Імуноглобуліни класу G: відмінності між версіями

нема опису редагування
[неперевірена версія][неперевірена версія]
Немає опису редагування
{{без джерел|дата=липень 2015}}'''Імуноглобуліни класу G'''  — клас імуноглобулінів, що мають мономерну структуру.
 
== Будова імуноглобулінів класу G ==
Молекулу IgG складають 4 поліпептидних ланцюги : 2 легких (L-ланцюги) та 2 важких (H-ланцюги), що з'єднані один з одним безліччю нековалентних і 4 дисульфідними зв'язками.
 
=== L-ланцюги ===
Кожний з L-ланцюгів (від {{lang-en|light}}) містить 220 амінокислотних залишків та 2 доменів: варіабельного (V<sub><i>''L</i>''</sub>), що розташований на N-кінці ланцюга та константного (С<sub><i>''L</i>''</sub>), що знаходиться С-кінці. Ці домени побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідним зв'язком приблизно в середині домену.
 
=== H-ланцюги ===
Кожний H-ланцюг (від {{lang-en|heavy}}) молекули IgG складається з 440 амінокислотних залишків та містить 4 домени : 1 варіабельний (V<sub><i>''H</i>''</sub>), що знаходиться N—кінці та 3 константних (С<sub><i>''Н1</i>''</sub>,С<sub><i>''Н2</i>''</sub>,С<sub><i>''Н3</i>''</sub>). Домени H-ланцюгів також побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідними зв'язками . Ділянка H-ланцюга («шарнірна область») між С<sub><i>''Н1</i>''</sub> та С<sub><i>''Н2</i>''</sub> містить велику кількість залишків проліну, яка перешкоджає формуванню вторинної структури і взаємодії сусідніх Н-ланцюгів на цій ділянці та надає молекулі гнучкість.
 
=== Шарнірна область ===
 
== Посилання ==
* [http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part9-56.html Биохимия: Учебник / Под ред. Е.&nbsp;С.&nbsp;Северина.&nbsp;— 2-е изд., испр.&nbsp;— М.: Гэотар-Медиа, 2004.&nbsp;— 784 с.: ил.]
[[Категорія:Глікопротеїни]]