Відкрити головне меню

Зміни

Ніяких змін в розмірі ,  5 років тому
м
Стійкість нуклеопротеїдних комплексів забезпечується нековалентною взаємодією. У різних нуклеопротеїдів для забезпечення стабільності комплексу вносять внесок різні типи взаємодій, при цьому нуклеїново-білкові взаємодії можуть бути специфічними і неспецифічними. У разі специфічної взаємодії певна ділянка білка пов'язана із специфічною ([[Комплементарність|комплементарною]]) [[нуклеотидна послідовність|нуклеотидною послідовністю]], в цьому випадку внесок [[водневий зв'язок|водневих зв'язків]], що утворюються між [[нуклеотид]]ними і [[амінокислота|амінокислотними]] залишками завдяки просторовій взаємній відповідності фрагментів, максимальний. У разі неспецифічної взаємодії основний внесок у стабільність комплексу вносить електростатична взаємодія негативно заряджених фосфатних груп поліаніона нуклеїнової кислоти з позитивно зарядженими амінокислотними залишками білка.
 
Прикладом специфічної взаємодії можуть служити нуклеопротеїдні комплекси [[Рибосомні РНК|рРНК]] — субодиниці [[Рибосома|рибосом]]; неспецифічна електростатична взаємодія характерна для [[Хромосома|хромосомних]] комплексів ДНК — [[хроматінхроматин]]у з [[гістон]]ами і комплексів ДНК-[[протаміни]] головок [[сперматозоїд]]ів деяких тварин.
 
Нуклеопротеїни дисоціюють на білки і нуклеїнові кислоти при дії агентів, що руйнують або ослабляють нековалентні зв'язки: