Відкрити головне меню

Зміни

нема опису редагування
[[Image:Lambda repressor 1LMB.png|thumb|right|185px|Лямбда інгібуючий [[спіраль-петля-спіраль]] транскрипційний фактор приєднаний до його ДНК мішені <ref>Created from [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1LMB PDB 1LMB]</ref>]]
[[Image:EcoRV 1RVA.png|thumb| [[Ендонуклеази рестрикції]] [[EcoRV]] (зелена) в комплексі з її субстратом ДНК<ref>Created from [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1RVA PDB 1RVA]</ref>]]
'''ДНК-зв’язуючі білки''' <ref>{{cite book |author=Travers, A. A. |title=DNA-protein interactions |publisher=Springer |location=London |year=1993 |pages= |isbn=978-0-412-25990-6 |oclc= |doi= |accessdate=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Pabo CO, Sauer RT |title=Protein-DNA recognition |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=53 |issue= 1|pages=293–321 |year=1984 |pmid=6236744 |doi=10.1146/annurev.bi.53.070184.001453 |url=}}</ref><ref>{{cite journal | doi= 10.1038/scientificamerican1283-94 | author= Dickerson R.E. | title=The DNA helix and how it is read |journal=Sci Am |year= 1983 | volume=249 | issue= 6 |pages=94–111 }}</ref> - це [[Білки]]ки, які утворені з [[ДНК-зв’язуючих домен]]ів, а отже мають специфічну чи загальну спорідненість до одно- або двониткових [[ДНК]]. ДНК-зв’язуючі білки, які є сайт-специфічними, в основному взаємодіють із великою борозенкою [[B-ДНК]]а, тому що вона експонує більше [[Функціональна група|функціональних груп]], які ідентифікують[[Пара основ | пару основ]]. Однак відомі і до [[мала борозна| малої борозни ]] ДНК-зв’язуючі ліганди, такі як Нетропсин, <ref>{{cite journal |author=Zimmer C, Wähnert U |title=Nonintercalating DNA-binding ligands: specificity of the interaction and their use as tools in biophysical, biochemical and biological investigations of the genetic material |journal=Prog. Biophys. Mol. Biol. |volume=47 |issue=1 |pages=31–112 |year=1986 |pmid=2422697 |doi= 10.1016/0079-6107(86)90005-2 |url=}}</ref> Дістаміцин, [[Hoechst 33258]], [[Пентамідин]], ДАФІ(4.6-диамідо-2-фенол-індол) та інші.<ref>{{cite journal |author=Dervan PB |title=Design of sequence-specific DNA-binding molecules |journal=Science |volume=232 |issue=4749 |pages=464–71 |date=April 1986 |pmid=2421408 |doi= 10.1126/science.2421408|url=}}</ref>
 
==Приклади==
 
==Не специфічні ДНК-білкові взаємодії==
Структурні білки, що зв’язують ДНК є добре вивченими прикладами неспецифічної ДНК-білкової взаємодії. В самій хромосомі ДНК зберігається в комплексі зі структурними білками. Ці білки впорядковують ДНК в компактну структуру під назвою [[Хроматин]]. В еукаріотів в цих структурах ДНК зв’язується з комплексом невеликих основних білків[[Гістони]], коли ж у прокаріотів залучається значна кількість протеїнів.<ref>{{cite journal |author=Sandman K, Pereira S, Reeve J |title=Diversity of prokaryotic chromosomal proteins and the origin of the nucleosome | journal=Cell Mol Life Sci |volume=54 |issue=12 | pages=1350&ndash;64 |year=1998 |pmid=9893710 |doi=10.1007/s000180050259}}</ref><ref>{{cite journal |author=Dame RT |title=The role of nucleoid-associated proteins in the organization and compaction of bacterial chromatin |journal=Mol. Microbiol. |volume=56 |issue=4 |pages=858–70 |year=2005 |pmid=15853876 |doi=10.1111/j.1365-2958.2005.04598.x}}</ref> Гістони створюють диско-подібний комплекс під [[Нуклеосома]], який містить два повні витки дво-ланцюгової ДНК, намотаної на її поверхності. Ці не-специфічні взаємодії формуються за рахунок основних груп в гістонах, створюючи [[Іонний зв'язок | іонні зв’язки]] з кислотними вуглеводно-фосфатними залишками хребта ДНК, і є, таким чином, значною мірою, незалежні від послідовності основ ДНК.<ref>{{cite journal |author=Luger K, Mäder A, Richmond R, Sargent D, Richmond T |title=Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution | journal=Nature |volume=389 |issue=6648 | pages=251&ndash;60 |year=1997 |pmid=9305837 | doi = 10.1038/38444}}</ref> Хімічні модифікація цих амінокислотних залишків включає [[Метилювання]], [[Фосфорилювання]] та [[Ацетилювання]].<ref>{{cite journal |author=Jenuwein T, Allis C |title=Translating the histone code | journal=Science |volume=293 |issue=5532 | pages=1074&ndash;80 |year=2001 |pmid=11498575 |doi=10.1126/science.1063127}}</ref> Ці хімічні модифікації змніюють міцність взаємодії між гістонами і ДНК, роблячи ДНК більш чи менш доступною для [[Фактори транскрипції |факторів транскрипції]] і змінюючи рівень транскрипції.<ref>{{cite journal |author=Ito T |title=Nucleosome assembly and remodelling | journal=Curr Top Microbiol Immunol |volume=274 | pages=1&ndash;22 |pmid=12596902 |year=2003 |doi=10.1007/978-3-642-55747-7_1}}</ref> Інші не-специфічні ДНК-зв’язуючі протеїни в хроматині містять включають високо-мобільні ггрупи білків, які приєднюються, щоб натягнути чи деформувати ДНК.<ref>{{cite journal |author=Thomas J |title=HMG1 and 2: architectural DNA-binding proteins | journal=Biochem Soc Trans |volume=29 |issue=Pt 4 | pages=395&ndash;401 |year=2001 |pmid=11497996 |doi=10.1042/BST0290395}}</ref> Ці протеїни є важливими в згинанні масивів нуклеосом і впорядкування їх в більші структури, щоб утворити хромосоми. <ref>{{cite journal |author=Grosschedl R, Giese K, Pagel J |title=HMG domain proteins: architectural elements in the assembly of nucleoprotein structures | journal=Trends Genet |volume=10 |issue=3 | pages=94–100 |year=1994 |pmid=8178371 |doi=10.1016/0168-9525(94)90232-1}}</ref>
 
==ДНК-зв’язуючі білки, що специфічно зв’язують до одно-ланцюгових молекул ==
Анонімний користувач