Відкрити головне меню

Едмонд Фішер

швейцарський американський біохімік, нобелівський лауреат

Едмонд Фішер
англ. Edmond H. Fischer
Edmond Fischer Nobel Laureate 1992.jpg
Народився 6 квітня 1920(1920-04-06) (99 років)
Шанхай, Китай
Громадянство
(підданство)
Flag of Switzerland.svg Швейцарія
Flag of the United States.svg США
Діяльність біохімік, викладач університету, хімік
Alma mater Женевський університет
Сфера інтересів біохімія
Заклад Вашингтонський університет
Науковий керівник Kurt Heinrich Meyer[d]
Член Лондонське королівське товариство, Національна академія наук США, Американська академія мистецтв і наук, Європейська організація молекулярної біології і Американська асоціація сприяння розвитку науки
Нагороди Nobel prize medal.svg Нобелівська премія з фізіології або медицини (1992)

Едмонд Фішер у Вікісховищі?

Едмонд Генрі Фішер (англ. Edmond H. Fischer) нар. 6 квітня 1920, Шанхай, Китай — швейцарський американський біохімік, лауреат Нобелівської премії з фізіології і медицини 1992 року "За відкриття, що стосуються оборотного білкового фосфорилювання як механізму біологічної регуляції ". Почесний професор Університету Вашингтона (Сієтл).

БіографіяРедагувати

Едмонд Фішер народився в Шанхаї (Китай) 6 квітня 1920 року. Його дід по батьковій лінііі переїхав з Франції, де народився і жив, спочатку в Індокитаї, а потім у Китаї. У Китаї ж він заснував газету на французькій мові «Китайський кур'єр» (Courrier de Chine) і французьку муніципальну школу, в яку і ходив в дитинстві Фішер. У сім років його відправили у школу в Швейцарію. Фішер закінчив Женевський університет (Женева) і отримав там же докторську ступінь. Його основна робота присвячена дослідженні та характеристиці ферменту амілази. На початку 1950-х років Фішер переїхав в Університет Вашингтона у Сієтлі, де зараз він — почесний професор.

Науковий внесокРедагувати

Едмонд Фішер і Едвін Кребс почали співпрацю через шість місяців після переїзду Фішера до Університету Вашингтона. Вони вивчали фермент глікогенфосфорилазу і виявили, що серія реакцій, що викликаються гормонами і кальцієм, призводить до активації-інактивації цього ферменту. Активація-інактивація ферменту викликалася його оборотним фосфорилюванням. Процес, який відкрили Фішер і Кребс, каталізується двома ферментами: протеїнкіназами та фасфатазами. Протеїнкінази (найпоширеніша з них — тирозинкіназа) переносить фосфатну групу з АТФ на гідроксильну групу ферменту. При цьому конформація ферменту змінюється і він стає каталітично активним. Потім білкова фосфатаза відщеплює фосфатну групу і фермент повертається в початкову неактивну форму. Виявилося, що таке циклічне регулювання ферментативної активності та відповідних метаболічних процесів надзвичайно широко поширене в природі.

У 1992 році за відкриття оборотного білкового фосфорилювання Фішер і Кребс отримали Нобелівську премію з фізіології або медицини.

ПосиланняРедагувати