язок]], що виникає між двома [[молекула]]ми внаслідок [[реакція конденсації|реакції конденсації]] між [[карбоксильна група|карбоксильною групою]] (-СООН) однієї і [[аміногрупа|аміногрупою]] (-NH<sub>2</sub>) іншої, при цьому виділяється одна молекула [[вода|води]] (H<sub>2</sub>O).
 
== Загальний опис ==
Амідний зв’язокзв'язок у молекулах білків, що утворився при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з α-амiногрупою іншої (з вилученням води), ∼CO–NHСHR∼ . р-Електрони атомiв N, C та O кон’югованікон'юговані в таких зв’язкахзв'язках, тому обертання навколо зв'язку С–N загальмоване, i вiн має частково двозв'язний характер (довжина зв'язку 132 пм), а кетоiмiдна ланка в цiлому копланарна разом iз замiсниками при атомах N й C (з точнiстю до кiлькох градусiв). При тому в бiлках спостерігається транс-конфiгурацiя пептидної групи (атом H аміногрупи й група R переважно знаходяться вiдносно карбонiльного атома O у транс-положеннi, R вiльно обертається).
 
Молекула, що містить пептидний зв'язок називається [[аміди|амідом]]. Чотирьохатомна функціональна група -C(=O)NH- називається амідною групою або, коли мова йде про білки, пептидною.
Рядок 24:
[[Файл:Prolyl_peptide_group_resonance_electronegative.png|thumb|250px|right|Негативний замінник біля азоту амідної групи приводить до переваги одиничної резонансної форми (ліворуч) порівняно з подвійною (праворуч).]]
 
У 1930—1940-их роках [[Лайнус Полінг]] і [[Роберт Корі]] проводили [[рентгеноструктурний аналіз]] кількох амінокислот і дипептидів. Їм вдалось встановити, що пептидна група має жорстку планарну структуру, шість атомів лежать в одній площині: α-атом карбону і C=O група першої амінокислоти і N—H група і α-атом карбону другої амінокислоти. Полінг пояснив це існуванням двох [[Резонанс (хімія)|резонансних форм]] пептидної групи, на що вказувала менша довжина C—N зв'язку у пептидній групі (133&nbsp;пм), ніж того ж зв'язку у простих [[аміни|амінах]] (149&nbsp;пм). Отже внаслідок часткового розділення [[електронна пара|електронної пари]] між [[карбонільна група|карбонільним]] оксигеном і амідним нітрогеном, пептидний зв'язок на 40&nbsp;% має властивості подвійного:
 
[[Файл:Mesomeric peptide bond.svg|300px|Резонансні форми типової пептидної групи. Незаряджена одинична форма (близько 60&nbsp;%) показана ліворуч, заряджена подвійна форма (близько 40&nbsp;%) праворуч]]
 
У пептидній групі обертання навколо C—N зв'язку не відбувається внаслідок його часткової подвійності. Обертання дозволене тільки навколо зв'язків С—С<sub>α</sub> і N—С<sub>α</sub>. Внаслідок цього остов пептиду може бути представлений як серія площин, розділених спільними точками обертання (С<sub>α</sub> атоми). Така структура обмежує кількість можливих [[конформація|конформацій]] пептидних ланцюгів.
Рядок 36:
=== Можливі конфігурації ===
[[Файл:Peptide group cis trans isomerism uk.svg|250px|thumb|right|''Транс-'' і ''цис''-конфігурації пептидного зв'язку]]
Для планарного пептидного зв'язку можливі дві [[конфігурація|конфігурації]]: у [[цис-транс ізомерія|''транс'']]-конфігурації α-атоми карбону і бічні ланцюги розташовані по різні сторони пептидного зв'язку, в той час як у ''цис''-конфігурації&nbsp;— з однієї і тої ж. ''Транс''-форма пептидних зв'язків є значно більш поширеною ніж ''цис-'' (трапляється у 99,6&nbsp;% випадків), через те, що в останньому випадку велика імовірність просторового зіткнення між бічними групами амінокислот: Винятком є амінокислота [[пролін]], якщо вона з'єднана через аміногрупу з якою-небудь іншою амінокислотою. Пролін&nbsp;— єдина із протеїногенних амінокислот, що містить біля C<sub>α</sub> не первинну, а вторинну аміногрупу. У ній атом Нітрогену зв'язаний із двома атомами Карбону, а не з одним, як у решти амінокислот. У проліну, що включений у пептид, замісники при атомі Нітрогену відрізняються не так сильно, як у інших амінокислот. Тому різниця між ''транс''- і ''цис''-конфігураціями дуже незначна і жодна з них не має енергетичної переваги.
 
Винятком є амінокислота [[пролін]], якщо вона з'єднана через аміногрупу з якою-небудь іншою амінокислотою. Пролін&nbsp;— єдина із протеїногенних амінокислот, що містить біля C<sub>α</sub> не первинну, а вторинну аміногрупу. У ній атом Нітрогену зв'язаний із двома атомами Карбону, а не з одним, як у решти амінокислот. У проліну, що включений у пептид, замісники при атомі Нітрогену відрізняються не так сильно, як у інших амінокислот. Тому різниця між ''транс''- і ''цис''-конфігураціями дуже незначна і жодна з них не має енергетичної переваги.
 
=== Можливі конформації ===
Рядок 58 ⟶ 56:
| caption2 = Забарвлення продукту
}}
Пептидна група має характерну смугу [[поглинання]] у діапазоні 190–230190—230&nbsp;нм.
 
Якісною реакцією на пептидний зв'язок є [[біуретова реакція]] із концентрованим розчином [[Купрум сульфат|купрум (II) сульфату]] (CuSO<sub>4</sub>) у лужному середовищі. Продуктом є [[Комплексні сполуки|комплекс]] синьо-фіолетового забарвлення між атомом купруму і атомами нітрогену.
Рядок 84 ⟶ 82:
|author = Voet D., Voet J.G.
}}
* Глосарій термінів з хімії // Й.Опейда, О.Швайка. Ін-т фізико-органічної хімії та вуглехімії ім. Л.&nbsp;М.&nbsp;Литвиненка НАН України, Донецький національний університет &nbsp;— Донецьк: «Вебер», 2008. &nbsp;— 758 с. &nbsp;— ISBN 978-966-335-206-0
* {{cite book
|title = Biochemistry
Отримано з https://uk.wikipedia.org/wiki/Пептидний_зв%27язок