Пептидний зв'язок: відмінності між версіями
| [перевірена версія] | [перевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
правопис |
|||
Рядок 4:
==Загальний опис==
Амідний зв’язок у молекулах білків, що утворився при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з α-амiногрупою іншої (з вилученням води), ∼CO–NHСHR∼ . р-Електрони атомiв N, C та O кон’юговані в таких зв’язках, тому обертання навколо зв'язку С–N загальмоване, i вiн має частково двозв'язний характер (довжина зв'язку 132 пм), а кетоiмiдна ланка в цiлому копланарна разом iз замiсниками при атомах N й C (з точнiстю до кiлькох градусiв). При тому в бiлках спостерігається транс-конфiгурацiя пептидної групи (атом H аміногрупи й група R переважно знаходяться вiдносно карбонiльного атома O у транс-положеннi, R вiльно обертається).
Молекула, що містить пептидний зв'язок називається [[аміди|амідом]]. Чотирьохатомна функціональна група -C(=O)NH- називається амідною групою або, коли мова йде про білки, пептидною.
Рядок 28 ⟶ 21:
== Резонансні форми пептидної групи ==
[[Файл:Planar peptide group uk.svg|thumb|rigth|350px|Фрагмент пептидного ланцюга. Кожна пептидна група має планарну структуру, обертання можливе тільки навколо зв'язків С—С<sub>α</sub> і N—С<sub>α</sub>]]
[[Файл:Prolyl_peptide_group_resonance.png|thumb|250px|right|Утворення водневого зв'язку з донором
[[Файл:Prolyl_peptide_group_resonance_electronegative.png|thumb|250px|right|Негативний замінник біля азоту амідної групи приводить до переваги одиничної резонансної форми (ліворуч) порівняно з подвійною (праворуч).]]
| |||