Відмінності між версіями «Антитіла»

240 байтів додано ,  7 років тому
м (зображення)
Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність [[амінокислота|амінокислот]] в цих відрізках специфічна для кожного IgG, в інших ділянках ланцюжків вона майже не варіює.
 
Інші класи імуноглобулінів ([[реагіни]]<ref>[http://webmed.com.ua/ua/zdorove_ot_a_do_ya/diagnostika/analizy_krovi/infekcionnaya_panel/urogenitalnye_infekcii/kardiolipinovye_antitela_vdrl Кардіоліпінові антитіла]</ref>) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM&nbsp;— еволюційно найстародавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети ([[слина|слину]], [[молозиво]], [[кишковий сік]]), де вони зустрічаються в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в [[алергія|алергічних]] реакціях, відносяться до IgE.
 
Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких поразках цих клітин в крові і сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів. здорового організму, однорідні по складу.
* ''Портер Р.'', Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
* ''Kabat Е. A.'', Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
*
<references />
{{protein-stub}}
 
128 285

редагувань