Каталіз: відмінності між версіями

[[Файл:Two substrates b.png|міні|праворуч|300пкс|]]

Ферментативний каталіз здійснюється за допомогою білкових сполук [[Ферменти|ферментів]] (ензимів). Їх відмінність від небілкових каталізаторів полягає у високій специфічності: кожен фермент каталізує лише певний тип реакцій або реакції певної сполуки — за цим параметром виділяють [[Ферменти#Класифікація ферментів|6 груп ферментів]]. Константа дисоціації деяких субстратів з білком-ферментом може досягати менш ніж 10⁻¹⁰ моль/л. Це досягається частковою комплементарністю форми, розподілу зарядів і гідрофобних областей на молекулі субстрата і в ділянці зв'язування субстрата на ферменті. Ферменти демонструють високий рівень стереоспецифічності (просторової специфічності), регіоселектівності (специфічності орієнтації) і хемоселектівності (специфічності до хімічних груп).

 

== Премії за роботи у сфері каталізу ==