|
[[Файл:1PSO.png|250px|thumb|right| Пепсин в комплексі з [[пепстатин]]ом.]]'''Пепси́н''' (від {{lang-el|pepsis}} — «травлення», {{EC number|3.4.23.1}}) — [[протеаза]] [[травна система|травної системи]] [[хребетні|хребетних]], що виділяється [[Зимогенні клітини слизистої глунку|зимогенними клітинами]] [[шлунок|шлунку]] з ціллю розчинення [[білки|білків]] їжі на [[пептиди]].
Пепсин був вперше відкритий [[Теодор Шванн|Теодором Шванном]]<ref>{{cite journal |author=Florkin M |title=Discovery of pepsin by Theodor Schwann. |journal=Rev Med Liege |volume=12 |issue=5 |pages=139-44 |year=1957 |pmid=13432398}}</ref> в [[1836]] році і був першим відкритим [[фермент]]ом тварин.<references/>
Pepsi - Губит организм человека, после употребления данного напитка, у человека вырастает свинной хвост, и хобот!
БУДЬТЕ ОСТОРОЖНЫ!!!
== Загальні відомості ==
Пепсин - глобулярний [[білок]] з молекулярною масою близько 34500. Молекула пепсину - поліпептидний ланцюг, якащо складається з 340 [[амінокислота | амінокислот]], містить 3 дисульфідні зв'язкуязки (-S-S-) і [[фосфорна кислота | фосфорну кислоту]]. Пепсин - ендопептідаза, тобто [[фермент]], який розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (крім кератинів та інших склеропротеінамсклеропротеінів) з утворенням більш простих пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами - [[тирозин]] ом і [[фенілаланін]] ом, проте, на відміну від інших протеолітичних ферментів - [[трипсин]] а і [[хімотрипсин]] а, - сувороїсуворою специфічністю не володіє.
Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури [[Білки | білків]], в сироварінні і при лікуванні деяких захворювань [[Шлунково-кишковий тракт|шлунково-кишкового тракту]].
Природним інгібітором пепсину є пепстатінпепстатин.
== Роль пепсину у травленні ==
Пепсини відіграють значну роль ув травленні у ссавців, ув тому числі у людини, будучи [[фермент]] ом, виконуючим один з важливих етапів у ланцюжку перетворень білків їжі вна амінокислоти.
Залозами шлункашлунку пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при впливі на нього [[соляна кислота | соляної кислоти]]. Пепсин діє тільки в [[КислотністьШлунковий шлункового сокусік | кислому середовищі шлунка]] і при попаданні в лужне середовище [[дванадцятипала кишка | дванадцятипалої кишки]] стає неактивним.
Пепсин виробляється головними клітинами залоз дна і тіла шлунка. У чоловіків дебіт пепсину становить від 20 до 35 мг на годину (базальна секреція) до 60-80 мг на годину (секреція, стимульована [[пентагастрин]] омпентагастрином, максимальна). У жінок - на 25-30% менше. Головними клітинами пепсин секретується, резервується і виводиться в неактивній формі у вигляді [[проферменти | профермента]] [[пепсиноген]]а. Перетворення [[пепсиноген]]а в пепсин відбувається в результаті відщеплення з N-кінцевої ділянки пепсиногенупепсиногена кількакількох [[пептид]]ів, один з яких грає роль [[інгібітор]]а. Процес активації йде в кілька стадій і каталізується [[соляна кислота | соляною кислотою]] шлункового соку і самим пепсином (автокаталіз). Пепсин забезпечує дезагрегацію білків, що передує їх [[гідроліз]] вові й полегшує його. Як [[каталізатор]] він володіє протеазнойпротеазною і пептідазнаяпептидазнаю дією.
Протеолітична активність пепсину спостерігається при [[рН]] < 6, досягаючи максимуму при [[pH]] = 1,5 - 2,0. При цьому один грам пепсину за дві години може розщеплювати ~ 50 кг яєчного [[альбумін]]а, звурдженогозвурджувати ~ 100000 л молока, розчиняти ~ 2000 л [[желатин]]у.
| 