АМРА-рецептор: відмінності між версіями

АМРА -рецептори також наявні й у клітинах [[нейроглія|нейроглії]], де вони беруть участь у процесі [[апоптоз]]у, спричиненого глутаматною токсичністю. Активація АМРА-рецепторів у гліальних клітинах призводить до викиду цими клітинами [[АТФ]] та [[монооксид азоту|монооксиду азоту]]<ref name="Dingledine 1999"/>

Перші 400—450 амінокислотних залишків кожної субодиниці АМРА-рецептора починаючи з N-кінця (як і в усіх інших іонотропних глутаматних рецепторах) формують ATD. Амінокислотна послідовність ATD іонотропних глутаматних рецепторів має високу подібність до LBD [[рецептори спряжені з G-білкамибілокспряжені рецептори|метаботропних]] глутаматних рецепторів, та деяких бактеріальних периплазматичних білків. З огляду на це, ATD вважають ділянкою, що за попередньої [[еволюція|еволюції]] рецепторів була пристосована для зв'язування ендогенних лігандів, але згодом втратила цю функцію<ref name="Paoletti 2000">{{cite journal

Іонопроникні властивості АМРА-рецепторів, що містять GluR2 -субодиницю, можуть бути [[редагування РНК|модифіковані посттранскрипційно]]: [[кодон]] амінокислоти [[глутамін]]у (Q), що розташована на вершині перегину сегменту М2 (Q/R -сайт), може бути замінений на кодон [[аргінін]]у (R)<ref name="Bass 2002">{{cite journal