Пептиди: відмінності між версіями

 

Найкоротшим пептидом є '''дипептид''', який утворений одним пептидним зв’язком між двома амінокислотами. Також існують '''трипептиди''', '''тетрапептиди''', '''пентапептиди''', ..., окта—, нонапептиди. Пептиди, до молекул яких входить до десяти амінокислот, формально називають '''олігопептидами'''. Коли в пептидний ланцюжок об'єднується багато амінокислот, то утворюється '''поліпептид'''. На одному кінці '''(N—кінці)''' його молекули є вільна аміногрупа першої амінокислоти, а на другому '''(C—кінці)''' — вільна карбоксильная група останньої амінокислоти.

Для того щоб назвати конкретний пептид, достатньо перелічити (починаючи з N—кінця) послідовність амінокислотних залишків, які входять до його складу, в трилітерному чи однобуквеному коді. Наприклад, амінокислотна послідовність пептидного [[гормон]]у —[[ангіотензин]]у Il читається таким чином: Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe, або відповідно DRVYIHPF.

 

 

На сьогодні відомо понад 1500 видів пептидів, визначено їх властивості та розроблено методи синтезу.

Лінійна послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюжку називається [[первинна структура|первинною структурою]] пептиду. Ланцюжок повторюваних атомів '''-NH'''-CH(R1)-'''CO-NH'''-CH(R2)-'''CO-NH'''-CH(R3)-'''CO-NH'''-CH(R4)-'''CO-''' називається '''пептидним остовом'''. [[Конфігурація]] молекули пептиду стабілізована [[водневі зв'язки|водневими зв'язками]] між амінокислотними залишками становить його [[вторинна структура|вторинну структуру]].

 

 

За якісним складом амінокислот розрізняють:

==== Нейропептиди ====

 

 

===== Опіоїдні пептиди =====

Виявлення в мозку високоспецифічних рецепторів класичних непептидних опіатів - морфіну та інш. дозволило розпочати цілеспрямований пошук їх ендогенних лігандів. Перші роботи з вивчення опіоїдних пептидів належать А. Голдстайну, Дж. Х'юсу, Х. Костерліцу, С. Снайдеру, Л. Тереніусу. У дослідженнях Дж. Х'юса та Х. Костерліца в 1975 році вперше з мозку свині були виділені й ідентифіковані два морфіноподібних кислоторозчинних пентапептіда - тир-гли-гли-фен-лей і тир-гли-гли-фен-мет, згодом названих лей- і мет-енкефалінами. Крім того, ендогенні морфіноподібні речовини були вперше виділені з цілого мозку та гіпофіза голубів, морських свинок, щурів, кроликів і мишей. А в 1976 році фракції таких олігопептидів були виявлені в спинномозковій рідині та крові людини. Різні види цих олігопептидів отримали назву [[ендорфін]]ів і [[енкефалін]]ів.

 

 

Основна частина опіоїдних пептидів утворюється шляхом внутрішньоклітинного розщеплення високомолекулярних попередників, що призводить до утворення ряду біологічно активних фрагментів, у тому числі і опіоїдних пептидів. Ідентифіковано і найбільш вивчено три наступних попередника: проопіомеланокортин (ПОМК), проенкефалін А і продинорфін (проенкефалін В). До складу ПОМК (локалізованого головним чином у гіпофізі) входять амінокислотні послідовності b-ліпотропіну, АКТГ, a-, b- і g-меланоцитстимульованих гормонів, a-, b- і g-ендорфінів. У наш час{{коли}} встановлено, що основним джерелом енкефалінів (метіонін-енкефаліну і лейцин-енкефаліну) в організмі є проенкефалін А, локалізований переважно в наднирниках. До його складу належать 4 амінокислотні послідовності мет-енкефаліну і одна лей-енкефаліну, а також ряд подовжених форм мет-енкефаліну: меторфамід, МЕРГЛ (мет-енкефалінів-Arg6-Gly7-Leu8), Мерфі (мет-енкефалінів-Arg6-Phe7), пептид Ф і групи споріднених пептидів, що входять до складу пептиду Е: BAM 22, 20, 18, 12, взаємодіючих з опіоїдними рецепторами mu-, kappa-і delta-типу.

en: HPP Human pancreatic polypeptide

 

[[Алкалоїди]], як правило, є пептидами рослин, грибів і деяких тварин, таких як [[молюски]]. Алкалоїди залучені у захист одного організму від його поїдання іншими організмами. Класичними прикладами пептидних алкалоїдів є [[ерготамін]], [[пандамін]], [[динорфін-(1-8)-октапептид]], N-β(бета)-(D-Leu-D-Arg-D-Arg-D-Leu-D-Phe)-[[налтрексамін]] та інш.

 

Пептиди беруть участь у багатьох процесах живих організмів, володіють високою фізіологічною активністю, регулюють різні біологічні процеси. Група пептидів-біорегуляторів чітко не визначена, тому що майже будь-який пептид може регулювати деякі процеси в організмі. Проте, ця група використовується для класифікації пептидів, які чітко не належать до інших груп. Прикладом регуляторних пептидів є [[ансерин]], [[карнозин]] та інш.

 

 

'''Рибосомні пептиди''' Майже всі відомі пептиди синтезуються в процесі [[трансляція|трансляції]] [[мРНК]] на [[рибосоми|рибосомах]]. Як правило, вони піддлягають подальшій [[посттрансляційна модифікація|посттрансляційній модифікації]], яка може включати в себе навіть [[оптична ізомеризація|оптичну ізомеризацію]] L-амінокислот в D-амінокислоти.

По-друге, синтетичні пептиди дозволяють докладніше вивчити зв'язок між структурою амінокислотної послідовності та її активністю. Для з'ясування питання як пов'язанні конкретна структура пептиду і його біологічна активність, було синтезовано не одну тисячу аналогів. У результаті вдалося з'ясувати, що заміна лише однієї амінокислоти у структурі пептиду здатна в декілька разів збільшити його біологічну активність, або змінити її спрямованість. А зміна довжини амінокислотної послідовності допомагає визначити розташування активних центрів пептиду та ділянки рецепторної взаємодії.

 

 

По-четверте, хімічний синтез пептидів економічно вигідний. Більшість терапевтичний препаратів коштували б у десятки разів більше, якби були зроблені на основі природного продукту.

 

== Посилання ==

 

[[Категорія:Пептиди]]